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万見
- PDB-5v95: Structure of the H477R variant of rat cytosolic PEPCK in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v95
タイトルStructure of the H477R variant of rat cytosolic PEPCK in complex with manganese.
要素Phosphoenolpyruvate carboxykinase, cytosolic [GTP]
キーワードLYASE / phosphoenolpyruvate carboxykinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / phosphoenolpyruvate carboxykinase activity / protein serine kinase activity (using GTP as donor) / response to methionine / glycerol biosynthetic process from pyruvate / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ / cellular response to potassium ion starvation / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) activity / propionate catabolic process ...Gluconeogenesis / phosphoenolpyruvate carboxykinase activity / protein serine kinase activity (using GTP as donor) / response to methionine / glycerol biosynthetic process from pyruvate / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ / cellular response to potassium ion starvation / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) activity / propionate catabolic process / cellular response to raffinose / regulation of lipid biosynthetic process / tricarboxylic acid metabolic process / response to interleukin-6 / cellular response to fructose stimulus / cellular hypotonic response / carboxylic acid binding / cellular hypotonic salinity response / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / oxaloacetate metabolic process / hepatocyte differentiation / positive regulation of memory T cell differentiation / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / cellular hyperosmotic response / nucleoside diphosphate kinase activity / cellular hyperosmotic salinity response / response to lipid / response to starvation / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of lipid biosynthetic process / cellular response to retinoic acid / cellular response to cAMP / cellular response to glucagon stimulus / cellular response to dexamethasone stimulus / response to nutrient levels / gluconeogenesis / response to activity / cellular response to glucose stimulus / response to bacterium / response to insulin / lipid metabolic process / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / GDP binding / cellular response to tumor necrosis factor / glucose homeostasis / manganese ion binding / cellular response to hypoxia / peptidyl-serine phosphorylation / response to lipopolysaccharide / GTP binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoenolpyruvate carboxykinase, GTP-utilising / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, GTP-utilising, conserved site / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, C-terminal P-loop domain / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, GTP-utilising, N-terminal / Phosphoenolpyruvate carboxykinase C-terminal P-loop domain / Phosphoenolpyruvate carboxykinase N-terminal domain / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) signature. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 1 ...Phosphoenolpyruvate carboxykinase, GTP-utilising / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, GTP-utilising, conserved site / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, C-terminal P-loop domain / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, GTP-utilising, N-terminal / Phosphoenolpyruvate carboxykinase C-terminal P-loop domain / Phosphoenolpyruvate carboxykinase N-terminal domain / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) signature. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #20 / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, C-terminal / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, N-terminal / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, cytosolic [GTP]
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Holyoak, T. / Cui, D.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Asymmetric Anchoring Is Required for Efficient Omega-Loop Opening and Closing in Cytosolic Phosphoenolpyruvate Carboxykinase.
著者: Cui, D.S. / Broom, A. / Mcleod, M.J. / Meiering, E.M. / Holyoak, T.
履歴
登録2017年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32017年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoenolpyruvate carboxykinase, cytosolic [GTP]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6524
ポリマ－69,5191
非ポリマー1333
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.152, 118.199, 61.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.350, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Phosphoenolpyruvate carboxykinase, cytosolic [GTP] / PEPCK-C


分子量: 69518.711 Da / 分子数: 1 / 変異: H477R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Pck1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07379, phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP)
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.72 % / 解説: rod
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 24 - 34% PEG 3350 and 100mM HEPES, at pH 7.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 27441 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.136 / Χ2: 1.059 / Net I/σ(I): 10.2 / Num. measured all: 196632
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.386.90.88927050.8630.3610.9610.93499.9
2.38-2.486.90.6880.9130.2780.7431.00299.9
2.48-2.5970.5280.9270.2130.571.088100
2.59-2.7370.4360.9430.1760.4711.085100
2.73-2.97.10.3180.9680.1280.3431.066100
2.9-3.127.20.230.9820.0910.2471.099100
3.12-3.447.30.1650.9870.0650.1781.093100
3.44-3.937.20.1440.9850.0570.1551.111100
3.93-4.967.50.0780.9960.030.0831.029100
4.96-1007.50.0480.9990.0190.0511.07499.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QEW

2qew


解像度: 2.3→59.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 9.595 / SU ML: 0.221 / SU R Cruickshank DPI: 0.4276 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.428 / ESU R Free: 0.264
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2614 1459 5.3 %RANDOM
Rwork0.2154 ---
obs0.2178 25876 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 100.52 Å2 / Biso mean: 46.194 Å2 / Biso min: 18.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0.04 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→59.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4656 0 3 134 4793
Biso mean--46.57 40.29 -
残基数----592
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0194787
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024551
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.121.9616482
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.856310513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.775590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.45323.897213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.16215815
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.331531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021085
LS精密化 シェル解像度: 2.293→2.352 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 101 -
Rwork0.301 1820 -
all-1921 -
obs--95.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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