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- PDB-6yla: Crystal structure of the SARS-CoV-2 receptor binding domain in co... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6yla | ||||||
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Title | Crystal structure of the SARS-CoV-2 receptor binding domain in complex with CR3022 Fab | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / SARS-CoV-2 Spike protein / RBD / CR3022 / complex | ||||||
Function / homology | ![]() Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor ligand activity / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Huo, J. / Zhao, Y. / Ren, J. / Zhou, D. / Ginn, H.M. / Fry, E.E. / Owens, R. / Stuart, D.I. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Neutralization of SARS-CoV-2 by Destruction of the Prefusion Spike. Authors: Jiandong Huo / Yuguang Zhao / Jingshan Ren / Daming Zhou / Helen M E Duyvesteyn / Helen M Ginn / Loic Carrique / Tomas Malinauskas / Reinis R Ruza / Pranav N M Shah / Tiong Kit Tan / Pramila ...Authors: Jiandong Huo / Yuguang Zhao / Jingshan Ren / Daming Zhou / Helen M E Duyvesteyn / Helen M Ginn / Loic Carrique / Tomas Malinauskas / Reinis R Ruza / Pranav N M Shah / Tiong Kit Tan / Pramila Rijal / Naomi Coombes / Kevin R Bewley / Julia A Tree / Julika Radecke / Neil G Paterson / Piyada Supasa / Juthathip Mongkolsapaya / Gavin R Screaton / Miles Carroll / Alain Townsend / Elizabeth E Fry / Raymond J Owens / David I Stuart / ![]() ![]() Abstract: There are as yet no licensed therapeutics for the COVID-19 pandemic. The causal coronavirus (SARS-CoV-2) binds host cells via a trimeric spike whose receptor binding domain (RBD) recognizes ...There are as yet no licensed therapeutics for the COVID-19 pandemic. The causal coronavirus (SARS-CoV-2) binds host cells via a trimeric spike whose receptor binding domain (RBD) recognizes angiotensin-converting enzyme 2, initiating conformational changes that drive membrane fusion. We find that the monoclonal antibody CR3022 binds the RBD tightly, neutralizing SARS-CoV-2, and report the crystal structure at 2.4 Å of the Fab/RBD complex. Some crystals are suitable for screening for entry-blocking inhibitors. The highly conserved, structure-stabilizing CR3022 epitope is inaccessible in the prefusion spike, suggesting that CR3022 binding facilitates conversion to the fusion-incompetent post-fusion state. Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) analysis confirms that incubation of spike with CR3022 Fab leads to destruction of the prefusion trimer. Presentation of this cryptic epitope in an RBD-based vaccine might advantageously focus immune responses. Binders at this epitope could be useful therapeutically, possibly in synergy with an antibody that blocks receptor attachment. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ym0SC ![]() 6yorC ![]() 6z97C ![]() 4kmtS ![]() 5i1dS ![]() 6m0jS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules EAHB
#1: Protein | Mass: 24003.848 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: S, 2 / Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 24455.520 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Antibody / Sugars , 2 types, 5 molecules LC![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#3: Antibody | Mass: 24289.885 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #6: Sugar | |
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-Non-polymers , 5 types, 81 molecules ![](data/chem/img/DMS.gif)
![](data/chem/img/MLI.gif)
![](data/chem/img/1PE.gif)
![](data/chem/img/PG0.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MLI.gif)
![](data/chem/img/1PE.gif)
![](data/chem/img/PG0.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-DMS / #5: Chemical | ChemComp-MLI / #7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-PG0 / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.28 Å3/Da / Density % sol: 71.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1 M Sodium malonate, 0.1 M Tris pH 8.0 and 30% w/v Polyethylene glycol 1,000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Apr 1, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9762 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.42→58.8 Å / Num. obs: 97407 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 78.7 % / Biso Wilson estimate: 72.83 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.303 / Rpim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 11.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.42→2.46 Å / Num. unique obs: 4803 / CC1/2: 0.45 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6M0J, 4KMT, 5I1D, 6YM0 Resolution: 2.42→55.31 Å / SU ML: 0.5715 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 34.9087
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 89.23 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.42→55.31 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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