[日本語] English
万見
- PDB-5tdb: Crystal structure of the human UBR-box domain from UBR2 in comple... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tdb
タイトルCrystal structure of the human UBR-box domain from UBR2 in complex with asymmetrically double methylated arginine peptide
要素
  • DA2-ILE-PHE-SER peptide
  • E3 ubiquitin-protein ligase UBR2
キーワードLIGASE / UBR-box / N-end rule / asymmetrically double methylated arginine / ADMA
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2A ubiquitin ligase activity / L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / male meiotic nuclear division / cellular response to L-leucine / transposable element silencing / reciprocal meiotic recombination / negative regulation of TOR signaling / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / male meiosis I ...histone H2A ubiquitin ligase activity / L-leucine binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / male meiotic nuclear division / cellular response to L-leucine / transposable element silencing / reciprocal meiotic recombination / negative regulation of TOR signaling / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / male meiosis I / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / heterochromatin formation / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / chromatin / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin-protein ligase ELL-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / : / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like, winged-helix domain / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS ...: / E3 ubiquitin-protein ligase ELL-like / E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / : / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like, winged-helix domain / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.101 Å
データ登録者Munoz-Escobar, J. / Kozlov, G. / Gehring, K.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Bound Waters Mediate Binding of Diverse Substrates to a Ubiquitin Ligase.
著者: Munoz-Escobar, J. / Matta-Camacho, E. / Cho, C. / Kozlov, G. / Gehring, K.
履歴
登録2016年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22017年5月10日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年1月8日Group: Author supporting evidence / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / pdbx_audit_support
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 3.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR2
B: DA2-ILE-PHE-SER peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1586
ポリマ－8,9002
非ポリマー2584
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area4250 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)29.573, 37.168, 29.746
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UBR2 / N-recognin-2 / Ubiquitin-protein ligase E3-alpha-2 / Ubiquitin-protein ligase E3-alpha-II


分子量: 8350.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBR2, C6orf133, KIAA0349 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q8IWV8, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド DA2-ILE-PHE-SER peptide


分子量: 549.663 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 and 25% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.6362 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.6362 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→15.463 Å / Num. obs: 24588 / % possible obs: 99.46 % / 冗長度: 4.1 % / Net I/σ(I): 32.6
反射 シェル解像度: 1.1→1.12 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / CC1/2: 0.815 / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 1.101→15.463 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 13.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.134 1166 4.74 %
Rwork0.1248 --
obs0.1252 24587 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.101→15.463 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数558 0 7 54 619
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007584
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.038785
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.668215
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006103
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1005-1.15060.19221540.18072798X-RAY DIFFRACTION97
1.1506-1.21120.16771360.14972939X-RAY DIFFRACTION100
1.2112-1.28710.15631350.13632950X-RAY DIFFRACTION100
1.2871-1.38640.1421500.11912924X-RAY DIFFRACTION100
1.3864-1.52580.14941540.10682929X-RAY DIFFRACTION100
1.5258-1.74630.09831710.09582934X-RAY DIFFRACTION100
1.7463-2.19920.12541400.11782957X-RAY DIFFRACTION100
2.1992-15.46460.13531260.13232990X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る