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Yorodumi- PDB-5tdc: Crystal structure of the human UBR-box domain from UBR1 in comple... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tdc | ||||||
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Title | Crystal structure of the human UBR-box domain from UBR1 in complex with monomethylated arginine peptide. | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / UBR-box / N-end rule / N-degron / monomethylated arginine | ||||||
Function / homology | Function and homology information L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / cellular response to L-leucine / negative regulation of TOR signaling / ubiquitin ligase complex / proteasome complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein ubiquitination ...L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / cellular response to L-leucine / negative regulation of TOR signaling / ubiquitin ligase complex / proteasome complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein ubiquitination / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.607 Å | ||||||
Authors | Kozlov, G. / Munoz-Escobar, J. / Matta-Camacho, E. / Gehring, K. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
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Citation | Journal: Structure / Year: 2017 Title: Bound Waters Mediate Binding of Diverse Substrates to a Ubiquitin Ligase. Authors: Munoz-Escobar, J. / Matta-Camacho, E. / Cho, C. / Kozlov, G. / Gehring, K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tdc.cif.gz | 99 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tdc.ent.gz | 75.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tdc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/td/5tdc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/td/5tdc | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5tdaC 5tdbC 5tddC 5um3C 3ny1S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 8321.388 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBR1 / Plasmid: pGEX-6P-1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 References: UniProt: Q8IWV7, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #2: Protein/peptide | Mass: 535.637 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.73 Å3/Da / Density % sol: 28 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 2.2 M (NH4)2SO4, 0.2 K/Na Tartrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CHESS / Beamline: A1 / Wavelength: 0.9769 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Oct 20, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9769 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.607→28.736 Å / Num. obs: 16360 / % possible obs: 97.39 % / Redundancy: 2.4 % / Net I/σ(I): 13.26 |
Reflection shell | Resolution: 1.607→1.63 Å / Redundancy: 1.6 % / % possible all: 86 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3NY1 Resolution: 1.607→28.736 Å / SU ML: 0.07 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 16.03 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.607→28.736 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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