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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5vt8 | |||||||||
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Title | Crystal Structure of Mouse Cadherin-23 EC24-25 | |||||||||
![]() | Cadherin-23 | |||||||||
![]() | CELL ADHESION / HEARING / MECHANOTRANSDUCTION / ADHESION / CALCIUM-BINDING PROTEIN | |||||||||
Function / homology | ![]() cochlear hair cell ribbon synapse / kinocilium / equilibrioception / sensory perception of light stimulus / stereocilium tip / inner ear receptor cell stereocilium organization / inner ear auditory receptor cell differentiation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / photoreceptor ribbon synapse / stereocilium ...cochlear hair cell ribbon synapse / kinocilium / equilibrioception / sensory perception of light stimulus / stereocilium tip / inner ear receptor cell stereocilium organization / inner ear auditory receptor cell differentiation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / photoreceptor ribbon synapse / stereocilium / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / photoreceptor cell maintenance / catenin complex / auditory receptor cell stereocilium organization / inner ear morphogenesis / cochlea development / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / inner ear development / regulation of cytosolic calcium ion concentration / photoreceptor inner segment / locomotory behavior / sensory perception of sound / calcium ion transport / apical part of cell / cell adhesion / cadherin binding / centrosome / synapse / calcium ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Jaiganesh, A. / Sotomayor, M. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Zooming in on Cadherin-23: Structural Diversity and Potential Mechanisms of Inherited Deafness. Authors: Jaiganesh, A. / De-la-Torre, P. / Patel, A.A. / Termine, D.J. / Velez-Cortes, F. / Chen, C. / Sotomayor, M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 273.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 457.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 29.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5i8dC ![]() 5tfkC ![]() 5tflC ![]() 5tfmC ![]() 5uluC ![]() 5un2C ![]() 5uz8SC ![]() 5vh2C ![]() 5vvmC ![]() 5w4tC ![]() 5wj8C ![]() 5wjmC ![]() 2ee0S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / Refine code: _
NCS ensembles :
|
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Components
#1: Protein | Mass: 24819.582 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: residues 2504-2715 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-CA / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.18 Å3/Da / Density % sol: 43.62 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.9 / Details: 0.1 M TRIS pH 7.9 10% PEG 8000 / PH range: 7.9-8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 2, 2015 | |||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||
Reflection twin |
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Reflection | Resolution: 2.92→50 Å / Num. obs: 18772 / % possible obs: 94.3 % / Redundancy: 1.9 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.097 / Rrim(I) all: 0.145 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 6.37 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.92→2.97 Å / Redundancy: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.422 / Mean I/σ(I) obs: 1.76 / Num. unique obs: 854 / CC1/2: 0.769 / Rpim(I) all: 0.377 / Rrim(I) all: 0.568 / Χ2: 0.99 / % possible all: 93.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5UZ8, 2EE0 Resolution: 2.92→47.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 23.62 / SU ML: 0.213 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.088 / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 47.839 Å2
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Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.92→47.39 Å
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Refine LS restraints |
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