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万見
- PDB-6a38: MVM NS2 NES in complex with CRM1-Ran-RanBP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a38
タイトルMVM NS2 NES in complex with CRM1-Ran-RanBP1
要素
  • Exportin-1
  • GTP-binding nuclear protein Ran
  • MVM NS2 NES
  • Ran-specific GTPase-activating protein 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / nuclear export / complex / mutant / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


exit of virus from host cell nucleus through nuclear pore / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / tRNA re-export from nucleus / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / snRNA import into nucleus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear export signal receptor activity / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) ...exit of virus from host cell nucleus through nuclear pore / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / tRNA re-export from nucleus / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / snRNA import into nucleus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear export signal receptor activity / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / tRNA export from nucleus / SUMOylation of SUMOylation proteins / protein localization to kinetochore / spindle pole body / SUMOylation of RNA binding proteins / protein localization to nucleolus / U4 snRNA binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / nuclear export / NLS-bearing protein import into nucleus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / GTP metabolic process / RNA export from nucleus / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear import signal receptor activity / MicroRNA (miRNA) biogenesis / DNA metabolic process / MAPK6/MAPK4 signaling / mitotic sister chromatid segregation / ribosomal large subunit export from nucleus / U5 snRNA binding / viral process / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / ribosomal subunit export from nucleus / mRNA export from nucleus / nuclear pore / U1 snRNA binding / ribosomal small subunit export from nucleus / centriole / GTPase activator activity / mitotic spindle organization / protein export from nucleus / Transcriptional regulation by small RNAs / recycling endosome / kinetochore / small GTPase binding / G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / GDP binding / nuclear envelope / melanosome / positive regulation of protein binding / mitotic cell cycle / G protein activity / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cadherin binding / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / chromatin binding / host cell nucleus / nucleolus / GTP binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ran-specific GTPase-activating protein 1, Ran-binding domain / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal ...Ran-specific GTPase-activating protein 1, Ran-binding domain / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Non-structural protein NS2 / Exportin-1 / Ran-specific GTPase-activating protein 1 / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Minute virus of mice (マウス微小ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Sun, Q. / Li, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (China)81502629 中国
引用ジャーナル: Int J Nanomedicine / 年: 2021
タイトル: Cancer Therapy with Nanoparticle-Medicated Intracellular Expression of Peptide CRM1-Inhibitor.
著者: Sui, M. / Xiong, M. / Li, Y. / Zhou, Q. / Shen, X. / Jia, D. / Gou, M. / Sun, Q.
履歴
登録2018年6月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / citation_author / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Ran-specific GTPase-activating protein 1
C: Exportin-1
D: MVM NS2 NES
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,93610
ポリマ－160,1204
非ポリマー8176
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.438, 105.438, 303.066
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / Androgen receptor-associated protein 24 / GTPase Ran / Ras-like protein TC4 / Ras-related nuclear protein


分子量: 26404.184 Da / 分子数: 1 / 変異: Y197A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAN, ARA24, OK/SW-cl.81 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質 Ran-specific GTPase-activating protein 1 / Chromosome stability protein 20 / Perinuclear array-localized protein / Ran-binding protein 1 / RANBP1


分子量: 16521.867 Da / 分子数: 1 / Fragment: Ran Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: YRB1, CST20, HTN1, SFO1, YDR002W, YD8119.08 / プラスミド: pGEX4t-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41920
#3: タンパク質 Exportin-1 / Chromosome region maintenance protein 1 / Karyopherin-124


分子量: 115052.273 Da / 分子数: 1 / Fragment: lacking C-terminal inhibitory tail and H9 loop
変異: D537G, T539C, V540E, K541Q, Y1022C, 377-413 deletion, 441-461 deletion
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CRM1, KAP124, XPO1, YGR218W, G8514 / プラスミド: pGEX4t-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P30822

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#4: タンパク質・ペプチド MVM NS2 NES


分子量: 2141.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Minute virus of mice (マウス微小ウイルス)
遺伝子: NS2 / プラスミド: pGEX4t-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0DJZ2*PLUS

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非ポリマー , 6種, 123分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.24 % / Mosaicity: 0.632 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 18% PEG3350, 200mM Ammonium Nitrate, 100mM Bis-Tris pH6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→50.01 Å / Num. obs: 48581 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.175 / Χ2: 0.968 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.7-2.7514.623610.3190.8970.77100
2.75-2.814.523960.3850.7910.779100
2.8-2.8514.623900.5620.6020.782100
2.85-2.9114.523540.5360.5920.787100
2.91-2.9714.523860.640.4560.808100
2.97-3.0414.524000.710.3920.827100
3.04-3.1214.524090.7990.3060.848100
3.12-3.214.523800.8590.2440.8581000.9010.933
3.2-3.314.523950.9010.1950.8991000.7210.748
3.3-3.414.524090.9370.1490.9371000.550.57
3.4-3.5214.523950.9570.1241.0111000.4570.474
3.52-3.6614.424080.9730.0961.0711000.3540.367
3.66-3.8314.424110.9810.0771.141000.2840.294
3.83-4.0314.324310.9880.0641.1441000.2350.244
4.03-4.2914.324280.9920.0541.1331000.1960.203
4.29-4.6214.224480.9920.0471.1141000.1710.178
4.62-5.0814.124700.9910.0441.1061000.160.167
5.08-5.8113.924750.9910.0471.1431000.170.176
5.81-7.3213.625250.9920.0381.1091000.1360.142
7.32-501327100.9980.021.09499.60.070.073

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HAT

4hat


解像度: 2.69→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 37.029 / SU ML: 0.327 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.48 / ESU R Free: 0.343 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2561 2369 4.9 %RANDOM
Rwork0.2181 ---
obs0.22 46115 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 173.61 Å2 / Biso mean: 81.046 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å20 Å20 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.69→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10902 0 50 117 11069
Biso mean--70.65 66.3 -
残基数----1352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01911176
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210861
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1311.96215119
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.874325003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.49651347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.05925.029521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.471152053
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9111550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.21730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212431
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022525
LS精密化 シェル解像度: 2.69→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 160 -
Rwork0.353 3344 -
all-3504 -
obs--99.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.03371.2492-0.94793.2421-1.35963.73960.0170.15150.01920.0325-0.0648-0.4492-0.30010.32820.04780.0382-0.0118-0.02460.101-0.03380.163556.8678-5.127132.4876
22.0560.16390.12882.05522.45946.2109-0.1406-0.1350.0592-0.05210.00310.0258-0.61690.2890.13760.3508-0.18540.01720.23580.1150.317859.715817.231119.5687
30.5364-0.1973-0.07710.84990.0571.47560.02290.0621-0.04110.0717-0.0147-0.1831-0.04050.0241-0.00820.0185-0.0233-0.01980.13170.00120.059739.6859-15.36330.7715
45.24675.5272.325611.4565-0.69632.9346-0.3479-0.630.56540.01170.00330.4481-0.5369-0.4490.34470.49470.09960.02740.5887-0.02090.285914.64823.309128.783
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 303
2X-RAY DIFFRACTION2B64 - 200
3X-RAY DIFFRACTION3C-1 - 1052
4X-RAY DIFFRACTION4D77 - 93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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