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- PDB-6are: Aspergillus fumigatus Cytosolic Thiolase in complex with two tetr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6are
タイトルAspergillus fumigatus Cytosolic Thiolase in complex with two tetrahedral reaction intermediates and ammonium ions
要素
  • Acetyl-CoA acetyltransferase
  • Acetyl-CoA acetyltransferase, acetylated enzyme
キーワードTRANSFERASE / thiolase / Claisen Condensation / reaction intermediate / monovalent cation binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ergosterol biosynthetic process / acetyl-CoA C-acetyltransferase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / fatty acid beta-oxidation / mitochondrion / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase ...Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / ACETATE ION / COENZYME A / AMMONIUM ION / Acetyl-CoA acetyltransferase erg10B, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus fumigatus Af293 (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
Model detailsCrystallized in the presence of acetyl-CoA, K+, and NH4+. 3 active sites contain Ac-Cys92+CoA: 1 ...Crystallized in the presence of acetyl-CoA, K+, and NH4+. 3 active sites contain Ac-Cys92+CoA: 1 site contains Ac-Cys92+Ac-CoA (alternate conformations).
データ登録者Marshall, A.C. / Bond, C.S. / Bruning, J.B.
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2018
タイトル: Structure of Aspergillus fumigatus Cytosolic Thiolase: Trapped Tetrahedral Reaction Intermediates and Activation by Monovalent Cations
著者: Marshall, A.C. / Bond, C.S. / Bruning, J.B.
履歴
登録2017年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA acetyltransferase, acetylated enzyme
B: Acetyl-CoA acetyltransferase, acetylated enzyme
C: Acetyl-CoA acetyltransferase
D: Acetyl-CoA acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,66824
ポリマ－164,1154
非ポリマー3,55220
水24,5001360
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21350 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area48420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.360, 106.590, 110.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.270, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Acetyl-CoA acetyltransferase, acetylated enzyme


分子量: 41049.887 Da / 分子数: 2 / 変異: C92SCY / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus fumigatus Af293 (カビ) / 株: ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100 / 遺伝子: AFUA_8G04000 / プラスミド: pET-57-DEST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4WCL5, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#2: タンパク質 Acetyl-CoA acetyltransferase


分子量: 41007.848 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus fumigatus Af293 (カビ) / 株: ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100 / 遺伝子: AFUA_8G04000 / プラスミド: pET-57-DEST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4WCL5, acetyl-CoA C-acetyltransferase

-
非ポリマー , 6種, 1380分子

#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C23H38N7O17P3S
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1360 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細The protein was co-crystallised with acetyl-CoA. It is an acetoacetyl-CoA thiolase, producing ...The protein was co-crystallised with acetyl-CoA. It is an acetoacetyl-CoA thiolase, producing acetoacetyl-CoA from two molecules of acetyl-CoA. The reaction proceeds via two acetyl transfer steps: (1) Ac-CoA -> enzyme, producing CoA and acetylated enzyme (SCY92), and (2) Ac-enzyme -> Ac-CoA, producing acetoacetyl-CoA. The enzyme is a homotetramer, thus 4 active sites per AU. For two of the active sites (chains A and B), the density indicates that CoA and SCY are present (after (1)). For chain D, the tetrahedral intermediate that occurs during the first acetyl transfer is trapped. To model this we used three separate entities: cys92, an acetyl group, and CoA. Covalent bonds were defined between these during refinement. For chain C, the tetrahedral intermediate that occurs during the second acetyl transfer is trapped. To model this we used cys92, an acetyl group, and acetyl-CoA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.56 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.2M AmS04, 0.1M Bis-Tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2017年2月25日
放射モノクロメーター: Silicon Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→31.54 Å / Num. obs: 160937 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 13.03 Å2 / CC1/2: 0.968 / Rmerge(I) obs: 0.385 / Rpim(I) all: 0.152 / Rrim(I) all: 0.414 / Net I/σ(I): 4.1 / Num. measured all: 1171578 / Scaling rejects: 1205
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.75-1.787.11.9715604179290.3680.7932.126199
9.59-31.546.30.202636110130.9560.0850.2198.797.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.34 Å107.47 Å
Translation6.34 Å107.47 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
MOSFLMデータ収集
Aimless0.5.17データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→31.288 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2315 8013 4.98 %
Rwork0.1944 152876 -
obs0.1963 160889 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 75.87 Å2 / Biso mean: 19.7061 Å2 / Biso min: 1.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→31.288 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11358 0 215 1362 12935
Biso mean--43.94 25.78 -
残基数----1588
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00811871
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98416187
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541905
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062113
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.934296
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.75-1.76990.34792360.34415052528899
1.7699-1.79070.35152830.32925055533899
1.7907-1.81250.34162760.31445044532099
1.8125-1.83550.33492700.30795057532799
1.8355-1.85960.32392830.30025002528599
1.8596-1.88510.32212800.28395053533399
1.8851-1.9120.30012750.27275015529099
1.912-1.94060.3142420.25875162540499
1.9406-1.97090.2632870.2475014530199
1.9709-2.00320.27432760.24175081535799
2.0032-2.03770.27712550.24795077533299
2.0377-2.07480.29412870.24775038532599
2.0748-2.11470.28332650.236450735338100
2.1147-2.15780.25172500.22895089533999
2.1578-2.20470.25632560.215451075363100
2.2047-2.2560.24392670.214950895356100
2.256-2.31240.27242500.203751425392100
2.3124-2.37490.23252580.196251055363100
2.3749-2.44480.26572800.190850615341100
2.4448-2.52370.22422830.185951055388100
2.5237-2.61380.21182560.180351095365100
2.6138-2.71840.23753010.183650705371100
2.7184-2.8420.24542490.183151605409100
2.842-2.99180.21442540.174251345388100
2.9918-3.1790.20832510.164151225373100
3.179-3.42420.18722770.154251575434100
3.4242-3.76830.18332660.141151365402100
3.7683-4.31240.15072570.126851545411100
4.3124-5.42850.16152600.124251915451100
5.4285-31.29260.14142830.138352225505100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7818-0.7745-0.08380.8823-0.01893.79050.02360.08710.0416-0.0477-0.03930.0142-0.0708-0.1050.01780.0143-0.00630.00120.0114-0.02540.1493-29.91189.9714108.8251
20.9508-0.0238-0.02520.5946-0.18410.3103-0.0284-0.14030.01910.04420.01940.0628-0.0371-0.02530.00950.05620.01910.020.0339-0.0060.1117-23.681115.5078118.6397
31.85610.6268-0.56632.82920.38152.3715-0.1243-0.1372-0.4388-0.0784-0.0382-0.02520.43290.02780.12290.0379-0.01740.00190.09340.04890.2956-42.49354.8747113.6453
40.8547-0.15220.01810.70390.05450.4721-0.0063-0.00520.18630.00170.01440.0957-0.0765-0.0896-0.00670.06640.0145-0.00050.0373-0.01040.1665-30.867524.703111.2104
51.33260.3027-1.19481.5281-1.92333.0753-0.07030.03290.1453-0.0030.0109-0.14090.0575-0.11060.01420.0201-0.0024-0.01280.0496-0.00920.15691.713415.7547118.0434
60.9901-0.14990.22640.31250.06650.4903-0.0479-0.202-0.05040.0420.034-0.02440.0236-0.02430.00690.04920.01370.0244-0.0390.01730.1489-7.13156.7081119.8201
71.91970.3799-0.01252.9103-0.34491.0798-0.0389-0.361-0.12280.31560.0084-0.21070.02220.10870.04020.08490.0431-0.01520.10830.03260.1227.36090.5911127.7665
80.5151-0.15630.20730.77540.17830.27-0.0150.0885-0.0363-0.08420.0285-0.08460.05260.0926-0.01260.0679-0.00520.02740.0456-0.00450.14172.95545.0128107.3601
91.33840.4016-0.32380.78410.30672.2222-0.0291-0.0050.28840.0537-0.02280.0698-0.1116-0.12910.03290.09580.01650.0140.26910.03280.1023-39.82742.4311167.5369
101.1809-0.0319-0.73410.5649-0.18321.0255-0.07120.1489-0.0375-0.0670.0174-0.00270.10130.00320.05870.1021-0.00860.01360.27760.02110.0893-29.4196-5.5225159.169
111.69370.28910.06420.8931-0.09011.1031-0.04850.3115-0.086-0.09380.0620.09090.124-0.238-0.00940.1003-0.0310.01420.31290.01460.0901-45.9506-12.4966162.2516
121.01090.5944-0.17511.2586-0.67541.5014-0.0956-0.2158-0.11420.1270.0184-0.10350.18010.28870.04710.08130.06990.02030.41590.06910.1035-14.1069-10.2746169.7488
130.888-0.2309-0.05980.826-0.521.0440.02110.00930.14330.0107-0.0498-0.0676-0.05110.17310.0230.1142-0.02210.01910.26620.03520.1193-21.14811.8605163.2974
142.0115-0.087-0.00740.79510.09671.0775-0.0511-0.37680.37820.08470.1042-0.11-0.11840.4623-0.02580.1543-0.0645-0.02430.462-0.03410.1518-7.97824.2193175.5636
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 43 )A0 - 43
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 44 through 195 )A44 - 195
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 196 through 216 )A196 - 216
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 217 through 398 )A217 - 398
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 0 through 43 )B0 - 43
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 44 through 195 )B44 - 195
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 196 through 256 )B196 - 256
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 257 through 398 )B257 - 398
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 1 through 68 )C1 - 68
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 69 through 175 )C69 - 175
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 176 through 398 )C176 - 398
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 0 through 68 )D0 - 68
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 69 through 175 )D69 - 175
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 176 through 398 )D176 - 398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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