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万見
- PDB-6bbp: Model for compact volume of truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bbp
タイトルModel for compact volume of truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A 6GS Arf6 Q67L fusion protein
要素Cytohesin-3,ADP-ribosylation factor 6
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Guanine nucleotide exchange factor / Arf GTPase / Fusion protein / Inositol 1 / 3 / 4 / 5-tetrakisphosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / Intra-Golgi traffic / protein localization to cleavage furrow / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / Golgi vesicle transport / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction ...erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / Intra-Golgi traffic / protein localization to cleavage furrow / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / Golgi vesicle transport / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly / positive regulation of keratinocyte migration / positive regulation of focal adhesion disassembly / regulation of filopodium assembly / regulation of ARF protein signal transduction / endocytic recycling / MET receptor recycling / thioesterase binding / Flemming body / filopodium membrane / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of actin filament polymerization / hepatocyte apoptotic process / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cleavage furrow / synaptic vesicle endocytosis / endocytic vesicle / regulation of presynapse assembly / bicellular tight junction / vesicle-mediated transport / ruffle / signaling adaptor activity / positive regulation of cell adhesion / guanyl-nucleotide exchange factor activity / liver development / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of neuron projection development / recycling endosome membrane / GDP binding / nervous system development / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / G protein activity / midbody / cell cortex / early endosome membrane / cell differentiation / postsynapse / endosome / cell adhesion / cell division / focal adhesion / GTPase activity / GTP binding / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor 6 / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases ...ADP-ribosylation factor 6 / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cytohesin-3 / ADP-ribosylation factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 35 Å
データ登録者Das, S. / Malaby, A.W. / Lambright, D.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM 056324 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Structural Dynamics Control Allosteric Activation of Cytohesin Family Arf GTPase Exchange Factors.
著者: Andrew W Malaby / Sanchaita Das / Srinivas Chakravarthy / Thomas C Irving / Osman Bilsel / David G Lambright /
要旨: Membrane dynamic processes including vesicle biogenesis depend on Arf guanosine triphosphatase (GTPase) activation by guanine nucleotide exchange factors (GEFs) containing a catalytic Sec7 domain and ...Membrane dynamic processes including vesicle biogenesis depend on Arf guanosine triphosphatase (GTPase) activation by guanine nucleotide exchange factors (GEFs) containing a catalytic Sec7 domain and a membrane-targeting module such as a pleckstrin homology (PH) domain. The catalytic output of cytohesin family Arf GEFs is controlled by autoinhibitory interactions that impede accessibility of the exchange site in the Sec7 domain. These restraints can be relieved through activator Arf-GTP binding to an allosteric site comprising the PH domain and proximal autoinhibitory elements (Sec7-PH linker and C-terminal helix). Small-angle X-ray scattering and negative-stain electron microscopy were used to investigate the structural organization and conformational dynamics of cytohesin-3 (Grp1) in autoinhibited and active states. The results support a model in which hinge dynamics in the autoinhibited state expose the activator site for Arf-GTP binding, while subsequent C-terminal helix unlatching and repositioning unleash conformational entropy in the Sec7-PH linker to drive exposure of the exchange site.
履歴
登録2017年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7077
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytohesin-3,ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3404
ポリマ－60,2931
非ポリマー1,0483
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cytohesin-3,ADP-ribosylation factor 6 / ARF nucleotide-binding site opener 3 / Protein ARNO3 / General receptor of phosphoinositides 1 / ...ARF nucleotide-binding site opener 3 / Protein ARNO3 / General receptor of phosphoinositides 1 / Grp1 / PH / SEC7 and coiled-coil domain-containing protein 3 / CLM3 / SEC7 homolog C / mSec7-3


分子量: 60292.777 Da / 分子数: 1 / 変異: E161A,E161A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Cyth3, Grp1, Pscd3, ARF6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O08967, UniProt: P62330
#2: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-4IP / INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / イノシト-ル1,3,4,5-テトラキスりん酸


分子量: 500.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H16O18P4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Truncated monomeric Cytohesin-3 (Grp1; amino acids 63-399) E161A 6GS Arf6 Q67L fusion protein complex with GTP, Mg and Inositol 1,3,4,5 tetrakisphosphate
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris, pH 8.0, 150 mM NaCl, 2 mM MgCl2, 0.1% 2-mercaptoethanol, and 0.001 mM IP4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Stained with 0.75% (w/v) uranyl formate / 染色剤: Uranyl Formate
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 12
詳細: Gatan Erlang Shen 785 camera used for collecting images
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 60000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: OTHER / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 369
詳細: Gatan Erlang Shen 785 camera used for collecting images

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4EMAN2CTF補正
12EMAN2分類
13EMAN2３次元再構成
画像処理詳細: The images were X-ray corrected
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 10000 / 詳細: EMAN2 based manual particle picking
3次元再構成解像度: 35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 6504 / クラス平均像の数: 71 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 35 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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