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万見
- PDB-5y30: Crystal structure of LGI1 LRR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y30
タイトルCrystal structure of LGI1 LRR domain
要素Leucine-rich glioma-inactivated protein 1
キーワードCELL ADHESION / epilepsy / synapse / ADAM / EPTP / WD40
機能・相同性
機能・相同性情報


LGI-ADAM interactions / axon initial segment / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of synaptic transmission / synaptic cleft / axon guidance / neuron projection development / nervous system development / positive regulation of cell growth / signaling receptor binding ...LGI-ADAM interactions / axon initial segment / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of synaptic transmission / synaptic cleft / axon guidance / neuron projection development / nervous system development / positive regulation of cell growth / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / dendrite / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich glioma-inactivated , EPTP repeat / EAR / : / EPTP domain / EAR repeat profile. / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily ...Leucine-rich glioma-inactivated , EPTP repeat / EAR / : / EPTP domain / EAR repeat profile. / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich glioma-inactivated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.781 Å
データ登録者Yamagata, A. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis of epilepsy-related ligand-receptor complex LGI1-ADAM22.
著者: Yamagata, A. / Miyazaki, Y. / Yokoi, N. / Shigematsu, H. / Sato, Y. / Goto-Ito, S. / Maeda, A. / Goto, T. / Sanbo, M. / Hirabayashi, M. / Shirouzu, M. / Fukata, Y. / Fukata, M. / Fukai, S.
履歴
登録2017年7月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-rich glioma-inactivated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8081
ポリマ－23,8081
非ポリマー00
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9430 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)65.252, 65.252, 109.741
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Leucine-rich glioma-inactivated protein 1 / Epitempin-1


分子量: 23808.107 Da / 分子数: 1 / 断片: LGI1 LRR domain (UNP RESIDUES 37-223) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGI1, EPT, UNQ775/PRO1569 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95970
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG 4000, 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M tri-sodium citrate (pH 5.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 25330 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 15.1 % / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 47.2
反射 シェル解像度: 1.78→1.81 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.558 / Rsym value: 0.45 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WFH

2wfh


解像度: 1.781→39.366 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 20.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1911 1234 4.88 %
Rwork0.1655 --
obs0.1667 25295 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.781→39.366 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1436 0 0 100 1536
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081501
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1032041
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.135558
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044238
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005262
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.781-1.85230.30511300.28092683X-RAY DIFFRACTION100
1.8523-1.93660.24261290.23412654X-RAY DIFFRACTION100
1.9366-2.03870.24991290.19722679X-RAY DIFFRACTION100
2.0387-2.16640.19481330.17352669X-RAY DIFFRACTION100
2.1664-2.33370.20511560.16662654X-RAY DIFFRACTION100
2.3337-2.56850.21121470.16452647X-RAY DIFFRACTION100
2.5685-2.94010.21771330.17782680X-RAY DIFFRACTION100
2.9401-3.70370.18291400.16452682X-RAY DIFFRACTION100
3.7037-39.37570.15821370.14142713X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.5236 Å / Origin y: 21.0476 Å / Origin z: -0.7258 Å
111213212223313233
T0.2217 Å20.0105 Å20.0178 Å2-0.1925 Å20.0267 Å2--0.1616 Å2
L3.4996 °2-1.0605 °2-0.1852 °2-3.8773 °20.3285 °2--3.7867 °2
S0.0117 Å °0.1104 Å °0.265 Å °-0.0934 Å °0.0286 Å °-0.1261 Å °-0.3393 Å °-0.0847 Å °-0.0049 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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