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- PDB-5thl: Crystal structure of the human tyrosyl-tRNA synthetase mutant G41R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5thl
タイトルCrystal structure of the human tyrosyl-tRNA synthetase mutant G41R
要素Tyrosine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / Tyrosyl-tRNA synthetase / CMT / mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-8 receptor binding / tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / small molecule binding / response to starvation / tRNA binding / nuclear body / apoptotic process ...interleukin-8 receptor binding / tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / small molecule binding / response to starvation / tRNA binding / nuclear body / apoptotic process / RNA binding / extracellular space / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tyrosine-tRNA ligase / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / HUPs ...: / Tyrosine-tRNA ligase / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Blocquel, D. / Sajish, M. / Yang, X.L.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Alternative stable conformation capable of protein misinteraction links tRNA synthetase to peripheral neuropathy.
著者: Blocquel, D. / Li, S. / Wei, N. / Daub, H. / Sajish, M. / Erfurth, M.L. / Kooi, G. / Zhou, J. / Bai, G. / Schimmel, P. / Jordanova, A. / Yang, X.L.
履歴
登録2016年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine--tRNA ligase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2341
ポリマ－42,2341
非ポリマー00
水6,972387
1
A: Tyrosine--tRNA ligase, cytoplasmic

A: Tyrosine--tRNA ligase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4672
ポリマ－84,4672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area29890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.846, 162.954, 35.492
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine--tRNA ligase, cytoplasmic / Tyrosyl-tRNA synthetase / TyrRS


分子量: 42233.699 Da / 分子数: 1 / 変異: G41R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YARS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54577, tyrosine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.35 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: ammonium sulfate, acetone, sodium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 57743 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 2.018 / Net I/av σ(I): 39.789 / Net I/σ(I): 11.4 / Num. measured all: 392235
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.6-1.633.90.47193.5
1.63-1.664.30.44196.9
1.66-1.6950.398198.8
1.69-1.725.80.352199.9
1.72-1.767.20.311100
1.76-1.87.30.2651100
1.8-1.857.30.2281100
1.85-1.97.30.1891100
1.9-1.957.30.161100
1.95-2.027.30.1391100
2.02-2.097.40.1251100
2.09-2.177.30.1151100
2.17-2.277.30.1061100
2.27-2.397.30.1031100
2.39-2.547.40.0941100
2.54-2.747.30.0811100
2.74-3.017.30.0731100
3.01-3.457.30.0681100
3.45-4.347.20.0611100
4.34-506.80.052199.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N3L

1n3l


解像度: 1.6→31.989 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: NONE / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1956 2911 5.07 %
Rwork0.1853 --
obs0.1858 57365 99.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / Bsol: 37.304 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 71.87 Å2 / Biso mean: 24.9432 Å2 / Biso min: 10.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.1124 Å2-0 Å2-0 Å2
2---4.0115 Å20 Å2
3----0.1008 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→31.989 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2643 0 0 387 3030
Biso mean---33.09 -
残基数----330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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