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- PDB-5zt0: Crystal Structure of Protein Phosphate 1 Complexed with PP1 bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zt0
タイトルCrystal Structure of Protein Phosphate 1 Complexed with PP1 binding domain of GL
要素
  • Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / protein phosphorylase 1 holoenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


[phosphorylase] phosphatase activity / mRNA Polyadenylation / glycogen binding / regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / regulation of glycogen biosynthetic process / PTW/PP1 phosphatase complex / DARPP-32 events / protein phosphatase type 1 complex / negative regulation of triglyceride catabolic process ...[phosphorylase] phosphatase activity / mRNA Polyadenylation / glycogen binding / regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / regulation of glycogen biosynthetic process / PTW/PP1 phosphatase complex / DARPP-32 events / protein phosphatase type 1 complex / negative regulation of triglyceride catabolic process / glycogen granule / RNA polymerase II promoter clearance / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / protein phosphatase 1 binding / protein phosphatase regulator activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / protein dephosphorylation / negative regulation of glycogen catabolic process / glycogen metabolic process / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / protein serine/threonine phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphatase activity / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transition metal ion binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / phosphoprotein phosphatase activity / lipid droplet / lung development / telomere maintenance / circadian regulation of gene expression / adherens junction / centriole / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / sperm end piece / transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of circadian rhythm / response to lead ion / regulation of translation / presynapse / sperm midpiece / transcription by RNA polymerase II / dendritic spine / perikaryon / chromosome, telomeric region / protein stabilization / postsynapse / iron ion binding / cell division / neuronal cell body / protein-containing complex binding / nucleolus / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B/C/D, metazoa / : / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain ...Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B/C/D, metazoa / : / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.32042678506 Å
データ登録者Yu, J. / Xiang, S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2011CB910500 中国
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for protein phosphatase 1 recruitment by glycogen-targeting subunits
著者: Yu, J. / Deng, T. / Xiang, S.
履歴
登録2018年5月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
E: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
F: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
G: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
H: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
I: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
J: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,48128
ポリマ－235,25210
非ポリマー1,22918
水00
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
G: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1585
ポリマ－41,9532
非ポリマー2053
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area13400 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
I: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1585
ポリマ－41,9532
非ポリマー2053
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area13650 Å2
手法PISA
3
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
H: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1585
ポリマ－41,9532
非ポリマー2053
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area13510 Å2
手法PISA
4
D: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
J: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1585
ポリマ－41,9532
非ポリマー2053
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area13400 Å2
手法PISA
5
E: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9244
ポリマ－33,7201
非ポリマー2053
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area520 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12680 Å2
手法PISA
6
F: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9244
ポリマ－33,7201
非ポリマー2053
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area510 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.530, 106.530, 187.510
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32

-
要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 33719.645 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 7-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ppp1ca, Ppp1a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62137, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質
Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B


分子量: 8233.532 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 31-105 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86XI6
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 % / 解説: rod shaped
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6 / 詳細: 0.1M Na/K phosphate, 26%MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.41
11K, H, -L20.103
11-h,-k,l30.097
11-K, -H, -L40.39
反射解像度: 3.32→92.258 Å / Num. obs: 35147 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 97.3634629316 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.197 / Net I/av σ(I): 3.4 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 3.32→3.5 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 1.644 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 5089 / CC1/2: 0.507 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
PHENIX1.10.1_2155精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
iMOSFLM7.2.1データ削減
MOLREP11.0.05位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MP0

4mp0


解像度: 3.32042678506→41.7919786749 Å / SU ML: 0.319973062552 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.42921288806 / 位相誤差: 24.5433750059
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233151062001 1748 4.98659211502 %
Rwork0.199851525938 --
obs0.20157166675 35054 99.7808203581 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 106.693222412 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.32042678506→41.7919786749 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14732 0 42 0 14774
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025126818083615080
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6125486054820362
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03921647355292190
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002811681094952648
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.22374803225630
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3204-3.41810.2508656110291600.2141928512622819X-RAY DIFFRACTION99.966442953
3.4181-3.52840.2719145052851300.1980251027162779X-RAY DIFFRACTION100
3.5284-3.65440.2300261582031320.2017710209062773X-RAY DIFFRACTION99.9655884377
3.6544-3.80060.1834750049581500.1797422993732769X-RAY DIFFRACTION99.9657534247
3.8006-3.97350.1996157764721320.1744576302972790X-RAY DIFFRACTION99.9657885734
3.9735-4.18280.1971432846081240.1759990262882814X-RAY DIFFRACTION99.9659748214
4.1828-4.44460.2193376643611520.1719922228562772X-RAY DIFFRACTION99.9658119658
4.4446-4.78730.2180320025891320.1933463415392786X-RAY DIFFRACTION99.8631074606
4.7873-5.26820.2543327403261400.2278583969112791X-RAY DIFFRACTION99.931810433
5.2682-6.02860.2693506361660.2483210299592742X-RAY DIFFRACTION99.8283556471
6.0286-7.5880.2652793946061860.235689888352756X-RAY DIFFRACTION100
7.588-41.79530.214227877511440.1818610307442715X-RAY DIFFRACTION97.9445015416
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.88150.47320.2181.48260.41131.22750.0286-0.0054-0.0269-0.0041-0.03150.0261-0.0159-0.33580.00290.1269-0.1593-0.01010.3154-0.00290.5174-5.3209-31.88790.0107
21.1299-0.27230.11711.3981-0.03881.65610.0027-0.0855-0.0464-0.09670.00530.07630.2925-0.0893-0.0080.4675-0.0277-0.01130.01120.00980.511116.7511-27.614441.4643
31.3942-0.13310.03760.65680.21491.62810.10580.0435-0.02660.0031-0.11180.04520.1615-0.08390.00610.0995-0.1307-0.00380.2349-0.03260.5484-30.339111.7204-5.1302
41.94090.47350.27651.34240.47951.81950.0639-0.06050.1436-0.0047-0.006-0.0472-0.06880.0444-0.05790.1132-0.18050.02180.2925-0.00840.497232.07-0.435215.7966
51.07060.0550.11270.5997-0.05011.2472-0.01010.12660.05590.06830.0242-0.1555-0.28210.1806-0.01420.0775-0.064-0.03220.46160.01030.535424.477-22.1614-25.8682
61.6570.1911-0.29751.6237-0.65671.48970.03630.13390.13760.1655-0.0245-0.0485-0.11140.1372-0.01180.3111-0.1744-0.00470.16730.03180.4909-6.221332.163220.8059
74.18293.1056-0.15625.230.49071.1707-0.38860.183-0.2113-0.48210.27420.4401-0.1847-0.67240.11440.3205-0.01740.08880.5197-0.04910.6883-26.6421-29.927-0.2594
86.474-1.58491.23160.7645-0.55330.4363-0.24830.11250.3377-0.20410.10250.01380.143-0.02480.14580.4065-0.1721-0.00830.453-0.05770.8698-39.4601-8.0479-5.0674
96.3506-3.44385.54891.8816-3.09595.48750.4714-0.026-0.294-0.2510.05880.16710.3798-0.4364-0.53020.545-0.19960.11520.40320.00380.9029-1.1059-40.027441.1798
101.3295-1.62150.94562.79540.48943.9729-0.036-0.01160.22260.17510.1272-0.39810.24550.2126-0.09120.3791-0.2879-0.0150.3375-0.06260.897133.449221.191216.2614
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 403
2X-RAY DIFFRACTION2B7 - 403
3X-RAY DIFFRACTION3C7 - 403
4X-RAY DIFFRACTION4D7 - 403
5X-RAY DIFFRACTION5E7 - 403
6X-RAY DIFFRACTION6F7 - 403
7X-RAY DIFFRACTION7G59 - 77
8X-RAY DIFFRACTION8H59 - 77
9X-RAY DIFFRACTION9I59 - 77
10X-RAY DIFFRACTION10J59 - 77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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