+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5y2z | |||||||||
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Title | Crystal structure of human LGI1 EPTP-ADAM22 complex | |||||||||
Components |
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Keywords | CELL ADHESION / epilepsy / synapse / ADAM / EPTP / WD40 | |||||||||
Function / homology | Function and homology information LGI-ADAM interactions / axon initial segment / negative regulation of cell adhesion / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / synaptic cleft / positive regulation of synaptic transmission / central nervous system development / axon guidance / metalloendopeptidase activity / neuron projection development ...LGI-ADAM interactions / axon initial segment / negative regulation of cell adhesion / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / synaptic cleft / positive regulation of synaptic transmission / central nervous system development / axon guidance / metalloendopeptidase activity / neuron projection development / integrin binding / nervous system development / positive regulation of cell growth / cell adhesion / axon / signaling receptor binding / dendrite / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.67 Å | |||||||||
Authors | Yamagata, A. / Fukai, S. | |||||||||
Funding support | Japan, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2018 Title: Structural basis of epilepsy-related ligand-receptor complex LGI1-ADAM22. Authors: Yamagata, A. / Miyazaki, Y. / Yokoi, N. / Shigematsu, H. / Sato, Y. / Goto-Ito, S. / Maeda, A. / Goto, T. / Sanbo, M. / Hirabayashi, M. / Shirouzu, M. / Fukata, Y. / Fukata, M. / Fukai, S. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5y2z.cif.gz | 1.9 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5y2z.ent.gz | 1.6 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5y2z.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y2/5y2z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y2/5y2z | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5y30C 5y31C 3g5cS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 12 molecules ACEGIKBDFHJL
#1: Protein | Mass: 55761.281 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP RESIDUES 233-729 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ADAM22, MDC2 / Production host: Mammalia (mammals) / References: UniProt: Q9P0K1 #2: Protein | Mass: 40378.527 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP RESIDUES 224-557 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: LGI1, EPT, UNQ775/PRO1569 / Production host: Mammalia (mammals) / References: UniProt: O95970 |
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-Sugars , 5 types, 12 molecules
#3: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Sugar | |
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-Non-polymers , 2 types, 938 molecules
#7: Chemical | ChemComp-CA / #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 10 % PEG 8000, 0.1 M zinc acetate, 0.1 M MES-Na (pH 6.0) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 15, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.67→50 Å / Num. obs: 177282 / % possible obs: 90.6 % / Redundancy: 3.8 % / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 9.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.66→2.72 Å / Redundancy: 3.7 % / CC1/2: 0.702 / Rsym value: 0.53 / % possible all: 88.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3G5C Resolution: 2.67→48.827 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.04 / Phase error: 28.42
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.67→48.827 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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