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- PDB-5xln: Crystal structure of the TRS_UNE-T and 4EHP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xln
タイトルCrystal structure of the TRS_UNE-T and 4EHP complex
要素
  • Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2
  • Threonine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードRNA BINDING PROTEIN/LIGASE / TRS / 4EHP / Complex / RNA BINDING PROTEIN-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


threonine-tRNA ligase / threonyl-tRNA aminoacylation / threonine-tRNA ligase activity / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / Cytosolic tRNA aminoacylation / translation factor activity, RNA binding / mRNA cap binding / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RNA 7-methylguanosine cap binding ...threonine-tRNA ligase / threonyl-tRNA aminoacylation / threonine-tRNA ligase activity / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / Cytosolic tRNA aminoacylation / translation factor activity, RNA binding / mRNA cap binding / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / RNA 7-methylguanosine cap binding / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / translation initiation factor activity / negative regulation of translational initiation / rescue of stalled ribosome / translational initiation / P-body / ISG15 antiviral mechanism / tRNA binding / negative regulation of translation / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Threonine-tRNA ligase, class IIa / Threonine-tRNA ligase catalytic core domain / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain / : / TGS domain / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, SAD / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / Eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF-4E), conserved site ...Threonine-tRNA ligase, class IIa / Threonine-tRNA ligase catalytic core domain / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain / : / TGS domain / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, SAD / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / Eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF-4E), conserved site / Eukaryotic initiation factor 4E signature. / Translation Initiation factor eIF- 4e / Eukaryotic initiation factor 4E / Translation Initiation factor eIF- 4e-like / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, class II-like, putative editing domain superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / TGS-like / TGS domain profile. / TGS / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Beta-grasp domain superfamily / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2 / Threonine--tRNA ligase 1, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hwang, J. / Nguyen, L.T. / Kim, M.H.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science, ICT & Future Planning of KoreaNRF-2010-0029767 韓国
KRIBB Initiative ProgramKGM4541622 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: A threonyl-tRNA synthetase-mediated translation initiation machinery.
著者: Jeong, S.J. / Park, S. / Nguyen, L.T. / Hwang, J. / Lee, E.Y. / Giong, H.K. / Lee, J.S. / Yoon, I. / Lee, J.H. / Kim, J.H. / Kim, H.K. / Kim, D. / Yang, W.S. / Kim, S.Y. / Lee, C.Y. / Yu, K. ...著者: Jeong, S.J. / Park, S. / Nguyen, L.T. / Hwang, J. / Lee, E.Y. / Giong, H.K. / Lee, J.S. / Yoon, I. / Lee, J.H. / Kim, J.H. / Kim, H.K. / Kim, D. / Yang, W.S. / Kim, S.Y. / Lee, C.Y. / Yu, K. / Sonenberg, N. / Kim, M.H. / Kim, S.
履歴
登録2017年5月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.22019年6月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2
B: Threonine--tRNA ligase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0512
ポリマ－27,0512
非ポリマー00
水3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.369, 60.569, 85.237
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 4E type 2 / eIF4E type 2 / Eukaryotic translation initiation factor 4E homologous protein / Eukaryotic ...eIF4E type 2 / Eukaryotic translation initiation factor 4E homologous protein / Eukaryotic translation initiation factor 4E-like 3 / eIF4E-like protein 4E-LP / mRNA cap-binding protein 4EHP / h4EHP / mRNA cap-binding protein type 3


分子量: 21963.121 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 45-234 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4E2, EIF4EL3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60573
#2: タンパク質・ペプチド Threonine--tRNA ligase, cytoplasmic / Threonyl-tRNA synthetase / ThrRS


分子量: 5087.679 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 30-74 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TARS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26639, threonine-tRNA ligase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 20% PEG 8000, 0.1 M CHES (pH 9.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 20718 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Net I/σ(I): 21.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 1.9→25.815 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1964 1064 5.14 %
Rwork0.161 --
obs0.1628 20715 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→25.815 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1577 0 0 177 1754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071619
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9922191
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.951596
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045230
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004278
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8967-1.9830.21871260.18282321X-RAY DIFFRACTION97
1.983-2.08750.23191310.15592435X-RAY DIFFRACTION100
2.0875-2.21830.17741270.1562431X-RAY DIFFRACTION100
2.2183-2.38940.19621250.16532446X-RAY DIFFRACTION100
2.3894-2.62970.20081660.16532430X-RAY DIFFRACTION100
2.6297-3.00970.21341270.16532467X-RAY DIFFRACTION100
3.0097-3.790.18951180.15072537X-RAY DIFFRACTION100
3.79-25.81690.18831440.16312584X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.0946 Å / Origin y: -18.8482 Å / Origin z: -14.7696 Å
111213212223313233
T0.1465 Å20.0078 Å2-0.0023 Å2-0.1432 Å2-0.0129 Å2--0.1214 Å2
L1.2716 °20.1117 °20.055 °2-1.3353 °2-0.0308 °2--0.5538 °2
S-0.0262 Å °0.0406 Å °-0.0116 Å °-0.0164 Å °0.0103 Å °-0.0285 Å °0.0066 Å °-0.0013 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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