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- PDB-1nve: Crystal structure of 3-dehydroquinate synthase (DHQS) in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nve
タイトルCrystal structure of 3-dehydroquinate synthase (DHQS) in complex with ZN2+ and NAD
要素3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE
キーワードLYASE / SHIKIMATE PATHWAY / AROMATIC AMINO ACID BIOSYNTHESIS / DHQS / OPEN FORM / FORM E / DOMAIN MOVEMENT / CYCLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


3-dehydroquinate synthase / 3-dehydroquinate synthase activity / shikimate kinase / shikimate kinase activity / shikimate dehydrogenase (NADP+) / shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activity / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase activity / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity ...3-dehydroquinate synthase / 3-dehydroquinate synthase activity / shikimate kinase / shikimate kinase activity / shikimate dehydrogenase (NADP+) / shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activity / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase activity / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pentafunctional AroM protein / Shikimate dehydrogenase, AroM-type / : / 3-dehydroquinate synthase C-terminal / 3-dehydroquinate synthase AroB / 3-dehydroquinate synthase domain / 3-dehydroquinate synthase N-terminal / 3-dehydroquinate dehydratase, active site / Dehydroquinase class I active site. / Shikimate kinase, conserved site ...Pentafunctional AroM protein / Shikimate dehydrogenase, AroM-type / : / 3-dehydroquinate synthase C-terminal / 3-dehydroquinate synthase AroB / 3-dehydroquinate synthase domain / 3-dehydroquinate synthase N-terminal / 3-dehydroquinate dehydratase, active site / Dehydroquinase class I active site. / Shikimate kinase, conserved site / Shikimate kinase signature. / SDH, C-terminal / Shikimate 5'-dehydrogenase C-terminal domain / Shikimate kinase/Threonine synthase-like 1 / Shikimate kinase/gluconokinase / Shikimate kinase / 3-dehydroquinate dehydratase type I / Type I 3-dehydroquinase / Dehydroquinate synthase-like, alpha domain / Dehydroquinate synthase-like - alpha domain / Shikimate dehydrogenase substrate binding, N-terminal / Shikimate dehydrogenase substrate binding domain / EPSP synthase signature 1. / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase, conserved site / EPSP synthase signature 2. / Rossmann fold - #1970 / Enolpyruvate transferase domain / Enolpyruvate transferase domain superfamily / EPSP synthase (3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase) / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Pentafunctional AROM polypeptide
類似検索 - 構成要素
生物種Emericella nidulans (カビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Nichols, C.E. / Ren, J. / Lamb, H.K. / Hawkins, A.R. / Stammers, D.K.
引用
ジャーナル: J.MOL.BIOL. / 年: 2003
タイトル: Ligand-induced Conformational Changes and a Mechanism for Domain Closure in Aspergillus nidulans Dehydroquinate Synthase
著者: Nichols, C.E. / Ren, J. / Lamb, H.K. / Hawkins, A.R. / Stammers, D.K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Identification of many crystal forms of Aspergillus nidulans Dehydroquinate Synthase
著者: Nichols, C.E. / Ren, J. / Lamb, H. / Haldane, F. / Hawkins, A.R. / Stammers, D.K.
履歴
登録2003年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE
B: 3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE
C: 3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE
D: 3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,85214
ポリマ－171,8664
非ポリマー2,98610
水12,430690
1
A: 3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE
B: 3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,4267
ポリマ－85,9332
非ポリマー1,4935
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4690 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area30870 Å2
手法PISA
2
C: 3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE
D: 3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,4267
ポリマ－85,9332
非ポリマー1,4935
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area30770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.640, 70.350, 144.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymmetric unit contains two crystallographic dimers chains A+B and C+D respectively, each equivalent to the biological dimer.

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要素

#1: タンパク質
3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE / DHQS


分子量: 42966.535 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Emericella nidulans (カビ) / 遺伝子: AROMA / プラスミド: PTR51 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): GLW38 (AROB-) / 参照: UniProt: P07547, 3-dehydroquinate synthase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 690 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG3350, HEPES, DMSO, NA/K-TARTRATE, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
詳細: Nichols, C.E., (2001) Acta Crystallogr., Sect.D, 57, 306.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115-25 mg/mlprotein1drop
218 %PEG33501reservoir
430 %DMSO1reservoir
50.2 Msodium potassium tartrate1reservoir
3HEPES1reservoirpH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年3月1日 / 詳細: OSMIC MULTILAYER
放射モノクロメーター: OSMIC MULTILAYER OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→30 Å / Num. all: 53149 / Num. obs: 52135 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -1.5 / 冗長度: 3.66 % / Biso Wilson estimate: 67.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 16.25
反射 シェル解像度: 2.58→2.67 Å / 冗長度: 2.64 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / Num. unique all: 5327 / % possible all: 78.8
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.63 Å / % possible obs: 68.6 % / 冗長度: 1.89 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 2.09

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NRX

1nrx


解像度: 2.58→25.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1396837.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 5121 9.8 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 52135 98.4 %-
all-53149 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.9276 Å2 / ksol: 0.289413 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.98 Å20 Å2-0.32 Å2
2--10.23 Å20 Å2
3----14.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.49 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58→25.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11621 0 182 690 12493
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.58→2.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 319 7.1 %
Rwork0.316 4197 -
obs--85.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2lig.paramlig.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramwater_rep.top
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Rfactor Rfree: 0.273 / Rfactor Rwork: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0061
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.21
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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