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- PDB-4oeo: High resolution crystal structure of the unliganded ZO-1 PDZ1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oeo
タイトルHigh resolution crystal structure of the unliganded ZO-1 PDZ1 domain
要素Tight junction protein ZO-1
キーワードCELL ADHESION / MAGUK / PDZ1 / SCAFFOLDING / Claudin / tight junction assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / ameloblast differentiation / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / establishment of endothelial intestinal barrier / Regulation of gap junction activity ...positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / ameloblast differentiation / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / establishment of endothelial intestinal barrier / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / protein localization to adherens junction / gap junction / cell-cell junction organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / actomyosin structure organization / cell-cell junction assembly / Signaling by Hippo / tight junction / negative regulation of stress fiber assembly / podosome / regulation of bicellular tight junction assembly / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / cell projection / adherens junction / cell-cell adhesion / cell junction / apical part of cell / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / calmodulin binding / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain ...Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Tight junction protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Nomme, J. / Lavie, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis of a Key Factor Regulating the Affinity between the Zonula Occludens First PDZ Domain and Claudins.
著者: Nomme, J. / Antanasijevic, A. / Caffrey, M. / Van Itallie, C.M. / Anderson, J.M. / Fanning, A.S. / Lavie, A.
履歴
登録2014年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22015年7月22日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1
B: Tight junction protein ZO-1
C: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,92310
ポリマ－34,4613
非ポリマー1,4637
水1,72996
1
A: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6423
ポリマ－11,4871
非ポリマー1552
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2485
ポリマ－11,4871
非ポリマー7614
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0342
ポリマ－11,4871
非ポリマー5471
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
A: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子

A: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2846
ポリマ－22,9742
非ポリマー3104
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area2070 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area8890 Å2
手法PISA
5
B: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子

C: Tight junction protein ZO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2817
ポリマ－22,9742
非ポリマー1,3075
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_444-x-1/2,y-1/2,-z-11
Buried area1820 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area8930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.993, 60.473, 62.217
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-201-

12P

-
要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-1 / Tight junction protein 1 / Zona occludens protein 1 / Zonula occludens protein 1


分子量: 11486.908 Da / 分子数: 3 / 断片: PDZ1 domain, UNP residues 18-110 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TJP1, ZO1 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 C41 / 参照: UniProt: Q07157
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-12P / DODECAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33-ウンデカオキサペンタトリアコンタン-1,35-ジオ-ル


分子量: 546.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H50O13 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 30% PEG2K MME, 0.1 M NaAc pH4.6, 0.2 M AmSO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月31日
放射モノクロメーター: c111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→30 Å / Num. all: 24585 / Num. obs: 24585 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 17.46
反射 シェル解像度: 1.89→2.01 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.71 / Num. unique all: 3900 / Rsym value: 0.448 / % possible all: 94.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 5.248 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.159 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24282 1145 5.2 %RANDOM
Rwork0.1953 ---
obs0.19779 21085 87.09 %-
all-21085 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.904 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.76 Å20 Å2-0.9 Å2
2--2.55 Å20 Å2
3----1.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2037 0 85 96 2218
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192150
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.022056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5581.9322892
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2093.0154672
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4985279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.67423.43896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.13215288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg27.2721518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2317
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022514
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2513.4131128
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2523.4061124
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1975.0931401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1965.0961402
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2953.9251022
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2983.9291015
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.0525.7251480
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.63927.6972285
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.55727.6462272
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.402 74 -
Rwork0.343 1280 -
obs--71.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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