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万見
- PDB-4gwr: Crystal Structure of the second catalytic domain of protein disul... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gwr
タイトルCrystal Structure of the second catalytic domain of protein disulfide isomerase P5
要素Protein disulfide-isomerase A6
キーワードISOMERASE / thioredoxin-like fold / disulfide isomerase / BiP / endoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


protein disulfide-isomerase / endoplasmic reticulum chaperone complex / XBP1(S) activates chaperone genes / protein disulfide isomerase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / protein-disulfide reductase activity / response to endoplasmic reticulum stress / Post-translational protein phosphorylation / centriolar satellite / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) ...protein disulfide-isomerase / endoplasmic reticulum chaperone complex / XBP1(S) activates chaperone genes / protein disulfide isomerase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / protein-disulfide reductase activity / response to endoplasmic reticulum stress / Post-translational protein phosphorylation / centriolar satellite / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / melanosome / protein folding / ciliary basal body / cilium / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PDIA6-like, C-terminal thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...PDIA6-like, C-terminal thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein disulfide-isomerase A6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Vinaik, R. / Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: To be Published / 年: 2013
タイトル: To be published
著者: Vinaik, R. / Kozlov, G. / Gehring, K.
履歴
登録2012年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase A6
B: Protein disulfide-isomerase A6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7792
ポリマ－27,7792
非ポリマー00
水1,60389
1
A: Protein disulfide-isomerase A6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8901
ポリマ－13,8901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein disulfide-isomerase A6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8901
ポリマ－13,8901
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.731, 40.637, 41.488
Angle α, β, γ (deg.)93.43, 112.66, 101.22
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase A6 / Endoplasmic reticulum protein 5 / ER protein 5 / ERp5 / Protein disulfide isomerase P5 / ...Endoplasmic reticulum protein 5 / ER protein 5 / ERp5 / Protein disulfide isomerase P5 / Thioredoxin domain-containing protein 7


分子量: 13889.551 Da / 分子数: 2 / 断片: second catalytic domain, UNP residues 160-274 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDIA6, ERP5, P5, TXNDC7 / プラスミド: pET23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q15084, protein disulfide-isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.81 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 0.1M citric acid, 25% PEG3350, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月10日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 17641 / Num. obs: 17069 / % possible obs: 96.76 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.4 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1136 / Rsym value: 0.268 / % possible all: 86.01

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EF0

4ef0


解像度: 1.81→39.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.744 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 931 5.2 %RANDOM
Rwork0.17515 ---
obs0.17745 17069 96.76 %-
all-17641 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.858 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å2-0.25 Å2-0.73 Å2
2--0.3 Å2-0.21 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→39.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1732 0 0 89 1821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221780
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.9432418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8185224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.23224.82485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.05915291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6531510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2268
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021364
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2724
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21220
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.280.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0930.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2261.51138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.00521787
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8763741
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7564.5629
LS精密化 シェル解像度: 1.81→1.854 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 57 -
Rwork0.208 1136 -
obs--86.01 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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