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- PDB-5uwo: Crystal Structure of Engineered FMRP-1b NES Peptide in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uwo
タイトルCrystal Structure of Engineered FMRP-1b NES Peptide in complex with CRM1-Ran-RanBP1
要素
  • Engineered FMRP-1b peptide
  • Exportin-1
  • GTP-binding nuclear protein Ran
  • Ran-specific GTPase-activating protein 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / HEAT repeat / NES / nuclear export / Karyopherin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular transport of viral material / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / modulation by host of viral RNA genome replication / regulation of neuronal action potential / growth cone filopodium / poly(G) binding / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / negative regulation of long-term synaptic depression / neuronal ribonucleoprotein granule ...positive regulation of intracellular transport of viral material / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / modulation by host of viral RNA genome replication / regulation of neuronal action potential / growth cone filopodium / poly(G) binding / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / negative regulation of long-term synaptic depression / neuronal ribonucleoprotein granule / animal organ development / negative regulation of voltage-gated calcium channel activity / dendritic filopodium / positive regulation of mitotic centrosome separation / RNA strand annealing activity / chromocenter / regulation of dendritic spine development / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / filopodium tip / regulation of neurotransmitter secretion / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / regulation of filopodium assembly / manchette / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / non-membrane-bounded organelle assembly / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / poly(A) binding / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / SUMOylation of SUMOylation proteins / importin-alpha family protein binding / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / siRNA binding / spindle pole body / protein localization to kinetochore / SUMOylation of RNA binding proteins / protein localization to nucleolus / U4 snRNA binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / poly(U) RNA binding / glutamate receptor signaling pathway / sequence-specific mRNA binding / nuclear export / Nuclear import of Rev protein / GTP metabolic process / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / SUMOylation of chromatin organization proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / miRNA binding / positive regulation of filopodium assembly / nuclear import signal receptor activity / intracellular non-membrane-bounded organelle / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / NLS-bearing protein import into nucleus / dynein complex binding / positive regulation of dendritic spine development / dendritic spine neck / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mitotic sister chromatid segregation / glial cell projection / positive regulation of receptor internalization / chromosome, centromeric region / spermatid development / ribosomal large subunit export from nucleus / sperm flagellum / mRNA transport / U5 snRNA binding / ribosomal small subunit export from nucleus / negative regulation of cytoplasmic translation / translation regulator activity / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / mRNA export from nucleus / ribosomal subunit export from nucleus / nuclear pore / signaling adaptor activity / Cajal body / stress granule assembly / axon terminus / U1 snRNA binding / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / translation initiation factor binding / regulation of mRNA stability / methylated histone binding / centriole / protein export from nucleus / viral process / RNA splicing
類似検索 - 分子機能
Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / : / : / : / : / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal core / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1 / Synaptic functional regulator FMRP, KH0 domain / FMR1, tudor domain ...Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / : / : / : / : / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal core / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1 / Synaptic functional regulator FMRP, KH0 domain / FMR1, tudor domain / Fragile X-related 1 protein core C terminal / FMRP KH0 domain / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, Tudor domain / Agenet-like domain profile. / Agenet-like domain / Agenet domain / Ran-specific GTPase-activating protein 1, Ran-binding domain / Exportin-1, C-terminal / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / CRM1 C terminal / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Exportin-1 / Ran-specific GTPase-activating protein 1 / GTP-binding nuclear protein Ran / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.347 Å
データ登録者Fung, H.Y.J. / Chook, Y.M.
資金援助 米国, 香港, 7件
組織認可番号
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)International Student Research Fellowship 米国
Croucher FoundationPredoc Research Scholarship 香港
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM069909 米国
Welch FoundationI-1532 米国
Leukemia & Lymphoma SocietyScholar Award 米国
University of Texas Southwestern Medical CenterEndowed Scholars Program 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP120352, RP150053 米国
引用ジャーナル: Elife / : 2017
タイトル: Nuclear export receptor CRM1 recognizes diverse conformations in nuclear export signals.
著者: Fung, H.Y. / Fu, S.C. / Chook, Y.M.
履歴
登録2017年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年4月24日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Ran-specific GTPase-activating protein 1
C: Exportin-1
D: Engineered FMRP-1b peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,7768
ポリマ-163,0464
非ポリマー7314
9,818545
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10820 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area57570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.475, 106.475, 304.314
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-1562-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / Androgen receptor-associated protein 24 / GTPase Ran / Ras-like protein TC4 / Ras-related nuclear protein


分子量: 26758.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAN, ARA24, OK/SW-cl.81 / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質 Ran-specific GTPase-activating protein 1 / Chromosome stability protein 20 / Perinuclear array-localized protein / Ran-binding protein 1 / RANBP1


分子量: 16521.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YRB1, CST20, HTN1, SFO1, YDR002W, YD8119.08 / プラスミド: pGEX-4T3-TEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P41920
#3: タンパク質 Exportin-1 / Chromosome region maintenance protein 1 / Karyopherin-124


分子量: 117458.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CRM1, KAP124, XPO1, YGR218W, G8514 / プラスミド: pGEX-4T3-TEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P30822

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#4: タンパク質・ペプチド Engineered FMRP-1b peptide


分子量: 2306.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FMRP / プラスミド: pMal-TEV / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06787*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 549分子

#5: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / : C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / : Mg
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 545 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 16% PEG3350, 100 mM Bis-Tris, pH 6.4, 200 mM ammonium nitrate, 12 mM HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 74260 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.039 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / 冗長度: 7.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 3658 / CC1/2: 0.444 / Rpim(I) all: 0.571 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4HB2
解像度: 2.347→40.071 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2233 2000 2.94 %
Rwork0.1875 --
obs0.1886 67933 91.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.347→40.071 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10852 0 12 545 11409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311156
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59715112
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5176779
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381722
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031921
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3469-2.40560.2989530.26491744X-RAY DIFFRACTION34
2.4056-2.47060.3295920.25373057X-RAY DIFFRACTION61
2.4706-2.54330.25461380.23954545X-RAY DIFFRACTION90
2.5433-2.62540.2551490.22864898X-RAY DIFFRACTION97
2.6254-2.71920.28191530.2285059X-RAY DIFFRACTION100
2.7192-2.82810.26571540.21525083X-RAY DIFFRACTION100
2.8281-2.95670.21351550.20765100X-RAY DIFFRACTION100
2.9567-3.11260.26211540.20625074X-RAY DIFFRACTION100
3.1126-3.30750.23561550.20285114X-RAY DIFFRACTION100
3.3075-3.56270.22561560.18515138X-RAY DIFFRACTION100
3.5627-3.9210.20081560.1695152X-RAY DIFFRACTION100
3.921-4.48770.19731580.14925206X-RAY DIFFRACTION100
4.4877-5.65150.18411600.15795261X-RAY DIFFRACTION100
5.6515-40.07680.20621670.17835502X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4846-0.44380.07330.51710.42642.14740.02510.02220.1214-0.1510.1472-0.7491-0.30890.3697-0.08840.132-0.0635-0.00620.242-0.13640.51818.014444.430737.9524
20.8341-0.74760.21071.60640.35930.8176-0.07710.3786-0.2662-0.4320.1955-0.4106-0.13170.4607-0.16010.2266-0.07270.12490.3773-0.12520.40467.297246.416525.2192
31.3466-1.4807-0.49494.55121.17752.10490.1860.10780.0179-0.110.1339-1.0599-0.42430.5169-0.31180.258-0.12370.07260.378-0.10030.527711.826353.020838.1184
40.98340.44580.58971.3884-0.51972.80990.06550.016-0.5677-0.17030.081-0.50160.54640.1702-0.08440.15770.01360.00280.3443-0.16020.667811.293632.503334.9883
50.9746-0.1853-0.48811.7252-0.5281.28240.1173-0.001-0.3598-0.06770.0948-0.48590.12290.2283-0.17160.09850.0088-0.01540.1925-0.07740.30990.668237.164939.0922
62.8845-0.41341.65361.8620.03263.8612-0.2363-0.0526-0.01470.2724-0.0853-0.2116-0.24570.11940.33230.1169-0.019-0.03060.1738-0.05860.30261.522943.452143.9293
71.47350.3065-0.47121.543-0.51475.5790.11380.09080.083-0.1966-0.01280.08290.1297-0.7976-0.12220.15710.0456-0.03470.2674-0.06380.2606-11.285341.396234.7168
81.3697-0.37610.15831.20280.08541.7160.1319-0.110.1179-0.0260.0356-0.0924-0.3713-0.0275-0.08310.15690.01020.00970.1557-0.04680.2121-1.739152.008738.243
90.325-0.0650.29830.8312-0.25540.21750.12340.32960.0662-0.26960.1479-0.2927-0.72150.731-0.32480.6316-0.28540.11340.7417-0.12030.535114.033465.283320.2367
100.9022-0.7180.36581.60340.41150.63860.0306-0.0270.01940.18780.27880.17790.0163-0.2018-0.27730.4103-0.10480.17420.4788-0.00680.6041-1.521556.364612.2417
110.17340.06410.11440.02340.01270.08330.2392-0.0790.32640.02580.1127-0.0816-0.2120.192-0.29150.9126-0.21480.08710.80760.07190.62882.248482.728950.5967
121.04170.67920.59821.68840.45841.50490.1125-0.21980.26370.19460.1636-0.1602-0.53920.5675-0.21080.5102-0.17390.20150.3857-0.06250.58756.036366.332318.4038
131.07580.32780.40710.9085-0.43820.6076-0.03420.11970.0808-0.31390.123-0.1713-0.71030.7443-0.0250.7121-0.26350.25940.4469-0.0330.50037.881769.359822.9315
141.46691.06670.11792.62081.49131.128-0.04180.00360.2756-0.38090.1075-0.0763-1.06880.6846-0.03660.6941-0.2540.17410.4732-0.00520.47897.646370.271312.3899
151.713-0.2136-0.20222.36030.72591.408-0.0415-0.2352-0.14290.67510.2572-0.83890.43890.4109-0.14220.2670.1362-0.26460.3128-0.07240.56188.089425.472453.6889
161.3961-0.71140.59071.5978-0.692.97880.05110.0910.09340.02160.04510.0247-0.3035-0.3338-0.09740.19460.01620.03030.2719-0.06460.1326-26.472354.310548.567
172.4186-1.1489-0.77111.93960.53172.24570.09320.1270.2347-0.18250.1524-0.0313-0.6653-0.3515-0.2270.37720.10950.07470.36390.06520.1641-26.398155.71134.3057
180.9456-0.98931.23461.4576-1.88342.57720.1790.131-0.3586-0.15250.09070.27360.17710.0037-0.25160.190.01520.03120.2409-0.09390.3156-8.829517.343814.7068
190.8962-0.6505-0.09220.47120.03430.85580.10040.1130.2651-0.14160.00080.0022-0.1899-0.0112-0.13731.42070.42740.19260.69230.0781.0026-35.504677.216326.7898
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 22 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 23 through 44 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 45 through 66 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 67 through 80 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 81 through 111 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 112 through 122 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 123 through 142 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 143 through 169 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 170 through 206 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 207 through 216 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 63 through 82 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 83 through 100 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 101 through 139 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 140 through 199 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 0 through 268 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 269 through 569 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 570 through 808 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resid 809 through 1053 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 11 through 20 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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