+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qf2 | |||||||||
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Title | Rat cytosolic PEPCK in complex with oxaloacetic acid and GDP. | |||||||||
Components | Phosphoenolpyruvate carboxykinase, cytosolic [GTP] | |||||||||
Keywords | LYASE / PEPCK / phosphoenolpyruvate carboxykinase / kinase / OAA / GDP / gluconeogenesis | |||||||||
Function / homology | Function and homology information Gluconeogenesis / phosphoenolpyruvate carboxykinase activity / protein serine kinase activity (using GTP as donor) / response to methionine / glycerol biosynthetic process from pyruvate / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Protein-serine/threonine kinases / cellular response to potassium ion starvation / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) activity / propionate catabolic process ...Gluconeogenesis / phosphoenolpyruvate carboxykinase activity / protein serine kinase activity (using GTP as donor) / response to methionine / glycerol biosynthetic process from pyruvate / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Protein-serine/threonine kinases / cellular response to potassium ion starvation / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) / phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) activity / propionate catabolic process / cellular response to raffinose / tricarboxylic acid metabolic process / regulation of lipid biosynthetic process / response to interleukin-6 / cellular response to fructose stimulus / cellular hypotonic response / carboxylic acid binding / cellular hypotonic salinity response / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / oxaloacetate metabolic process / hepatocyte differentiation / positive regulation of memory T cell differentiation / cellular hyperosmotic response / nucleoside diphosphate kinase activity / cellular hyperosmotic salinity response / response to lipid / response to starvation / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of lipid biosynthetic process / cellular response to retinoic acid / cellular response to cAMP / cellular response to glucagon stimulus / cellular response to dexamethasone stimulus / response to nutrient levels / response to activity / gluconeogenesis / cellular response to glucose stimulus / response to bacterium / response to insulin / lipid metabolic process / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / GDP binding / cellular response to tumor necrosis factor / glucose homeostasis / manganese ion binding / cellular response to hypoxia / peptidyl-serine phosphorylation / response to lipopolysaccharide / GTP binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.65 Å | |||||||||
Authors | Sullivan, S.M. / Holyoak, T. | |||||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2007 Title: Structures of rat cytosolic PEPCK: insight into the mechanism of phosphorylation and decarboxylation of oxaloacetic acid. Authors: Sullivan, S.M. / Holyoak, T. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2qf2.cif.gz | 293.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2qf2.ent.gz | 233.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2qf2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2qf2_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2qf2_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | 2qf2_validation.xml.gz | 57.9 KB | Display | |
Data in CIF | 2qf2_validation.cif.gz | 88 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qf/2qf2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qf/2qf2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2qewSC 2qeyC 2qf1C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 69643.789 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Pck1 / Plasmid: PGEX4T2 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: P07379, phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) |
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-Non-polymers , 6 types, 1225 molecules
#2: Chemical | ChemComp-MN / #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.4 Details: 25% PEG 3350, 0.1M HEPES pH 7.4, 10 mM MnCl2, 10 mM GDP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 14-BM-C / Wavelength: 0.9 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 15, 2006 / Details: Bent conical Si-mirror (Rh coated) |
Radiation | Monochromator: Bent Ge(111) monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→50 Å / Num. obs: 142474 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 9 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.71 Å / Redundancy: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.693 / % possible all: 80.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2QEW Resolution: 1.65→33.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 4.834 / SU ML: 0.087 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.117 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 19.121 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→33.33 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.65→1.692 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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