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- PDB-6axz: Segment from bank vole prion protein 168-176 QYNNQNNFV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6axz
タイトルSegment from bank vole prion protein 168-176 QYNNQNNFV
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / polar clasp / amyloid fibril / prion
機能・相同性
機能・相同性情報


side of membrane / protein homooligomerization / Golgi apparatus / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Myodes glareolus (ネズミ)
手法電子線結晶学 / AB INITIO PHASING / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 0.75 Å
Model detailspolar clasp, MicroED, Glutamine ladder, Asparagine ladder
データ登録者Glynn, C. / Rodriguez, J.A. / Boyer, D.R. / Gallagher-Jones, M.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Sub-ångström cryo-EM structure of a prion protofibril reveals a polar clasp.
著者: Marcus Gallagher-Jones / Calina Glynn / David R Boyer / Michael W Martynowycz / Evelyn Hernandez / Jennifer Miao / Chih-Te Zee / Irina V Novikova / Lukasz Goldschmidt / Heather T McFarlane / ...著者: Marcus Gallagher-Jones / Calina Glynn / David R Boyer / Michael W Martynowycz / Evelyn Hernandez / Jennifer Miao / Chih-Te Zee / Irina V Novikova / Lukasz Goldschmidt / Heather T McFarlane / Gustavo F Helguera / James E Evans / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David S Eisenberg / Tamir Gonen / Jose A Rodriguez /
要旨: The atomic structure of the infectious, protease-resistant, β-sheet-rich and fibrillar mammalian prion remains unknown. Through the cryo-EM method MicroED, we reveal the sub-ångström-resolution ...The atomic structure of the infectious, protease-resistant, β-sheet-rich and fibrillar mammalian prion remains unknown. Through the cryo-EM method MicroED, we reveal the sub-ångström-resolution structure of a protofibril formed by a wild-type segment from the β2-α2 loop of the bank vole prion protein. The structure of this protofibril reveals a stabilizing network of hydrogen bonds that link polar zippers within a sheet, producing motifs we have named 'polar clasps'.
履歴
登録2017年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

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  • マップデータ: EMDB-7017
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1401
ポリマ－1,1401
非ポリマー00
水362
1
A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,40210
ポリマ－11,40210
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_755x+2,y,z1
crystal symmetry operation1_855x+3,y,z1
crystal symmetry operation1_955x+4,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_665x+1,y+1,z1
crystal symmetry operation1_765x+2,y+1,z1
crystal symmetry operation1_865x+3,y+1,z1
crystal symmetry operation1_965x+4,y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)4.940, 10.340, 31.150
Angle α, β, γ (deg.)94.210, 92.380, 102.200
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Major prion protein


分子量: 1140.162 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 168-176 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Myodes glareolus (ネズミ) / 参照: UniProt: Q8VHV5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 1
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: bank vole prion 168-176 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.0046 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Myodes glareolus (ネズミ)
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE
結晶化温度: 298 K / 手法: batch mode / pH: 6 / 詳細: 10% MPD, 0.1 M MES, pH 6.0

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影電子線照射量: 0.025 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
EM回折カメラ長: 950 mm
EM回折 シェル解像度: 0.75→0.77 Å / フーリエ空間範囲: 96.2 % / 多重度: 4.4 / 構造因子数: 532 / 位相残差: 0.01 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 97.1 % / 再高解像度: 0.75 Å / 測定した強度の数: 43252 / 構造因子数: 7474 / 位相誤差: 0.01 ° / 位相残差: 0.01 ° / 位相誤差の除外基準: 0 / Rmerge: 23.2 / Rsym: 23.2
回折平均測定温度: 100 K
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1
反射解像度: 0.75→10.338 Å / Num. obs: 7474 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.787 % / Biso Wilson estimate: 4.17 Å2 / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.232 / Rrim(I) all: 0.25 / Χ2: 0.872 / Net I/σ(I): 4.57 / Num. measured all: 43252 / Scaling rejects: 7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
0.75-0.774.4340.6381.7723595535320.2090.72996.2
0.77-0.794.9750.5812.3327715825570.3830.65595.7
0.79-0.815.2250.5432.5727385495240.4830.60695.4
0.81-0.845.0460.5142.5725185204990.510.57996
0.84-0.875.1340.4792.8424444894760.6110.53597.3
0.87-0.95.4120.4263.2625224874660.7750.47195.7
0.9-0.935.6850.3773.8326324794630.8330.41496.7
0.93-0.976.1630.3634.4228354754600.8660.39396.8
0.97-1.016.2450.3124.9227044434330.9170.33697.7
1.01-1.065.8190.3364.922813983920.8910.36698.5
1.06-1.126.1140.2855.4923603883860.9460.30999.5
1.12-1.196.8260.2746.4525943853800.9390.29498.7
1.19-1.276.7790.266.5325493783760.9490.2899.5
1.27-1.376.0030.2576.417472992910.930.2897.3
1.37-1.56.630.2437.1220223113050.950.26198.1
1.5-1.686.8760.2167.818912872750.960.23195.8
1.68-1.946.0540.2017.5112412112050.9670.21897.2
1.94-2.376.7730.2098.2214902222200.9650.22599.1
2.37-3.356.570.1688.49921551510.9820.1897.4
3.35-10.3386.7710.2058.656288830.9680.21894.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
EMソフトウェア名称: Coot / カテゴリ: モデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 94.21 ° / ∠β: 92.38 ° / ∠γ: 102.2 ° / A: 4.94 Å / B: 10.34 Å / C: 31.15 Å / 空間群名: P1 / 空間群番号: 1
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築B value: 6.068 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: maximum likelihood
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 0.75→10.338 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.95 / 位相誤差: 36.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 673 9.01 %0
Rwork0.2422 6800 --
obs0.2426 7473 96.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 17.71 Å2 / Biso mean: 6.0686 Å2 / Biso min: 1.29 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.01482
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d1.014111
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.10410
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.00517
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d18.83829
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
0.7495-0.80740.39071340.36831358149295
0.8074-0.88860.36621300.34421313144397
0.8886-1.01710.28591370.28591383152097
1.0171-1.2810.2621370.24361391152899
1.281-10.33870.18511350.18751355149097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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