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- PDB-4rax: A regulatory domain of an ion channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rax
タイトルA regulatory domain of an ion channel
要素Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / sandwich fold / novel structure / extra-cellular / regulatory domain / regulatory
機能・相同性
機能・相同性情報


mechanosensitive monoatomic cation channel activity / cuticular plate / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / detection of mechanical stimulus / positive regulation of integrin activation / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / stereocilium / positive regulation of myotube differentiation / lamellipodium membrane / monoatomic cation transport ...mechanosensitive monoatomic cation channel activity / cuticular plate / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / detection of mechanical stimulus / positive regulation of integrin activation / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / stereocilium / positive regulation of myotube differentiation / lamellipodium membrane / monoatomic cation transport / monoatomic cation channel activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / regulation of membrane potential / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Piezo family / Piezo non-specific cation channel, R-Ras-binding domain / Piezo domain / Piezo non-specific cation channel, cap domain / Piezo TM25-28 / Piezo1-like, transmembrane helical unit
類似検索 - ドメイン・相同性
Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Ge, J. / Yang, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Architecture of the mammalian mechanosensitive Piezo1 channel.
著者: Jingpeng Ge / Wanqiu Li / Qiancheng Zhao / Ningning Li / Maofei Chen / Peng Zhi / Ruochong Li / Ning Gao / Bailong Xiao / Maojun Yang /
要旨: Piezo proteins are evolutionarily conserved and functionally diverse mechanosensitive cation channels. However, the overall structural architecture and gating mechanisms of Piezo channels have ...Piezo proteins are evolutionarily conserved and functionally diverse mechanosensitive cation channels. However, the overall structural architecture and gating mechanisms of Piezo channels have remained unknown. Here we determine the cryo-electron microscopy structure of the full-length (2,547 amino acids) mouse Piezo1 (Piezo1) at a resolution of 4.8 Å. Piezo1 forms a trimeric propeller-like structure (about 900 kilodalton), with the extracellular domains resembling three distal blades and a central cap. The transmembrane region has 14 apparently resolved segments per subunit. These segments form three peripheral wings and a central pore module that encloses a potential ion-conducting pore. The rather flexible extracellular blade domains are connected to the central intracellular domain by three long beam-like structures. This trimeric architecture suggests that Piezo1 may use its peripheral regions as force sensors to gate the central ion-conducting pore.
履歴
登録2014年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3471
ポリマ－28,3471
非ポリマー00
水6,341352
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.492, 89.492, 89.492
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Piezo-type mechanosensitive ion channel component 1 / Protein FAM38A


分子量: 28346.787 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2214-2457 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Piezo1, Fam38a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E2JF22
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Magnesium chloride, 0.1M Hepes pH 7.5, 25% w/w PEG3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. all: 42523 / Num. obs: 42493 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.107
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.45-1.51100
1.5-1.561100
1.56-1.631100
1.63-1.721100
1.72-1.831100
1.83-1.971100
1.97-2.171100
2.17-2.481100
2.48-3.121100
3.12-50199.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.45→36.535 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1759 2143 5.05 %
Rwork0.1513 --
obs0.1525 42455 99.81 %
all-42523 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→36.535 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1807 0 0 352 2159
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061854
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0652528
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.745699
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061277
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005336
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.48380.26341180.16872690X-RAY DIFFRACTION100
1.4838-1.52090.19121210.14522665X-RAY DIFFRACTION100
1.5209-1.5620.16141570.13422659X-RAY DIFFRACTION100
1.562-1.6080.18521330.1292673X-RAY DIFFRACTION100
1.608-1.65990.17521500.1322659X-RAY DIFFRACTION100
1.6599-1.71920.15051630.13492638X-RAY DIFFRACTION100
1.7192-1.7880.2011440.13762674X-RAY DIFFRACTION100
1.788-1.86940.18881490.13792686X-RAY DIFFRACTION100
1.8694-1.96790.17571280.13652684X-RAY DIFFRACTION100
1.9679-2.09120.1621420.13872684X-RAY DIFFRACTION100
2.0912-2.25270.16151480.1422680X-RAY DIFFRACTION100
2.2527-2.47930.19511480.15442699X-RAY DIFFRACTION100
2.4793-2.8380.19421390.16662709X-RAY DIFFRACTION100
2.838-3.57510.15621510.16142732X-RAY DIFFRACTION100
3.5751-36.54650.17441520.16242780X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.2043 Å / Origin y: 16.0277 Å / Origin z: 34.498 Å
111213212223313233
T0.0927 Å2-0.0089 Å2-0.0003 Å2-0.0635 Å20.0012 Å2--0.0835 Å2
L0.8195 °2-0.0675 °20.084 °2-0.394 °2-0.134 °2--0.9057 °2
S-0.0246 Å °0.0839 Å °0.0384 Å °0.0104 Å °-0.0138 Å °-0.0277 Å °-0.0887 Å °0.0189 Å °-0.0081 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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