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- PDB-6au8: 1.8 angstrom crystal structure of the human Bag6-NLS & TRC35 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6au8
タイトル1.8 angstrom crystal structure of the human Bag6-NLS & TRC35 complex
要素
  • Golgi to ER traffic protein 4 homolog
  • Large proline-rich protein BAG6
キーワードCHAPERONE / TRC Pathway Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / maintenance of unfolded protein / TRC complex / positive regulation of ERAD pathway / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / cytoplasmic sequestering of protein / synaptonemal complex assembly / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane ...BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / maintenance of unfolded protein / TRC complex / positive regulation of ERAD pathway / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / cytoplasmic sequestering of protein / synaptonemal complex assembly / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / internal peptidyl-lysine acetylation / misfolded protein binding / natural killer cell activation / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / regulation of embryonic development / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasomal protein catabolic process / ERAD pathway / Hsp70 protein binding / kidney development / molecular function activator activity / negative regulation of proteolysis / lung development / regulation of protein stability / brain development / ribosome binding / chromatin organization / chromosome / protein-folding chaperone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / cell differentiation / protein stabilization / intracellular membrane-bounded organelle / signaling receptor binding / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Golgi to ER traffic protein 4 / Large proline-rich protein BAG6 / : / Golgi to ER traffic protein 4 / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues ...Golgi to ER traffic protein 4 / Large proline-rich protein BAG6 / : / Golgi to ER traffic protein 4 / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large proline-rich protein BAG6 / Golgi to ER traffic protein 4 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Mock, J.Y. / Clemons Jr., W.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097572 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural basis for regulation of the nucleo-cytoplasmic distribution of Bag6 by TRC35.
著者: Mock, J.Y. / Xu, Y. / Ye, Y. / Clemons, W.M.
履歴
登録2017年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22017年12月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Golgi to ER traffic protein 4 homolog
C: Large proline-rich protein BAG6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1174
ポリマ－36,9332
非ポリマー1842
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3420 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area15760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.660, 84.560, 102.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Golgi to ER traffic protein 4 homolog / Conserved edge-expressed protein / Transmembrane domain recognition complex 35 kDa subunit / TRC35


分子量: 32103.553 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 23-305 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GET4, C7orf20, CEE, TRC35, CGI-20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7L5D6
#2: タンパク質・ペプチド Large proline-rich protein BAG6 / BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated athanogene 6 / BAG-6 / HLA-B- ...BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated athanogene 6 / BAG-6 / HLA-B-associated transcript 3 / Protein G3 / Protein Scythe


分子量: 4829.552 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1008-1050 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAG6, BAT3, G3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46379
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 20% PEG-3350, 0.2 M DL-malic acid, pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9200, 0.8154
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.921
20.81541
反射解像度: 1.8→39.09 Å / Num. obs: 34348 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.432 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rrim(I) all: 0.085 / Χ2: 0.992 / Net I/σ(I): 19.15 / Num. measured all: 323983 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.8-1.859.7950.7083.4624370248924880.9330.747100
1.85-1.99.6840.5624.2523677244524450.9550.593100
1.9-1.959.5190.4595.0922418235723550.9720.48699.9
1.95-2.019.2620.3666.2821543233123260.9780.38899.8
2.01-2.088.7220.2837.7419573224622440.9870.30199.9
2.08-2.159.8760.23610.1421262215421530.9930.249100
2.15-2.239.8710.20511.9720670209420940.9940.216100
2.23-2.329.7030.1714.0119716203320320.9950.179100
2.32-2.439.6780.14416.0718765193919390.9960.152100
2.43-2.559.4530.11618.7417498185518510.9970.12399.8
2.55-2.688.660.10820.9415320177517690.9980.11599.7
2.68-2.8510.0260.09425.6516944169016900.9980.099100
2.85-3.049.8830.08429.3115754159415940.9980.089100
3.04-3.299.6440.06535.2414235147614760.9990.069100
3.29-3.69.2450.05540.0712647137113680.9990.05899.8
3.6-4.038.2940.04344.1710343125212470.9990.04599.6
4.03-4.659.4590.03851.4210622112411230.9990.04199.9
4.65-5.699.1620.03950.2186589459450.9990.042100
5.69-8.058.1350.0445.4161427647550.9990.04298.8
8.05-39.098.4270.0355.2238264584540.9990.03299.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→39.09 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 21.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2018 1998 5.82 %
Rwork0.159 32337 -
obs0.1615 34335 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 140.82 Å2 / Biso mean: 34.5005 Å2 / Biso min: 16.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→39.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2567 0 28 150 2745
Biso mean--45.46 38.94 -
残基数----322
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012649
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1673586
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044385
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006462
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.067980
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8001-1.84510.28561390.243922502389
1.8451-1.8950.21241410.206322902431
1.895-1.95080.21671400.187822522392
1.9508-2.01370.23981430.178223062449
2.0137-2.08570.21741400.167822692409
2.0857-2.16920.20591400.151222822422
2.1692-2.26790.19031410.151222662407
2.2679-2.38750.20591410.147122982439
2.3875-2.5370.19011440.154223072451
2.537-2.73290.17181420.153523102452
2.7329-3.00780.22271440.161723312475
3.0078-3.44280.21911450.16723312476
3.4428-4.33670.18651450.139723592504
4.3367-39.09910.1891530.157324862639

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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