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- PDB-5gmy: Crystal structure of the Archaeoglobus fulgidus oligosaccharyltra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gmy
タイトルCrystal structure of the Archaeoglobus fulgidus oligosaccharyltransferase (O29867_ARCFU) tethered with an acceptor peptide containing the NVT sequon via a disulfide bond
要素
  • Transmembrane oligosaccharyl transferase, putative
  • acceptor peptide, ARG-TYR-ASN-VAL-THR-ALA-CYS
キーワードTRANSFERASE / Oligosaccharyltransferase / N-lineked glycosylation / AglB / Archaeoglobus fulgidus
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-phosphooligosaccharide-protein glycotransferase / oligosaccharyl transferase activity / protein glycosylation / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #3390 / Oligosaccharyl transferase, archaeal / Archaeal glycosylation protein B, peripheral domain / Archaeal glycosylation protein B long peripheral domain / : / AglB core domain / : / Oligosaccharyl transferase, STT3 subunit / Oligosaccharyl transferase STT3, N-terminal / Immunoglobulin-like ...Immunoglobulin-like - #3390 / Oligosaccharyl transferase, archaeal / Archaeal glycosylation protein B, peripheral domain / Archaeal glycosylation protein B long peripheral domain / : / AglB core domain / : / Oligosaccharyl transferase, STT3 subunit / Oligosaccharyl transferase STT3, N-terminal / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-phosphooligosaccharide-protein glycotransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Matsumoto, S. / Kohda, D.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24370047, JP26119002 日本
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Tethering an N-Glycosylation Sequon-Containing Peptide Creates a Catalytically Competent Oligosaccharyltransferase Complex
著者: Matsumoto, S. / Taguchi, Y. / Shimada, A. / Igura, M. / Kohda, D.
履歴
登録2016年7月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月15日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02021年3月31日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / audit_author / cell / citation_author / diffrn / pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen / symmetry
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_seq_id / _audit_author.identifier_ORCID / _cell.volume / _citation_author.identifier_ORCID / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _reflns_shell.number_unique_obs / _software.version / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Ligand geometry
詳細: We moved the position of the bound Mg2+ ion to a proper place and refined the whole structure again. This is an important correction because this metal ion is located at the center of the catalytic site.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transmembrane oligosaccharyl transferase, putative
B: acceptor peptide, ARG-TYR-ASN-VAL-THR-ALA-CYS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0113
ポリマ－99,9872
非ポリマー241
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area34450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.549, 121.549, 181.344
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw

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要素

#1: タンパク質 Transmembrane oligosaccharyl transferase, putative / Oligosaccharyltransferase


分子量: 99159.875 Da / 分子数: 1 / 変異: G617C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
株: DSM 4304 / 遺伝子: AF_0380 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O29867, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase
#2: タンパク質・ペプチド acceptor peptide, ARG-TYR-ASN-VAL-THR-ALA-CYS


分子量: 826.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10 mM MgCl2, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, 22 % (w/v) PEG 550MME, 5% (v/v) Jeffamine M-600

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→49.9 Å / Num. obs: 17649 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 147.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 44.7
反射 シェル解像度: 3.5→3.56 Å / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 1.283 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique obs: 828 / CC1/2: 0.956 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WAK

3wak


解像度: 3.5→40.1 Å / SU ML: 0.5571 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.3813
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 886 5.08 %
Rwork0.226 16567 -
obs0.2282 17453 98.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 202.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→40.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6886 0 1 0 6887
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00237111
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56149702
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04231046
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041209
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.3373948
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.720.44191690.37132616X-RAY DIFFRACTION96.57
3.72-4.010.3231560.29232718X-RAY DIFFRACTION99.34
4.01-4.410.30181570.24252735X-RAY DIFFRACTION99.52
4.41-5.050.26621480.22512788X-RAY DIFFRACTION99.69
5.05-6.360.31331340.25752824X-RAY DIFFRACTION99.76
6.36-40.10.21871220.18512886X-RAY DIFFRACTION95.89
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.964323749732-0.382800122046-0.3754340980941.38250959435-1.421763034712.09490219172-0.171491875880.3778324952340.0634408754747-0.452068161722-0.0030297663579-0.030664714790.506846411302-0.4003688879790.2322738999951.68078308649-0.3175337685230.08350989014441.78531691464-0.07178685425021.522610485730.3275535123-51.581354965620.5002449482
21.893189281360.5669391043130.1102239857051.27595917593-0.5556801853362.56780750264-0.1750561788980.7337625365040.651174132842-0.0831653962846-0.0442579592152-0.354406722639-0.2490508389050.4421964055050.328571876541.71149382199-0.0253470018081-0.1779952614082.211250895270.368532445642.1562712528232.7579196344-10.69901684013.99305394034
31.54246550217-0.3030761729393.217456428870.0636879850352-0.6524714696336.74821300265-0.0222165172603-0.315526055762-0.4922202688490.998498417623-0.1834153211030.660455822640.374249166848-0.3255733033450.2663032486712.02696084521-0.631574779586-0.3453838505941.61582575690.4341679243912.6388512998734.2928834216-30.515210945716.1795136674
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 5 through 533 )AA5 - 5331 - 513
22chain 'A' and (resid 534 through 868 )AA534 - 868514 - 848
33chain 'B' and (resid 1 through 7 )BB1 - 71 - 7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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