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- PDB-4v0v: The crystal structure of mouse PP1G in complex with truncated hum... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v0v | ||||||
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Title | The crystal structure of mouse PP1G in complex with truncated human PPP1R15B (631-660) | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE REGULATOR / HYDROLASE-HYDROLASE REGULATOR COMPLEX | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of peptidyl-serine dephosphorylation / protein phosphatase type 1 complex / RAF activation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / PTW/PP1 phosphatase complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of nucleocytoplasmic transport / RHO GTPases Activate Formins ...positive regulation of peptidyl-serine dephosphorylation / protein phosphatase type 1 complex / RAF activation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / PTW/PP1 phosphatase complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of nucleocytoplasmic transport / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / protein phosphatase regulator activity / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / microtubule organizing center / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / protein-serine/threonine phosphatase / ER overload response / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / cleavage furrow / blastocyst development / positive regulation of glial cell proliferation / response to endoplasmic reticulum stress / protein dephosphorylation / negative regulation of protein phosphorylation / circadian regulation of gene expression / response to hydrogen peroxide / neuron differentiation / regulation of circadian rhythm / kinetochore / presynapse / regulation of translation / midbody / postsynapse / spermatogenesis / protein phosphatase binding / mitochondrial outer membrane / dendritic spine / chromosome, telomeric region / nuclear speck / cell cycle / protein domain specific binding / cell division / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / nucleolus / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chen, R. / Yan, Y. / Casado, A.C. / Ron, D. / Read, R.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: G-actin provides substrate-specificity to eukaryotic initiation factor 2 alpha holophosphatases. Authors: Chen, R. / Rato, C. / Yan, Y. / Crespillo-Casado, A. / Clarke, H.J. / Harding, H.P. / Marciniak, S.J. / Read, R.J. / Ron, D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 221.3 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 445 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 27.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4v0uC ![]() 4v0wC ![]() 4v0xC ![]() 1fjmS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 33921.035 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 7-300 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: TRUNCATED MOUSE PP1G INCLUDING RESIDUES OF 7- 300 / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P63087, protein-serine/threonine phosphatase #2: Protein/peptide | Mass: 4059.541 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 631-660 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: TRUNCATED HUMAN PPP1R15B INCLUDING RESIDUES OF 631-660 Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.27 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 7 / Details: 2.4M SODIUM MALONATE, PH7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 17, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.61→51.26 Å / Num. obs: 92584 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 17.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.61→1.65 Å / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1FJM Resolution: 1.61→51.263 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.35 / Phase error: 19.09 / Stereochemistry target values: ML / Details: RESIDUE 22-26 IN CHAIN C ARE DISORDERED.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.41 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.61→51.263 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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