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- PDB-5f38: X-ray crystal structure of a thiolase from Escherichia coli at 1.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f38
タイトルX-ray crystal structure of a thiolase from Escherichia coli at 1.8 A resolution
要素(Acetyl-CoA acetyltransferase) x 4
キーワードTRANSFERASE / E.coli thiolase / fatty acid metabolism / degradative enzyme / active site geometry
機能・相同性
機能・相同性情報


acetoacetic acid catabolic process / acetyl-CoA C-acetyltransferase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal ...Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5UG / COENZYME A / Acetyl-CoA acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ithayaraja, M. / Neelanjana, J. / Wierenga, R. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.N.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
DBTBT/IN/FINNISH/27/MRNM/2009 インド
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of a thiolase from Escherichia coli at 1.8 angstrom resolution.
著者: Ithayaraja, M. / Janardan, N. / Wierenga, R.K. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.
履歴
登録2015年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Acetyl-CoA acetyltransferase
A: Acetyl-CoA acetyltransferase
D: Acetyl-CoA acetyltransferase
C: Acetyl-CoA acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,16338
ポリマ－161,5944
非ポリマー3,56834
水18,6091033
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20850 Å2
ΔGint23 kcal/mol
Surface area45460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.794, 76.254, 266.607
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12B
22D
13B
23C
14A
24D
15A
25C
16D
26C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010B1 - 392
2010A1 - 392
1020B1 - 391
2020D1 - 391
1030B1 - 393
2030C1 - 393
1040A1 - 392
2040D1 - 392
1050A1 - 392
2050C1 - 392
1060D-1 - 392
2060C-1 - 392

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 BADC

#1: タンパク質 Acetyl-CoA acetyltransferase / Acetoacetyl-CoA thiolase


分子量: 40319.281 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-393 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: atoB, b2224, JW2218 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P76461, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#2: タンパク質 Acetyl-CoA acetyltransferase / Acetoacetyl-CoA thiolase


分子量: 40433.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: atoB, b2224, JW2218 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P76461, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#3: タンパク質 Acetyl-CoA acetyltransferase / Acetoacetyl-CoA thiolase


分子量: 40364.277 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-392 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: atoB, b2224, JW2218 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P76461, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#4: タンパク質 Acetyl-CoA acetyltransferase / Acetoacetyl-CoA thiolase


分子量: 40477.434 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-393 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: atoB, b2224, JW2218 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P76461, acetyl-CoA C-acetyltransferase

-
非ポリマー , 4種, 1067分子

#5: 化合物 ChemComp-COZ / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H36N7O16P3S / 参照: acetyl-CoA C-acyltransferase
#6: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-5UG / [(3~{S})-2,2-dimethyl-3-oxidanyl-4-oxidanylidene-4-[[3-oxidanylidene-3-(2-sulfanylethylamino)propyl]amino]butyl] phosphono hydrogen phosphate


分子量: 438.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C11H24N2O10P2S / 参照: acetyl-CoA C-acyltransferase
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1033 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.46 %
結晶化温度: 295 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 0.1 M Bis-tris propane pH 8.0, 35% PEG6000, 0.05 LiCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→36.8 Å / Num. obs: 150897 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.0117 / Net I/σ(I): 2.1
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
SCALAデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F0V

5f0v


解像度: 1.9→36.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 7.998 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23481 5910 5 %RANDOM
Rwork0.19673 ---
obs0.19865 113201 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.95 Å2-0 Å20 Å2
2--1.04 Å2-0 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→36.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10760 0 172 1033 11965
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.01911086
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.0210797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7331.98514961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.326324662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.89351559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.62925.211355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.936151653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8611545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.21776
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212875
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.022307
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7320.9246204
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.730.9246203
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1491.3797739
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.1491.3797740
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3471.124882
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.3471.124882
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.91.5967212
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.8529.15913100
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.7418.51112734
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11B204390.06
12A204390.06
21B228840.05
22D228840.05
31B230930.05
32C230930.05
41A204850.06
42D204850.06
51A204810.06
52C204810.06
61D232850.06
62C232850.06
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 474 -
Rwork0.241 8175 -
obs--99.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1280.30270.16620.25490.56493.95390.19680.0975-0.22390.15310.1032-0.11580.4428-0.0557-0.30010.2136-0.0402-0.06380.1451-0.04020.0679-0.9733.39128.593
20.76760.38040.37910.48810.62283.82740.3012-0.27440.07790.101-0.05330.0054-0.53190.1608-0.24790.3309-0.18440.07870.1932-0.06080.0334-6.689-13.776105.211
30.74010.49230.22211.09950.33761.1370.0317-0.00250.0548-0.1155-0.06750.19290.0709-0.32160.03570.1459-0.0448-0.0460.211-0.00720.039534.88430.07593.22
40.61830.37790.21360.88430.26031.36050.2325-0.2441-0.0560.2559-0.1438-0.17030.03940.1297-0.08870.1896-0.1164-0.0560.21140.01240.037314.09724.54272.01
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 392
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 393
3X-RAY DIFFRACTION3C-1 - 390
4X-RAY DIFFRACTION4D-1 - 392

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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