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- PDB-6a6h: Crystal Structure of Swine Major Histocompatibility Complex Class... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a6h
タイトルCrystal Structure of Swine Major Histocompatibility Complex Class I SLA-2*040202 For 2.3 Angstrom
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • MET-THR-ALA-HIS-ILE-VAL-VAL-PRO-TYR
  • MHC class I antigen
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC / Immunology / Immune system- transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / DAP12 signaling / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / L-peptidase / IRES-dependent viral translational initiation / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / Neutrophil degranulation ...ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / DAP12 signaling / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / L-peptidase / IRES-dependent viral translational initiation / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / picornain 3C / MHC class II protein complex / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / host cell cytoplasmic vesicle membrane / positive regulation of T cell activation / phagocytic vesicle membrane / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / regulation of translation / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / viral protein processing / host cell endoplasmic reticulum membrane / immune response / symbiont-mediated activation of host autophagy / lysosomal membrane / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / extracellular region / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus ...Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / Picornavirus coat protein / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Beta-2-Microglobulin / : / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / MHC class I-like antigen recognition-like / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / : / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Beta-2-microglobulin / MHC class I antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
Foot-and-mouth disease virus - type A (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Ning, S. / Wang, Z.B.
引用ジャーナル: Res. Vet. Sci. / 年: 2019
タイトル: Crystallization of SLA-2*04:02:02 complexed with a CTL epitope derived from FMDV.
著者: Ning, S. / Wang, Z.B. / Qi, P. / Xiao, J. / Wang, X.J.
履歴
登録2018年6月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.22020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: MET-THR-ALA-HIS-ILE-VAL-VAL-PRO-TYR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0113
ポリマ－44,0113
非ポリマー00
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area18640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.802, 101.802, 73.455
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 MHC class I antigen


分子量: 31547.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SLA-B, SLA-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8MHU4
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Lactollin


分子量: 11431.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: B2M / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07717
#3: タンパク質・ペプチド MET-THR-ALA-HIS-ILE-VAL-VAL-PRO-TYR


分子量: 1031.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Foot-and-mouth disease virus - type A (ウイルス)
参照: UniProt: P49303*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.73 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium acetate pH4.6 25% polyethylene glycol 4,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→88.16 Å / Num. obs: 19686 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.01538 / Net I/σ(I): 22.96
反射 シェル解像度: 2.31→2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.099 / Num. unique obs: 19686

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5H94

5h94


解像度: 2.31→88.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 17.316 / SU ML: 0.209 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.456 / ESU R Free: 0.298 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27605 896 5.1 %RANDOM
Rwork0.19905 ---
obs0.2029 16579 88.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 40.541 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å2-0.15 Å20 Å2
2---0.29 Å2-0 Å2
3---0.95 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.31→88.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3095 0 0 132 3227
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0193186
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022775
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0331.9324334
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.14736456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.945378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.47923.882170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.6215507
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0961525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02679
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.121.891521
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1111.8871520
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9752.8291896
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9772.8321897
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9841.9841665
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.9841.9861666
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.7272.9322439
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.9222.1013531
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.86121.9293512
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.305→2.365 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 33 -
Rwork0.27 613 -
obs--44.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.459-0.6944-1.02550.38730.04931.63580.078-0.12150.062-0.0346-0.1351-0.0605-0.09660.15660.05710.07380.0189-0.04050.15540.02570.0472-32.5236-27.39515.2204
23.77460.78721.90111.6061.70785.40690.32680.46220.0169-0.379-0.1603-0.3676-0.36250.1249-0.16650.20680.13950.14370.12450.09610.1404-27.3007-21.8685-12.2283
39.2245-1.7483-2.46992.5313-1.87273.15250.1464-1.02711.90410.4643-0.0953-0.7756-0.56240.5987-0.05110.2539-0.0376-0.0570.1881-0.15250.4718-35.3003-14.080721.2019
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 275
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 100
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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