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- PDB-5wxl: Crystal structure of the Rrs1 and Rpf2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wxl
タイトルCrystal structure of the Rrs1 and Rpf2 complex
要素
  • Regulator of ribosome biosynthesis
  • Ribosome biogenesis protein RPF2
キーワードNUCLEAR PROTEIN / protein complex / components of 90S preribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


7S RNA binding / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / preribosome, large subunit precursor / ribosomal large subunit export from nucleus / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / nuclear periphery / assembly of large subunit precursor of preribosome / ribosomal large subunit biogenesis / 5S rRNA binding ...7S RNA binding / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / preribosome, large subunit precursor / ribosomal large subunit export from nucleus / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / nuclear periphery / assembly of large subunit precursor of preribosome / ribosomal large subunit biogenesis / 5S rRNA binding / rRNA binding / nucleolus / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosome biogenesis protein Rpf2 / Ribosomal biogenesis regulatory protein / Ribosome biogenesis regulatory protein (RRS1) / Brix domain / Brix domain / Brix domain profile. / Brix
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome biogenesis protein RPF2 / Regulator of ribosome biosynthesis
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ye, K. / Zheng, S.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Molecular architecture of the 90S small subunit pre-ribosome.
著者: Qi Sun / Xing Zhu / Jia Qi / Weidong An / Pengfei Lan / Dan Tan / Rongchang Chen / Bing Wang / Sanduo Zheng / Cheng Zhang / Xining Chen / Wei Zhang / Jing Chen / Meng-Qiu Dong / Keqiong Ye /
要旨: Eukaryotic small ribosomal subunits are first assembled into 90S pre-ribosomes. The complete 90S is a gigantic complex with a molecular mass of approximately five megadaltons. Here, we report the ...Eukaryotic small ribosomal subunits are first assembled into 90S pre-ribosomes. The complete 90S is a gigantic complex with a molecular mass of approximately five megadaltons. Here, we report the nearly complete architecture of 90S determined from three cryo-electron microscopy single particle reconstructions at 4.5 to 8.7 angstrom resolution. The majority of the density maps were modeled and assigned to specific RNA and protein components. The nascent ribosome is assembled into isolated native-like substructures that are stabilized by abundant assembly factors. The 5' external transcribed spacer and U3 snoRNA nucleate a large subcomplex that scaffolds the nascent ribosome. U3 binds four sites of pre-rRNA, including a novel site on helix 27 but not the 3' side of the central pseudoknot, and crucially organizes the 90S structure. The 90S model provides significant insight into the principle of small subunit assembly and the function of assembly factors.
履歴
登録2017年1月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosome biogenesis protein RPF2
B: Regulator of ribosome biosynthesis
C: Ribosome biogenesis protein RPF2
D: Regulator of ribosome biosynthesis


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8764
ポリマ－85,8764
非ポリマー00
水10,809600
1
A: Ribosome biogenesis protein RPF2
B: Regulator of ribosome biosynthesis


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9382
ポリマ－42,9382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5170 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area14670 Å2
手法PISA
2
C: Ribosome biogenesis protein RPF2
D: Regulator of ribosome biosynthesis


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9382
ポリマ－42,9382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4560 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area14540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.791, 71.791, 268.905
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Ribosome biogenesis protein RPF2 / Rpf2


分子量: 31323.627 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 19-288 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: RPF2, YKR081C, YKR401 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36160
#2: タンパク質 Regulator of ribosome biosynthesis / Rrs1


分子量: 11614.231 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 20-121 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: RRS1, YOR294W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08746
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 600 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 % / Mosaicity: 0.219 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Trimethylamine N-oxide, 0.1 M Tris-HCl, 20% PEG2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.00903 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00903 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 64639 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 22.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.243 / Net I/av σ(I): 26.169 / Net I/σ(I): 10.1 / Num. measured all: 387229
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.9-1.936.10.515199.7
1.93-1.976.10.44199.7
1.97-2.016.10.402199.8
2.01-2.056.10.338199.8
2.05-2.096.10.268199.8
2.09-2.146.10.23199.9
2.14-2.196.10.211199.9
2.19-2.256.10.178199.9
2.25-2.326.10.1521100
2.32-2.396.10.1341100
2.39-2.486.10.1281100
2.48-2.586.10.1191100
2.58-2.6960.121100
2.69-2.8460.111100
2.84-3.015.90.0981100
3.01-3.255.90.0891100
3.25-3.575.90.0681100
3.57-4.085.70.0471100
4.08-5.1360.0411100
5.13-205.60.042198.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX(1.11rc1_2513: ???)精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→19.805 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2105 3269 5.07 %
Rwork0.1793 61261 -
obs0.1808 64530 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 77.53 Å2 / Biso mean: 26.9881 Å2 / Biso min: 9.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→19.805 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4870 0 0 600 5470
Biso mean---33.24 -
残基数----605
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074964
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8666679
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053750
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005859
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.553091
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9001-1.92840.29571380.219825882726100
1.9284-1.95850.26991320.204226832815100
1.9585-1.99060.24111650.202325892754100
1.9906-2.02490.2131480.199125752723100
2.0249-2.06170.21681370.192526492786100
2.0617-2.10130.23811650.184926092774100
2.1013-2.14410.20941470.180526062753100
2.1441-2.19070.22841290.181226292758100
2.1907-2.24160.22721410.183926562797100
2.2416-2.29750.21911430.182826342777100
2.2975-2.35960.23731590.183726042763100
2.3596-2.42890.23071390.185826372776100
2.4289-2.50710.22811280.189926672795100
2.5071-2.59660.25641350.196426732808100
2.5966-2.70030.25251460.196826522798100
2.7003-2.82280.23781570.192226532810100
2.8228-2.97120.2198960.200127322828100
2.9712-3.15670.23381420.191926552797100
3.1567-3.39930.21231480.184626902838100
3.3993-3.73930.20011330.1727152848100
3.7393-4.27560.18931620.148426972859100
4.2756-5.3690.15011530.14927672920100
5.369-19.80560.17451260.17772901302799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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