+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ws6 | ||||||
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Title | Crystal Structure of H-2D in complex with a mimotopic peptide | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Class I MHC / Major histocompatibility complex / mimotope / H-2D / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC | ||||||
Function / homology | Function and homology information Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / Neutrophil degranulation ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / Neutrophil degranulation / peptide binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / signaling receptor binding / protein-containing complex binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.98 Å | ||||||
Authors | Kumar, P.R. / Mukherjee, G. / Samanta, D. / DiLorenzo, T.P. / Almo, S.C. / Immune Function Network / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC) | ||||||
Citation | Journal: J. Immunol. / Year: 2014 Title: Compensatory mechanisms allow undersized anchor-deficient class I MHC ligands to mediate pathogenic autoreactive T cell responses Authors: Lamont, D. / Mukherjee, G. / Kumar, P.R. / Samanta, D. / McPhee, C.G. / Kay, T.W.H. / Almo, S.C. / DiLorenzo, T.P. / Serreze, D.V. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb3ws6.ent.gz | 277.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ws6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3ws6_validation.pdf.gz | 498 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3ws6_full_validation.pdf.gz | 503.2 KB | Display | |
Data in XML | 3ws6_validation.xml.gz | 36.6 KB | Display | |
Data in CIF | 3ws6_validation.cif.gz | 53 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ws/3ws6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ws/3ws6 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3ws3C 1yn6S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABDC
#1: Protein | Mass: 32030.648 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: EXTRACELLULAR DOMAIN Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: H-2Db, H2-D1 / Plasmid: pET3a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P01899 #2: Protein | Mass: 11835.555 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: B2m / Plasmid: pET3a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P01887 |
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-Protein/peptide , 1 types, 2 molecules EF
#3: Protein/peptide | Mass: 1127.244 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: Synthetic peptide based on a peptide library |
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-Non-polymers , 5 types, 657 molecules
#4: Chemical | ChemComp-ZN / #5: Chemical | ChemComp-IMD / #6: Chemical | ChemComp-GOL / #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | THIS SEQUENCE CORRESPOND |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.74 % / Mosaicity: 0.588 ° |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.2 Details: 0.2M Sodium Chloride, 10% PEG 3000, 0.1M Phosphate/Citrate buffer, 20% Glycerol, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 31-ID / Wavelength: 0.97931 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Oct 18, 2012 / Details: Mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Diamond(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97931 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.98→50 Å / Num. obs: 54087 / % possible obs: 92.7 % / Redundancy: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 25.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Χ2: 0.931 / Net I/σ(I): 6.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1YN6 Resolution: 1.98→30.496 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.64 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 139.69 Å2 / Biso mean: 33.1248 Å2 / Biso min: 8.7 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.98→30.496 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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