[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5dif: Crystal Structure of CPEB4 NES Peptide in complex with CRM1-Ran-RanBP1 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5dif | |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of CPEB4 NES Peptide in complex with CRM1-Ran-RanBP1 | |||||||||||||||||||||
Components |
| |||||||||||||||||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Peptides / HEAT repeat / Nuclear Export Signal / Exportin-1 / Nuclear Transport | |||||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information : / cellular response to decreased oxygen levels / positive regulation of mitotic centrosome separation / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / translation factor activity, RNA binding / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / cellular response to mineralocorticoid stimulus ...: / cellular response to decreased oxygen levels / positive regulation of mitotic centrosome separation / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / translation factor activity, RNA binding / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / manchette / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / SUMOylation of SUMOylation proteins / importin-alpha family protein binding / spindle pole body / protein localization to kinetochore / SUMOylation of RNA binding proteins / protein localization to nucleolus / U4 snRNA binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / nuclear export / Nuclear import of Rev protein / GTP metabolic process / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / SUMOylation of chromatin organization proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / nuclear import signal receptor activity / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / NLS-bearing protein import into nucleus / MAPK6/MAPK4 signaling / mitotic sister chromatid segregation / spermatid development / ribosomal large subunit export from nucleus / sperm flagellum / U5 snRNA binding / ribosomal small subunit export from nucleus / negative regulation of cytoplasmic translation / cellular response to glucose starvation / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / mRNA export from nucleus / ribosomal subunit export from nucleus / nuclear pore / U1 snRNA binding / centriole / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / protein export from nucleus / viral process / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / GTPase activator activity / mitotic spindle organization / G protein activity / male germ cell nucleus / mRNA 3'-UTR binding / response to ischemia / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / cellular response to amino acid stimulus / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / recycling endosome / kinetochore / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / positive regulation of protein binding / ribosome binding / nuclear envelope / mitotic cell cycle / midbody / growth cone / actin cytoskeleton organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of neuron apoptotic process / dendritic spine / postsynaptic density / cadherin binding / neuron projection / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / synapse / chromatin binding / dendrite / chromatin / nucleolus / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | |||||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.092 Å | |||||||||||||||||||||
Authors | Fung, H.Y. / Chook, Y.M. | |||||||||||||||||||||
Funding support | Hong Kong, United States, 6items
| |||||||||||||||||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2015 Title: Structural determinants of nuclear export signal orientation in binding to exportin CRM1. Authors: Fung, H.Y. / Fu, S.C. / Brautigam, C.A. / Chook, Y.M. | |||||||||||||||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5dif.cif.gz | 598.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5dif.ent.gz | 483.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5dif.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5dif_validation.pdf.gz | 800.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5dif_full_validation.pdf.gz | 808.4 KB | Display | |
Data in XML | 5dif_validation.xml.gz | 52.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5dif_validation.cif.gz | 76.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/di/5dif ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/di/5dif | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein , 3 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 26758.564 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RAN, ARA24, OK/SW-cl.81 / Plasmid: pET15 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P62826 |
---|---|
#2: Protein | Mass: 16521.867 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: RanDB1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: YRB1, CST20, HTN1, SFO1, YDR002W, YD8119.08 / Plasmid: pGex4T3 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P41920 |
#3: Protein | Mass: 117458.781 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: V441D,D536G,T539C,V540E,K541Q,Y1022C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: CRM1, KAP124, XPO1, YGR218W, G8514 / Plasmid: pGex4T3 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P30822 |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules D
#4: Protein/peptide | Mass: 2130.339 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Nuclear Export Signal Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CPEB4 / Plasmid: pMal / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q17RY0*PLUS |
---|
-Non-polymers , 5 types, 670 molecules
#5: Chemical | ChemComp-GNP / | ||||
---|---|---|---|---|---|
#6: Chemical | ChemComp-MG / | ||||
#7: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Chemical | ChemComp-CL / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 53.08 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.4 Details: 17% PEG3350, 100mM Bis-Tris pH6.4, 200mM NH4NO3, 10mM Spermine HCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9795 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 24, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 102512 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 6 % / Biso Wilson estimate: 25.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.084 / Χ2: 0.886 / Net I/av σ(I): 19.494 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 619523 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Resolution: 2.092→40.193 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / Phase error: 20.69 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 183.11 Å2 / Biso mean: 39.751 Å2 / Biso min: 10.44 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.092→40.193 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|