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万見
- PDB-3e3p: Glycogen synthase kinase from Leishmania major -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e3p
タイトルGlycogen synthase kinase from Leishmania major
要素Protein kinase, putative Glycogen synthase kinase
キーワードTRANSFERASE / glycogen synthase kinase / leishmaniasis / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


ciliary tip / ciliary plasm / nuclear lumen / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity ...ciliary tip / ciliary plasm / nuclear lumen / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine/threonine kinase activity / signal transduction / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative glycogen synthase kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Arakaki, T.L. / Merritt, E.A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Glycogen synthase kinase from Leishmania major
著者: Arakaki, T.L. / Merritt, E.A.
履歴
登録2008年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase, putative Glycogen synthase kinase
B: Protein kinase, putative Glycogen synthase kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,3972
ポリマ－82,3972
非ポリマー00
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area30810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.205, 155.717, 158.768
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase, putative Glycogen synthase kinase


分子量: 41198.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Lmaj002314AAA LmjF18.0270
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: LmjF18.0270 / プラスミド: AVA421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q4QE15, EC: 2.7.1.37
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.754.9
22.550.6
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 70% Tacsimate, 0.1 M Bis Tris propane, pH 7.0, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 54336 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 1.122
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2-2.0750.69138791.09566.6
2.07-2.155.10.53246371.14480.2
2.15-2.255.50.48251861.18988.5
2.25-2.3760.40354031.16992.6
2.37-2.526.60.30156281.22596.5
2.52-2.717.20.23158121.18799.6
2.71-2.997.50.15158751.122100
2.99-3.427.50.09459071.07799.9
3.42-4.317.20.05858991.10699.4
4.31-507.10.04461100.9699.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.3 Å40.79 Å
Translation2.3 Å40.79 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / WRfactor Rfree: 0.278 / WRfactor Rwork: 0.224 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.695 / SU B: 7.946 / SU ML: 0.202 / SU R Cruickshank DPI: 0.206 / SU Rfree: 0.187 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.206 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 2740 5.1 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.226 54222 92.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.22 Å2 / Biso mean: 46.061 Å2 / Biso min: 17.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.32 Å20 Å20 Å2
2---3.17 Å20 Å2
3----2.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5415 0 0 195 5610
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225549
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023809
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1881.9687537
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84839278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.075680
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.73123.769268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.63615946
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0251541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2828
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021116
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.31733401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.32131334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.21545515
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.10942148
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1962018
LS精密化 シェル解像度: 2.003→2.055 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 152 -
Rwork0.333 2659 -
all-2811 -
obs--65.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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