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万見
- PDB-6b3r: Structure of the mechanosensitive channel Piezo1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b3r
タイトルStructure of the mechanosensitive channel Piezo1
要素
  • Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
  • Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1, unknown fragment
キーワードTRANSPORT PROTEIN / triskelion / transmembrane / ion channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mechanosensitive monoatomic cation channel activity / cuticular plate / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / detection of mechanical stimulus / positive regulation of integrin activation / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / stereocilium / positive regulation of myotube differentiation / monoatomic cation transport / lamellipodium membrane ...mechanosensitive monoatomic cation channel activity / cuticular plate / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / detection of mechanical stimulus / positive regulation of integrin activation / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / stereocilium / positive regulation of myotube differentiation / monoatomic cation transport / lamellipodium membrane / monoatomic cation channel activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / regulation of membrane potential / cellular response to mechanical stimulus / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Piezo family / Piezo non-specific cation channel, R-Ras-binding domain / Piezo domain / Piezo non-specific cation channel, R-Ras-binding domain / Piezo
類似検索 - ドメイン・相同性
Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Guo, Y.R. / MacKinnon, R.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structure-based membrane dome mechanism for Piezo mechanosensitivity.
著者: Yusong R Guo / Roderick MacKinnon /
要旨: Mechanosensitive ion channels convert external mechanical stimuli into electrochemical signals for critical processes including touch sensation, balance, and cardiovascular regulation. The best ...Mechanosensitive ion channels convert external mechanical stimuli into electrochemical signals for critical processes including touch sensation, balance, and cardiovascular regulation. The best understood mechanosensitive channel, MscL, opens a wide pore, which accounts for mechanosensitive gating due to in-plane area expansion. Eukaryotic Piezo channels have a narrow pore and therefore must capture mechanical forces to control gating in another way. We present a cryo-EM structure of mouse Piezo1 in a closed conformation at 3.7Å-resolution. The channel is a triskelion with arms consisting of repeated arrays of 4-TM structural units surrounding a pore. Its shape deforms the membrane locally into a dome. We present a hypothesis in which the membrane deformation changes upon channel opening. Quantitatively, membrane tension will alter gating energetics in proportion to the change in projected area under the dome. This mechanism can account for highly sensitive mechanical gating in the setting of a narrow, cation-selective pore.
履歴
登録2017年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7042
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7042
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
B: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1, unknown fragment
C: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
E: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
D: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1, unknown fragment
F: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1, unknown fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)881,1016
ポリマ－881,1016
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area22990 Å2
ΔGint-132 kcal/mol
Surface area237020 Å2

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要素

#1: タンパク質 Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1 / Protein FAM38A


分子量: 292320.656 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Piezo1, Fam38a / プラスミド: pEG BacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: E2JF22
#2: タンパク質・ペプチド Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1, unknown fragment


分子量: 1379.692 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Piezo1 / プラスミド: pEG BacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTl- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: mouse Piezo1 channel / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.9 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293S GnTl- / プラスミド: pEG BacMam
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisTris1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
30.05 % w/vdigitonin1
試料濃度: 15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: blot for 1 second with -1 force before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 47 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3414
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.4粒子像選択
2SerialEM画像取得
4RELION2CTF補正
7Coot0.8.7モデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10RELION2最終オイラー角割当
11RELION2分類
12RELION2３次元再構成
13PHENIX1.12-2829モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 576191
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 277548 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 4RAX

4rax


Accession code: 4RAX / Pdb chain residue range: 2214-2457 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00636603
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.03249776
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.92921675
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0575679
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0076246

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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