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- PDB-6byz: Structure of Cysteine-free Human Insulin-Degrading Enzyme in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6byz
タイトルStructure of Cysteine-free Human Insulin-Degrading Enzyme in complex with Substrate-selective Macrocyclic Inhibitor 37
要素
  • ALA-ALA-ALA
  • Insulin-degrading enzyme
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Insulin / Glucagon / Diabetes / Exo-site / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / beta-endorphin binding / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / cytosolic proteasome complex / insulin binding ...insulysin / beta-endorphin binding / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / cytosolic proteasome complex / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / positive regulation of protein binding / Insulin receptor recycling / negative regulation of proteolysis / peptide binding / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / peroxisome / insulin receptor signaling pathway / amyloid-beta binding / virus receptor activity / endopeptidase activity / basolateral plasma membrane / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / protein-containing complex binding / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J18 / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95624845742 Å
データ登録者Tan, G.A. / Seeliger, M.A. / Maianti, J.P. / Liu, D.R.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: Substrate-selective inhibitors that reprogram the activity of insulin-degrading enzyme.
著者: Maianti, J.P. / Tan, G.A. / Vetere, A. / Welsh, A.J. / Wagner, B.K. / Seeliger, M.A. / Liu, D.R.
履歴
登録2017年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.22019年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
D: ALA-ALA-ALA
E: ALA-ALA-ALA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,9948
ポリマ－236,4004
非ポリマー1,5944
水7,008389
1
A: Insulin-degrading enzyme
D: ALA-ALA-ALA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,9974
ポリマ－118,2002
非ポリマー7972
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area38480 Å2
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
E: ALA-ALA-ALA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,9974
ポリマ－118,2002
非ポリマー7972
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area38700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)264.486, 264.486, 91.094
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Space group name HallP65
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(CHAIN A AND (RESID 44 THROUGH 118 OR (RESID 119...
21(CHAIN B AND (RESID 44 THROUGH 123 OR (RESID 124...
12CHAIN D
22CHAIN E

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNASNASN(CHAIN A AND (RESID 44 THROUGH 118 OR (RESID 119...AA4444
121LYSLYSLYSLYS(CHAIN A AND (RESID 44 THROUGH 118 OR (RESID 119...AA119119
131ASNASNHISHIS(CHAIN A AND (RESID 44 THROUGH 118 OR (RESID 119...AA43 - 101143 - 1011
141ASNASNHISHIS(CHAIN A AND (RESID 44 THROUGH 118 OR (RESID 119...AA43 - 101143 - 1011
151ASNASNHISHIS(CHAIN A AND (RESID 44 THROUGH 118 OR (RESID 119...AA43 - 101143 - 1011
161ASNASNHISHIS(CHAIN A AND (RESID 44 THROUGH 118 OR (RESID 119...AA43 - 101143 - 1011
211ASNASNASNASN(CHAIN B AND (RESID 44 THROUGH 123 OR (RESID 124...BB4444
221GLUGLUGLUGLU(CHAIN B AND (RESID 44 THROUGH 123 OR (RESID 124...BB124124
231ASNASNHISHIS(CHAIN B AND (RESID 44 THROUGH 123 OR (RESID 124...BB44 - 101144 - 1011
241ASNASNHISHIS(CHAIN B AND (RESID 44 THROUGH 123 OR (RESID 124...BB44 - 101144 - 1011
251ASNASNHISHIS(CHAIN B AND (RESID 44 THROUGH 123 OR (RESID 124...BB44 - 101144 - 1011
261ASNASNHISHIS(CHAIN B AND (RESID 44 THROUGH 123 OR (RESID 124...BB44 - 101144 - 1011
112ALAALAALAALACHAIN DDC1 - 31 - 3
212ALAALAALAALACHAIN EED1 - 31 - 3

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Abeta-degrading protease / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 117968.664 Da / 分子数: 2
変異: C110L, E111Q, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: タンパク質・ペプチド ALA-ALA-ALA


分子量: 231.249 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: Polypeptide co-purified with Human Insulin-Degrading enzyme
由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-J18 / [(8R,9S,10S)-9-(2',3'-dimethyl[1,1'-biphenyl]-4-yl)-6-{[2-(trifluoromethyl)phenyl]sulfonyl}-1,6-diazabicyclo[6.2.0]decan-10-yl]methanol


分子量: 558.655 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H33F3N2O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1 M HEPES, 12% Tacsimate, 20% PEGMME-5000, 10% 1,4-dioxane

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月9日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.956→48.48 Å / Num. obs: 148881 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 63.5189271246 Å2 / Net I/σ(I): 16.34
反射 シェル解像度: 2.956→3.062 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / Num. unique obs: 7521 / % possible all: 98.88

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LTE

4lte


解像度: 2.95624845742→48.4799486587 Å / SU ML: 0.373683544509 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35094572484 / 位相誤差: 20.7089500279
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202629282797 1997 2.61156425106 %
Rwork0.160914089223 --
obs0.162016770659 148838 99.8008515774 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 60.7670774468 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95624845742→48.4799486587 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15653 0 108 389 16150
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0059791629266616159
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84266370304421883
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05146325262692352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005130630524142824
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.47715718859845
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A0X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
12B0X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
21D0X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
22E0X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
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精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.06775252224-0.1621945458190.09571959983120.998152473412-0.05791586055590.573702242013-0.0470390159868-0.01430137704320.2039290190680.013483707005-0.0301103088935-0.075451644322-0.213029036433-0.0525923393878-0.006733938715530.2981365818720.0180588015884-0.0749220708110.12208892556-0.0258832551360.267293846147114.031859634-32.079998324722.5646030851
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 44 through 275 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 276 through 329 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 330 through 380 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 381 through 514 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 515 through 675 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 676 through 734 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 735 through 823 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 824 through 876 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 877 through 1011 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 44 through 275 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 276 through 329 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 330 through 380 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 381 through 514 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 515 through 675 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 676 through 734 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 735 through 823 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 824 through 876 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resid 877 through 1011 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る