+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5czr | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Human Protocadherin-24 EC1-2 | ||||||
Components | Cadherin-related family member 2 | ||||||
Keywords | CELL ADHESION / adhesion / brush border | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of cell growth involved in contact inhibition / intermicrovillar adhesion / regulation of microvillus length / cell-cell adhesion mediated by cadherin / anchoring junction / microvillus membrane / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / brush border / cell adhesion molecule binding / epithelial cell differentiation ...negative regulation of cell growth involved in contact inhibition / intermicrovillar adhesion / regulation of microvillus length / cell-cell adhesion mediated by cadherin / anchoring junction / microvillus membrane / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / brush border / cell adhesion molecule binding / epithelial cell differentiation / brush border membrane / apical plasma membrane / calcium ion binding / extracellular exosome / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Johnson, Z.R. / Sotomayor, M. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal Structure of Human Protocadherin-24 EC1-2 Authors: Johnson, Z.R. / Sotomayor, M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5czr.cif.gz | 349.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5czr.ent.gz | 283.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5czr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5czr_validation.pdf.gz | 451.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5czr_full_validation.pdf.gz | 456.2 KB | Display | |
Data in XML | 5czr_validation.xml.gz | 32.6 KB | Display | |
Data in CIF | 5czr_validation.cif.gz | 46 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cz/5czr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cz/5czr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5cyxS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 24756.947 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Cadherin domains 1 and 2 residues 21-237 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CDHR2, PCDH24, PCLKC / Plasmid: pET21a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9BYE9 #2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.09 Å3/Da / Density % sol: 60.2 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.3 / Details: 0.2 M MgCl 0.1 M HEPES pH 7.3 10% PEF 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9791 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jul 10, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. obs: 50945 / % possible obs: 95.5 % / Redundancy: 3.1 % / Net I/σ(I): 10.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.34 Å / Redundancy: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.255 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 80.3 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5CYX Resolution: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 12.556 / SU ML: 0.154 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.278 / ESU R Free: 0.211 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.633 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.3→50 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|