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万見
- PDB-6edb: Crystal structure of SRY.hcGAS-21bp dsDNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6edb
タイトルCrystal structure of SRY.hcGAS-21bp dsDNA complex
要素
  • DNA (5'-D(*CP*GP*AP*TP*CP*CP*GP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*G)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*CP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*CP*CP*GP*GP*AP*TP*C)-3')
  • Sex-determining region Y protein,Cyclic GMP-AMP synthase
キーワードTransferase/DNA / SRY human cGAS DNA complex / Transferase-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of male gonad development / Transcriptional regulation of testis differentiation / sex differentiation / cyclic GMP-AMP synthase / 2',3'-cyclic GMP-AMP synthase activity / male sex determination / STING mediated induction of host immune responses / paracrine signaling / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of immunoglobulin production ...positive regulation of male gonad development / Transcriptional regulation of testis differentiation / sex differentiation / cyclic GMP-AMP synthase / 2',3'-cyclic GMP-AMP synthase activity / male sex determination / STING mediated induction of host immune responses / paracrine signaling / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / regulation of immunoglobulin production / cGAS/STING signaling pathway / pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of T cell activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / cGMP-mediated signaling / cellular response to exogenous dsRNA / positive regulation of type I interferon production / anatomical structure morphogenesis / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleosome binding / positive regulation of defense response to virus by host / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / activation of innate immune response / cAMP-mediated signaling / molecular condensate scaffold activity / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / determination of adult lifespan / neuron differentiation / brain development / positive regulation of cellular senescence / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / defense response to virus / nuclear body / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA repair / innate immune response / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / chromatin / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription factor SRY / Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like, nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain ...Transcription factor SRY / Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like, nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like / Mab-21 / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Beta Polymerase; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Sex-determining region Y protein / Cyclic GMP-AMP synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.209 Å
データ登録者Xie, W. / Lama, L. / Adura, C. / Glickman, J.F. / Tuschl, T. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Human cGAS catalytic domain has an additional DNA-binding interface that enhances enzymatic activity and liquid-phase condensation.
著者: Xie, W. / Lama, L. / Adura, C. / Tomita, D. / Glickman, J.F. / Tuschl, T. / Patel, D.J.
履歴
登録2018年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年6月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sex-determining region Y protein,Cyclic GMP-AMP synthase
B: Sex-determining region Y protein,Cyclic GMP-AMP synthase
C: DNA (5'-D(*CP*GP*AP*TP*CP*CP*GP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*G)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*CP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*CP*CP*GP*GP*AP*TP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,0035
ポリマ－120,9384
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.307, 115.827, 159.077
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Sex-determining region Y protein,Cyclic GMP-AMP synthase / Testis-determining factor / h-cGAS / 2'3'-cGAMP synthase / Mab-21 domain-containing protein 1


分子量: 53716.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRY, TDF, CGAS, C6orf150, MB21D1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q05066, UniProt: Q8N884, cyclic GMP-AMP synthase
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*GP*AP*TP*CP*CP*GP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*TP*G)-3')


分子量: 6745.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*AP*TP*TP*GP*TP*TP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*CP*CP*GP*GP*AP*TP*C)-3')


分子量: 6758.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M L-proline, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 8% PEG3350 (v/v), 10 mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30.008 Å / Num. obs: 12639 / % possible obs: 60.4 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.98 / Rpim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 3.2→3.32 Å / Num. unique obs: 833 / CC1/2: 0.722 / Rpim(I) all: 0.338

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K96

4k96


解像度: 3.209→30.008 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 37.93
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3016 1263 10 %
Rwork0.2553 --
obs0.2598 12629 90.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.209→30.008 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3523 855 1 0 4379
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0194586
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5686331
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.6232653
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037679
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003661
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.2094-3.33770.3646940.320384882762
3.3377-3.48940.35871160.3199104376
3.4894-3.67310.3411260.3352114484
3.6731-3.90270.37551430.3126127392
3.9027-4.20330.32541520.2892136799
4.2033-4.6250.321540.28041392100
4.625-5.2910.31121560.26351401100
5.291-6.65410.35421570.29691417100
6.6541-30.00890.24891650.20321481100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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