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Yorodumi- PDB-4v0v: The crystal structure of mouse PP1G in complex with truncated hum... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4v0v | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | The crystal structure of mouse PP1G in complex with truncated human PPP1R15B (631-660) | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE REGULATOR / HYDROLASE-HYDROLASE REGULATOR COMPLEX | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationAmplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / RAF activation / PTW/PP1 phosphatase complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein phosphatase type 1 complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids ...Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / RAF activation / PTW/PP1 phosphatase complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein phosphatase type 1 complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / protein phosphatase regulator activity / glycogen metabolic process / ER overload response / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of protein phosphorylation / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / cleavage furrow / microtubule organizing center / blastocyst development / positive regulation of glial cell proliferation / protein dephosphorylation / response to endoplasmic reticulum stress / circadian regulation of gene expression / response to hydrogen peroxide / regulation of circadian rhythm / kinetochore / neuron differentiation / presynapse / regulation of translation / midbody / spermatogenesis / dendritic spine / mitochondrial outer membrane / chromosome, telomeric region / nuclear speck / protein domain specific binding / cell division / protein kinase binding / protein-containing complex binding / nucleolus / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / mitochondrion / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() HOMO SAPIENS (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.61 Å | ||||||
Authors | Chen, R. / Yan, Y. / Casado, A.C. / Ron, D. / Read, R.J. | ||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2015Title: G-actin provides substrate-specificity to eukaryotic initiation factor 2 alpha holophosphatases. Authors: Chen, R. / Rato, C. / Yan, Y. / Crespillo-Casado, A. / Clarke, H.J. / Harding, H.P. / Marciniak, S.J. / Read, R.J. / Ron, D. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4v0v.cif.gz | 272.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4v0v.ent.gz | 221.3 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4v0v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4v0v_validation.pdf.gz | 443.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4v0v_full_validation.pdf.gz | 445 KB | Display | |
| Data in XML | 4v0v_validation.xml.gz | 27.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 4v0v_validation.cif.gz | 39.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/4v0v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/4v0v | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 4v0uC ![]() 4v0wC ![]() 4v0xC ![]() 1fjmS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 33921.035 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 7-300 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: TRUNCATED MOUSE PP1G INCLUDING RESIDUES OF 7- 300 / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: P63087, protein-serine/threonine phosphatase #2: Protein/peptide | Mass: 4059.541 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 631-660 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: TRUNCATED HUMAN PPP1R15B INCLUDING RESIDUES OF 631-660 Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: ![]() #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.27 % / Description: NONE |
|---|---|
| Crystal grow | pH: 7 / Details: 2.4M SODIUM MALONATE, PH7.0 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I02 / Wavelength: 0.979 |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 17, 2013 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.61→51.26 Å / Num. obs: 92584 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 17.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.5 |
| Reflection shell | Resolution: 1.61→1.65 Å / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB ENTRY 1FJM Resolution: 1.61→51.263 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.35 / Phase error: 19.09 / Stereochemistry target values: ML / Details: RESIDUE 22-26 IN CHAIN C ARE DISORDERED.
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 24.41 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.61→51.263 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
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Controller
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HOMO SAPIENS (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation













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