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- PDB-6czo: The KNL1-PP1 Holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6czo
タイトルThe KNL1-PP1 Holoenzyme
要素
  • CASC5 protein
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / PHOSPHATASE / REGULATOR / SLIM / Kinetochore
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / attachment of spindle microtubules to kinetochore / glycogen granule / RNA polymerase II promoter clearance / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion ...regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / attachment of spindle microtubules to kinetochore / glycogen granule / RNA polymerase II promoter clearance / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / protein localization to kinetochore / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / dephosphorylation / regulation of canonical Wnt signaling pathway / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / branching morphogenesis of an epithelial tube / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transition metal ion binding / DARPP-32 events / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / lung development / adherens junction / circadian regulation of gene expression / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of circadian rhythm / response to lead ion / : / presynapse / perikaryon / dendritic spine / protein stabilization / iron ion binding / cell division / nucleolus / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinetochore scaffold 1 / KNL1 MELT repeat / MELT motif / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases ...Kinetochore scaffold 1 / KNL1 MELT repeat / MELT motif / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / CASC5 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Bajaj, R. / Peti, W. / Page, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM098482 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: KNL1 Binding to PP1 and Microtubules Is Mutually Exclusive.
著者: Bajaj, R. / Bollen, M. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2018年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: CASC5 protein
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: CASC5 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,63210
ポリマ－82,2224
非ポリマー4106
水1,08160
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: CASC5 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3165
ポリマ－41,1112
非ポリマー2053
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12930 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: CASC5 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3165
ポリマ－41,1112
非ポリマー2053
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area13300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.049, 138.049, 118.423
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-525-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34162.148 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 7-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 CASC5 protein


分子量: 6948.949 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 23-80 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASC5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05C46
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10% PEG 6000, 0.1 M HEPES, VAPOR DIFFUSION, TEMPERATURE 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.946→45.125 Å / Num. obs: 24812 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 29.2
反射 シェル解像度: 2.95→3 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.665 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique obs: 1214 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MOV

4mov


解像度: 2.95→45.125 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.43
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 1259 5.08 %
Rwork0.169 --
obs0.172 24763 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→45.125 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4985 0 14 60 5059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045148
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6156934
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2331893
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024756
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003898
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9463-3.06420.32161250.22992575X-RAY DIFFRACTION100
3.0642-3.20370.27011490.22922555X-RAY DIFFRACTION100
3.2037-3.37250.23011560.19752546X-RAY DIFFRACTION100
3.3725-3.58370.24151330.17782559X-RAY DIFFRACTION100
3.5837-3.86030.22151290.18622611X-RAY DIFFRACTION100
3.8603-4.24850.19191450.15082588X-RAY DIFFRACTION100
4.2485-4.86270.17341320.1312622X-RAY DIFFRACTION100
4.8627-6.1240.21141490.16722650X-RAY DIFFRACTION100
6.124-45.13060.20451410.16682798X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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