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万見
- PDB-6dn0: Retrofitted antibodies with stabilizing mutations: Herceptin scFv... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dn0
タイトルRetrofitted antibodies with stabilizing mutations: Herceptin scFv mutant with VH K30D and VL S52D.
要素
  • Human Variable Heavy Chain of Herceptin containing VH mutation K30D
  • Human Variable Light Chain of Herceptin containing VL mutation S52D
キーワードIMMUNE SYSTEM / Herceptin / retrofit / stabilizing mutation
機能・相同性FORMIC ACID
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Langley, D.B. / Roome, B. / Christ, D.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1113904 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)160104915 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Retrofitting antibodies with stabilizing mutations
著者: Roome, B. / Langley, D.B. / Rouet, R. / Christ, D.
履歴
登録2018年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2019年6月12日ID: 4X4Y
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Human Variable Heavy Chain of Herceptin containing VH mutation K30D
B: Human Variable Light Chain of Herceptin containing VL mutation S52D
C: Human Variable Heavy Chain of Herceptin containing VH mutation K30D
D: Human Variable Light Chain of Herceptin containing VL mutation S52D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6858
ポリマ－51,5014
非ポリマー1844
水1,13563
1
A: Human Variable Heavy Chain of Herceptin containing VH mutation K30D
B: Human Variable Light Chain of Herceptin containing VL mutation S52D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8885
ポリマ－25,7502
非ポリマー1383
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10070 Å2
手法PISA
2
C: Human Variable Heavy Chain of Herceptin containing VH mutation K30D
D: Human Variable Light Chain of Herceptin containing VL mutation S52D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7963
ポリマ－25,7502
非ポリマー461
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area9990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.981, 91.981, 114.677
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUSERSERAA1 - 1191 - 119
21GLUGLUSERSERCC1 - 1191 - 119
12ASPASPILEILEBB1 - 1061 - 106
22ASPASPILEILEDD1 - 1061 - 106

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: 抗体 Human Variable Heavy Chain of Herceptin containing VH mutation K30D


分子量: 14145.466 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold (DE3)
#2: 抗体 Human Variable Light Chain of Herceptin containing VL mutation S52D


分子量: 11604.841 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET12a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold (DE3)
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID


分子量: 46.025 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.76 % / 解説: hexagonal rods
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Equal volumes of protein (8.0 mg/mL in 25 mM Tris (pH 8.0)) were combined with an equal volume of well solution (3.5 M sodium formate, 100 mM sodium acetate (pH 4.6)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→39.83 Å / Num. obs: 38572 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 458269 / Scaling rejects: 95
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 1.018 / Num. unique obs: 2773 / CC1/2: 0.855 / Rpim(I) all: 0.304 / Rrim(I) all: 1.064 / % possible all: 98.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.16 Å39.83 Å
Translation6.16 Å39.83 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.17データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
REFMAC5.8.0222精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4x4x

4x4x


解像度: 2→39.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 9.929 / SU ML: 0.127 / SU R Cruickshank DPI: 0.1637 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.147
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2338 1925 5 %RANDOM
Rwork0.2048 ---
obs0.2063 36495 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso max: 98.12 Å2 / Biso mean: 45.853 Å2 / Biso min: 23.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20.49 Å20 Å2
2--0.99 Å20 Å2
3----3.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→39.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3389 0 12 63 3464
Biso mean--56.22 42.51 -
残基数----447
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0143500
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172968
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3221.6614762
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8861.6426939
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4265446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.21521.726168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.75515513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9761521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2466
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024007
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02697
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A33610.14
12C33610.14
21B28690.12
22D28690.12
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 148 -
Rwork0.265 2646 -
all-2794 -
obs--99.75 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.72110.7819-0.45761.38530.41243.7769-0.17540.06780.0759-0.12430.1869-0.0915-0.27680.2138-0.01160.0399-0.0304-0.00210.0389-0.01620.030330.3333-16.984115.8307
23.6573-0.27880.6042.95451.3134.77310.14890.1211-0.2316-0.1552-0.0150.03060.03840.113-0.13390.0986-0.08060.04630.0979-0.07070.114727.1226-30.2321-1.0752
34.09721.8435-1.34394.0123-1.31254.7596-0.0307-0.4592-0.1856-0.083-0.2273-0.19650.09320.49640.2580.01370.02180.02220.09470.05270.042162.4098-15.09831.545
44.008-0.5035-0.31823.313-0.70175.2446-0.1222-0.35860.00650.5335-0.1403-0.32550.03240.69960.26240.19130.0858-0.00440.37280.18560.202566.9853-24.564420.9771
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 119
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 106
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 119
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 106

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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