+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qew | ||||||
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Title | Rat cytosolic PEPCK, in complex with manganese ion. | ||||||
Components | Phosphoenolpyruvate carboxykinase, cytosolic [GTP] | ||||||
Keywords | LYASE / PEPCK / phosphoenolpyruvate carboxykinase / gluconeogenesis | ||||||
Function / homology | Function and homology information Gluconeogenesis / phosphoenolpyruvate carboxykinase activity / cellular response to potassium ion starvation / : / protein serine kinase activity (using GTP as donor) / response to methionine / glycerol biosynthetic process from pyruvate / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Protein-serine/threonine kinases / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) activity ...Gluconeogenesis / phosphoenolpyruvate carboxykinase activity / cellular response to potassium ion starvation / : / protein serine kinase activity (using GTP as donor) / response to methionine / glycerol biosynthetic process from pyruvate / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Protein-serine/threonine kinases / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) activity / propionate catabolic process / cellular response to fructose stimulus / cellular response to raffinose / tricarboxylic acid metabolic process / regulation of lipid biosynthetic process / response to interleukin-6 / cellular hypotonic response / cellular hypotonic salinity response / carboxylic acid binding / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / oxaloacetate metabolic process / hepatocyte differentiation / cellular hyperosmotic response / positive regulation of memory T cell differentiation / nucleoside diphosphate kinase activity / cellular hyperosmotic salinity response / response to lipid / response to starvation / cellular response to glucagon stimulus / positive regulation of lipid biosynthetic process / cellular response to interleukin-1 / cellular response to retinoic acid / cellular response to cAMP / cellular response to dexamethasone stimulus / response to nutrient levels / response to activity / gluconeogenesis / response to bacterium / cellular response to glucose stimulus / response to insulin / lipid metabolic process / cellular response to insulin stimulus / GDP binding / glucose metabolic process / glucose homeostasis / manganese ion binding / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to hypoxia / peptidyl-serine phosphorylation / response to lipopolysaccharide / GTP binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Sullivan, S.M. / Holyoak, T. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2007 Title: Structures of rat cytosolic PEPCK: insight into the mechanism of phosphorylation and decarboxylation of oxaloacetic acid. Authors: Sullivan, S.M. / Holyoak, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2qew.cif.gz | 149.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2qew.ent.gz | 113.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2qew.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qe/2qew ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qe/2qew | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2qeyC 2qf1C 2qf2C 1khgS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 69643.789 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Pck1 / Plasmid: PGEX4T2 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: P07379, phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) | ||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-NA / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.25 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.4 Details: 12-30% PEG 3350, 0.1M HEPES pH 7.4, 10 mM MnCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU RUH3R / Wavelength: 1.54 Å |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: Apr 28, 2007 / Details: Blue osmic confocal |
Radiation | Monochromator: Blue osmic mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→50 Å / Num. all: 53469 / Num. obs: 53469 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.045 / Net I/σ(I): 13.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.86 Å / Redundancy: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.546 / Num. unique all: 5077 / Χ2: 0.979 / % possible all: 93.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1KHG Resolution: 1.8→24.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 4.936 / SU ML: 0.083 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.129 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.668 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→24.26 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.849 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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