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- PDB-5vcs: Alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vcs
タイトルAlpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase with Bound Acceptor
要素Alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase / MGAT2 / Complex N-gly / Branched acceptor
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,6-mannosylglycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / Defective MGAT2 causes CDG-2a / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / oligosaccharide biosynthetic process / protein N-linked glycosylation via asparagine / Golgi stack / protein N-linked glycosylation / manganese ion binding / Maturation of spike protein ...alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,6-mannosylglycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / Defective MGAT2 causes CDG-2a / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / oligosaccharide biosynthetic process / protein N-linked glycosylation via asparagine / Golgi stack / protein N-linked glycosylation / manganese ion binding / Maturation of spike protein / viral protein processing / Golgi membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / membrane
類似検索 - 分子機能
N-acetylglucosaminyltransferase II / N-acetylglucosaminyltransferase II (MGAT2) / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.799 Å
データ登録者Sanders, J.H. / Kadirvelraj, R. / Wood, Z.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1P01GM107012-02 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: HumanN-acetylglucosaminyltransferase II substrate recognition uses a modular architecture that includes a convergent exosite.
著者: Kadirvelraj, R. / Yang, J.Y. / Sanders, J.H. / Liu, L. / Ramiah, A. / Prabhakar, P.K. / Boons, G.J. / Wood, Z.A. / Moremen, K.W.
履歴
登録2017年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 3.02024年12月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_entry_details ...atom_site / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase
B: Alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,30110
ポリマ－96,6962
非ポリマー2,6058
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint57 kcal/mol
Surface area30060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.280, 129.160, 175.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 86 through 110 or resid 112...
21(chain B and (resid 86 through 179 or resid 181...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNALAALA(chain A and (resid 86 through 110 or resid 112...AA86 - 11058 - 82
12THRTHRPHEPHE(chain A and (resid 86 through 110 or resid 112...AA112 - 17984 - 151
13ILEILETHRTHR(chain A and (resid 86 through 110 or resid 112...AA181 - 293153 - 265
14GLYGLYTYRTYR(chain A and (resid 86 through 110 or resid 112...AA302 - 352274 - 324
15THRTHRSERSER(chain A and (resid 86 through 110 or resid 112...AA354 - 356326 - 328
16LEULEUALAALA(chain A and (resid 86 through 110 or resid 112...AA358 - 375330 - 347
17METMETARGARG(chain A and (resid 86 through 110 or resid 112...AA406 - 445378 - 417
21ASNASNPHEPHE(chain B and (resid 86 through 179 or resid 181...BB86 - 17958 - 151
22ILEILETYRTYR(chain B and (resid 86 through 179 or resid 181...BB181 - 352153 - 324
23THRTHRSERSER(chain B and (resid 86 through 179 or resid 181...BB354 - 356326 - 328
24LEULEUGLUGLU(chain B and (resid 86 through 179 or resid 181...BB358 - 415330 - 387
25VALVALARGARG(chain B and (resid 86 through 179 or resid 181...BB419 - 445391 - 417

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / Beta-1 / 2-N-acetylglucosaminyltransferase II / GlcNAc-T II / GNT-II / Mannoside ...Beta-1 / 2-N-acetylglucosaminyltransferase II / GlcNAc-T II / GNT-II / Mannoside acetylglucosaminyltransferase 2 / N-glycosyl-oligosaccharide-glycoprotein N-acetylglucosaminyltransferase II


分子量: 48348.117 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 29-447 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGAT2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q10469, alpha-1,6-mannosyl-glycoprotein 2-beta-N-acetylglucosaminyltransferase

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糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-3-1-3/a4-b1_b3-c1_b6-e1_c2-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 116分子

#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.6 M ammonium sulfate, 100 mM HEPES, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月12日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→72.668 Å / Num. obs: 25515 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 4.16 % / Biso Wilson estimate: 38.48 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.147 / Rrim(I) all: 0.166 / Χ2: 0.994 / Net I/σ(I): 8.27 / Num. measured all: 106149 / Scaling rejects: 3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.8-2.873.9280.5941.987266196118500.7810.67494.3
2.87-2.953.9280.5492.287039188617920.8370.62295
2.95-3.043.9550.4672.626965185217610.8550.53195.1
3.04-3.133.9710.4043.136799181517120.9080.45994.3
3.13-3.233.9840.333.956478173216260.9150.37493.9
3.23-3.353.9780.2544.96412170816120.9560.28894.4
3.35-3.473.9170.2295.65931162515140.9640.2693.2
3.47-3.614.0070.1617.215986159814940.9830.18293.5
3.61-3.773.930.157.975549151414120.9830.17193.3
3.77-3.963.9440.1368.885309145713460.9860.15592.4
3.96-4.174.0030.11110.585196140412980.9890.12692.5
4.17-4.433.9410.08912.294741130112030.9930.192.5
4.43-4.734.0230.08213.074638125911530.9960.09391.6
4.73-5.114.3120.08213.494760117611040.9950.09293.9
5.11-5.65.1560.11212.565491106510650.9930.124100
5.6-6.265.1140.10212.7850539899880.9930.11399.9
6.26-7.235.060.09514.3444538818800.9920.10699.9
7.23-8.854.9640.06219.5737387537530.9970.069100
8.85-12.524.7430.04326.5728936156100.9980.04899.2
12.52-72.6684.2460.04624.914523783420.9970.05390.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5VCR

5vcr


解像度: 2.799→72.668 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 1284 5.04 %
Rwork0.2472 24173 -
obs0.2486 25457 94.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 136.15 Å2 / Biso mean: 51.7756 Å2 / Biso min: 8.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.799→72.668 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5638 0 171 112 5921
Biso mean--50.38 30.22 -
残基数----677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4458188
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038900
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031012
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.6373552
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3068X-RAY DIFFRACTION6.814TORSIONAL
12B3068X-RAY DIFFRACTION6.814TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.799-2.91110.3891380.33012628276695
2.9111-3.04350.34711430.31312646278995
3.0435-3.2040.31741370.30072614275194
3.204-3.40470.30011390.26382631277094
3.4047-3.66760.28131370.23972629276693
3.6676-4.03670.27711390.22562611275092
4.0367-4.62070.24151420.20282646278892
4.6207-5.82120.2181480.21792769291796
5.8212-72.69270.25111610.24772999316099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3713-0.2728-0.07670.3769-0.02471.2515-0.02010.1198-0.03110.0013-0.0131-0.01620.09020.066-0.00010.0839-0.05430.04350.6249-0.00070.156-18.7245-37.22728.5899
20.88330.2839-0.76790.38430.11951.6179-0.0548-0.29480.12950.04970.0577-0.00940.05950.24740.01030.2301-0.06660.05590.9558-0.03190.1583-36.8033-26.339767.452
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 79 through 445 )A79 - 445
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 86 through 447 )B86 - 447

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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