[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-5uwu: Crystal Structure of SMAD4 NES Peptide in complex with CRM1-Ran-RanBP1 -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uwu | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of SMAD4 NES Peptide in complex with CRM1-Ran-RanBP1 | ||||||||||||||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||||||||||||||
![]() | PROTEIN TRANSPORT / HEAT repeat / NES / nuclear export / Karyopherin | ||||||||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / female gonad morphogenesis / negative regulation of cardiac myofibril assembly / metanephric mesenchyme morphogenesis / nephrogenic mesenchyme morphogenesis / somite rostral/caudal axis specification / atrioventricular valve formation / activin responsive factor complex / mesendoderm development / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer ...positive regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / female gonad morphogenesis / negative regulation of cardiac myofibril assembly / metanephric mesenchyme morphogenesis / nephrogenic mesenchyme morphogenesis / somite rostral/caudal axis specification / atrioventricular valve formation / activin responsive factor complex / mesendoderm development / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / regulation of hair follicle development / filamin binding / sebaceous gland development / positive regulation of luteinizing hormone secretion / SMAD protein complex / formation of anatomical boundary / epithelial cell migration / RUNX2 regulates bone development / heteromeric SMAD protein complex / regulation of transforming growth factor beta2 production / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / neuron fate specification / RUNX3 regulates BCL2L11 (BIM) transcription / endocardial cell differentiation / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / response to transforming growth factor beta / secondary palate development / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / brainstem development / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / tRNA re-export from nucleus / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / RNA nuclear export complex / atrioventricular canal development / cardiac conduction system development / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / positive regulation of extracellular matrix assembly / snRNA import into nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / manchette / Germ layer formation at gastrulation / sulfate binding / Signaling by BMP / cellular response to BMP stimulus / Formation of definitive endoderm / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / outflow tract septum morphogenesis / activin receptor signaling pathway / SUMOylation of SUMOylation proteins / SMAD protein signal transduction / importin-alpha family protein binding / tRNA export from nucleus / Signaling by Activin / Signaling by NODAL / protein localization to kinetochore / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / SUMOylation of RNA binding proteins / protein localization to nucleolus / gastrulation with mouth forming second / U4 snRNA binding / I-SMAD binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / nuclear export / GTP metabolic process / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / neural crest cell differentiation / endothelial cell activation / RNA export from nucleus / SUMOylation of chromatin organization proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Cardiogenesis / MicroRNA (miRNA) biogenesis / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / spindle pole body / nuclear import signal receptor activity / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / embryonic digit morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / adrenal gland development / ventricular septum morphogenesis / NLS-bearing protein import into nucleus / interleukin-6-mediated signaling pathway / seminiferous tubule development / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mitotic sister chromatid segregation / R-SMAD binding / uterus development / positive regulation of SMAD protein signal transduction Similarity search - Function | ||||||||||||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
![]() | Fung, H.Y.J. / Chook, Y.M. | ||||||||||||||||||||||||
Funding support | ![]() ![]()
| ||||||||||||||||||||||||
![]() | ![]() Title: Nuclear export receptor CRM1 recognizes diverse conformations in nuclear export signals. Authors: Fung, H.Y. / Fu, S.C. / Chook, Y.M. | ||||||||||||||||||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 822.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 686.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5uwhC ![]() 5uwiC ![]() 5uwjC ![]() 5uwoC ![]() 5uwpC ![]() 5uwqC ![]() 5uwrC ![]() 5uwsC ![]() 5uwtC ![]() 5uwwC ![]() 4hb2S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-
Components
-Protein , 3 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 26758.564 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#2: Protein | Mass: 16521.867 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: YRB1, CST20, HTN1, SFO1, YDR002W, YD8119.08 / Plasmid: pGEX-4T3-TEV / Production host: ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 117458.781 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: CRM1, KAP124, XPO1, YGR218W, G8514 / Plasmid: pGEX-4T3-TEV / Production host: ![]() ![]() |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules D
#4: Protein/peptide | Mass: 2049.265 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 5 types, 549 molecules ![](data/chem/img/GNP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-GNP / | ||||
---|---|---|---|---|---|
#6: Chemical | ChemComp-MG / | ||||
#7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-CL / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 53.33 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.4 Details: 16% PEG3350, 100 mM Bis-Tris, pH 6.4, 200 mM ammonium nitrate, 16 mM HCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 16, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.24→50 Å / Num. obs: 84661 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.031 / Net I/σ(I): 22.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.24→2.28 Å / Redundancy: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.908 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4176 / CC1/2: 0.662 / Rpim(I) all: 0.406 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 4HB2 Resolution: 2.24→45.771 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 20.35
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.24→45.771 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|