+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tbk | |||||||||
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Title | Crystal structure of human importin a3 bound to RCC1 | |||||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN TRANSPORT / NUCLEAR PROTEIN / Nuclear Import / Importin alpha / RCC1 like Domain (RLD) / NLS / PROTEIN TRANSPORT - NUCLEAR PROTEIN complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information mitotic nuclear membrane reassembly / dopamine secretion / sulfate binding / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / regulation of mitotic nuclear division ...mitotic nuclear membrane reassembly / dopamine secretion / sulfate binding / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / regulation of mitotic nuclear division / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / spindle assembly / nuclear pore / nucleosome binding / nucleosomal DNA binding / viral process / guanyl-nucleotide exchange factor activity / mitotic spindle organization / condensed nuclear chromosome / chromosome segregation / ISG15 antiviral mechanism / small GTPase binding / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein import into nucleus / chromosome / gene expression / histone binding / nuclear membrane / protein heterodimerization activity / cell division / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.45 Å | |||||||||
Authors | Sankhala, R.S. / Lokareddy, R.K. / Pumroy, R.A. / Cingolani, G. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2017 Title: Three-dimensional context rather than NLS amino acid sequence determines importin alpha subtype specificity for RCC1. Authors: Sankhala, R.S. / Lokareddy, R.K. / Begum, S. / Pumroy, R.A. / Gillilan, R.E. / Cingolani, G. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tbk.cif.gz | 2.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tbk.ent.gz | 2.1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tbk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Full document | 5tbk_full_validation.pdf.gz | 718.2 KB | Display | |
Data in XML | 5tbk_validation.xml.gz | 218.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5tbk_validation.cif.gz | 290.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/5tbk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/5tbk | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5t94C 1a12S 4uaeS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Details | Determined by size exclusion chromatography and small angle x-ray scattering |
-Components
#1: Protein | Mass: 57941.387 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Functions in nuclear protein import as an adapter protein Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KPNA4, QIP1 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: O00629 #2: Protein | Mass: 45024.949 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Guanine-nucleotide releasing factor that promotes the exchange of Ran-bound GDP by GTP. Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RCC1, CHC1 / Plasmid: pGEX-6P-1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P18754 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.94 Å3/Da / Density % sol: 68.82 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.1 M sodium cacodylate buffer (pH 6.5), 0.2M Calcium acetate, 8% PEG 8000 and galactose 3% |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 18, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.45→50 Å / Num. obs: 935054 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(F): 2.5 / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 85.62 Å2 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 12.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.45→3.53 Å / Redundancy: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 71.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4UAE and 1A12 Resolution: 3.45→19.988 Å / SU ML: 0.6 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.5 / Phase error: 34.98
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 129.8 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.45→19.988 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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