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万見
- PDB-5owr: Human STK10 bound to dasatinib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5owr
タイトルHuman STK10 bound to dasatinib
要素Serine/threonine-protein kinase 10
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphocyte aggregation / regulation of lymphocyte migration / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / specific granule membrane / protein autophosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity ...lymphocyte aggregation / regulation of lymphocyte migration / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / specific granule membrane / protein autophosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / nuclear body / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase 10, catalytic domain / Polo kinase kinase / : / Polo kinase kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Serine/threonine-protein kinase 10, catalytic domain / Polo kinase kinase / : / Polo kinase kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1N1 / Serine/threonine-protein kinase 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Szklarz, M. / Muniz, J.R.C. / Vollmar, M. / von Delft, F. / Bountra, C. / Knapp, S. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C. / Elkins, J.M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human STK10 bound to dasatinib
著者: Elkins, J.M.
履歴
登録2017年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8273
ポリマ－34,2991
非ポリマー5282
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area15130 Å2
2
A: Serine/threonine-protein kinase 10
ヘテロ分子

A: Serine/threonine-protein kinase 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6536
ポリマ－68,5972
非ポリマー1,0564
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
Buried area4880 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area27210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.740, 111.720, 133.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase 10 / Lymphocyte-oriented kinase


分子量: 34298.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK10, LOK / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O94804, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-1N1 / N-(2-CHLORO-6-METHYLPHENYL)-2-({6-[4-(2-HYDROXYETHYL)PIPERAZIN-1-YL]-2-METHYLPYRIMIDIN-4-YL}AMINO)-1,3-THIAZOLE-5-CARBOXAMIDE / Dasatinib / ダサチニブ


分子量: 488.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H26ClN7O2S / コメント: 薬剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 40% PEG 300, 0.20M Ca(ac)2, 0.1M cacodylate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→85.58 Å / Num. obs: 16890 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 37.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 1.03 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 1643 / Num. unique obs: 7139 / CC1/2: 0.667 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: STK10

解像度: 2.3→85.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 9.103 / SU ML: 0.208 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.294 / ESU R Free: 0.223 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25362 786 4.7 %RANDOM
Rwork0.21986 ---
obs0.22146 16084 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 52.702 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å2-0 Å2-0 Å2
2--3.8 Å20 Å2
3----3.14 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→85.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2157 0 34 84 2275
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192237
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022081
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.181.9673043
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9022.9784815
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6225278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.13124.66790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.2115369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.658159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2351
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02410
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.185.4461124
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1775.4451123
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6248.1421398
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.6238.1431399
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1325.6171112
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1325.6171112
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.668.3591645
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.8762.3352455
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.84762.3032447
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 52 -
Rwork0.34 1157 -
obs--99.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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