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Yorodumi- PDB-6dj9: Structure of the USP15 DUSP domain in complex with a high-affinit... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6dj9 | ||||||
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Title | Structure of the USP15 DUSP domain in complex with a high-affinity Ubiquitin Variant (UbV) | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / deubiquitination / Ubv / high-affinity / strand-exchange / dimerization | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / negative regulation of antifungal innate immune response / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling ...regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / negative regulation of antifungal innate immune response / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / transforming growth factor beta receptor binding / deubiquitinase activity / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / protein deubiquitination / SMAD binding / BMP signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / UCH proteinases / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | ||||||
Authors | Singer, A.U. / Teyra, J. / Boehmelt, G. / Lenter, M. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2019 Title: Structural and Functional Characterization of Ubiquitin Variant Inhibitors of USP15. Authors: Teyra, J. / Singer, A.U. / Schmitges, F.W. / Jaynes, P. / Kit Leng Lui, S. / Polyak, M.J. / Fodil, N. / Krieger, J.R. / Tong, J. / Schwerdtfeger, C. / Brasher, B.B. / Ceccarelli, D.F.J. / ...Authors: Teyra, J. / Singer, A.U. / Schmitges, F.W. / Jaynes, P. / Kit Leng Lui, S. / Polyak, M.J. / Fodil, N. / Krieger, J.R. / Tong, J. / Schwerdtfeger, C. / Brasher, B.B. / Ceccarelli, D.F.J. / Moffat, J. / Sicheri, F. / Moran, M.F. / Gros, P. / Eichhorn, P.J.A. / Lenter, M. / Boehmelt, G. / Sidhu, S.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6dj9.cif.gz | 514.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6dj9.ent.gz | 435.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6dj9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6dj9_validation.pdf.gz | 537.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6dj9_full_validation.pdf.gz | 572.5 KB | Display | |
Data in XML | 6dj9_validation.xml.gz | 45 KB | Display | |
Data in CIF | 6dj9_validation.cif.gz | 61.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dj/6dj9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dj/6dj9 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6cpmC 6crnC 6ml1C 4a3oS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Details | The biological assembly from PISA is a dimer of Ubvs -- this is observed by gel filtration (chains HK, GL and IJ). Then in turn we expect the individual USP15 domains to bind to the Ubv dimers, yielding the following tetrameric complexes -- the tetrameric complexes are observed by gel filtration |
-Components
#1: Protein | Mass: 15987.022 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: USP15, KIAA0529 / Plasmid: pHH0103 Details (production host): expressed as a fusion with an N-terminal 6His affinity TAG, GST and TEV cleavage site Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9Y4E8, ubiquitinyl hydrolase 1 #2: Protein | Mass: 9513.738 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The following is a variant of ubiquitin selected by phage display to bind to the USP15 N-terminus Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pHH0103 Details (production host): expressed as a fusion with an N-terminal 6His affinity TAG, GST and TEV cleavage site Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.75 Å3/Da / Density % sol: 55.24 % / Description: small 'teardrop' shape |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5 Details: 16% PEG6K, 100 mM Sodium Citrate, pH 5.0, 100 mM MgCl2, cryoprotected in 20% PEG6K, 100 mM Sodium Citrate, pH 5.0, 100 mM MgCl2, 30% ethylene glycol Temp details: room temperature |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.97918 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 23, 2017 / Details: mirrors |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.93→90.935 Å / Num. obs: 69830 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 90.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.113 / Net I/σ(I): 8.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.93→3.09 Å / Redundancy: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 1.463 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 10150 / Rpim(I) all: 0.694 / Rrim(I) all: 1.621 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB 4A3O Resolution: 3.1→90.935 Å / SU ML: 0 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 269.39 / Phase error: 31.61 Details: In the collection statistics there were 69830 unique reflections, versus 30123 reflections in refinement. This is because data was processed (Scala) as P3, but Phaser identified the optimal ...Details: In the collection statistics there were 69830 unique reflections, versus 30123 reflections in refinement. This is because data was processed (Scala) as P3, but Phaser identified the optimal solution in P63, which was what the structure was refined as.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→90.935 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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