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万見
- PDB-5oxe: Structure of major capsid protein VP1 of Aeropyrum pernix bacilli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oxe
タイトルStructure of major capsid protein VP1 of Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 APBV1
要素Major virion protein
キーワードVIRUS / archaeal virus / thermophile / capsid / helical
機能・相同性membrane / Major virion protein
機能・相同性情報
生物種Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Huiskonen, J.T. / Ptchelkine, D. / Phillpps, S.E.V.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Wellcome Trust203141/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust060208/Z/00/Z 英国
Wellcome Trust093305/Z/10/Z 英国
European Research Council649053 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Unique architecture of thermophilic archaeal virus APBV1 and its genome packaging.
著者: Denis Ptchelkine / Ashley Gillum / Tomohiro Mochizuki / Soizick Lucas-Staat / Ying Liu / Mart Krupovic / Simon E V Phillips / David Prangishvili / Juha T Huiskonen /
要旨: Archaeal viruses have evolved to infect hosts often thriving in extreme conditions such as high temperatures. However, there is a paucity of information on archaeal virion structures, genome ...Archaeal viruses have evolved to infect hosts often thriving in extreme conditions such as high temperatures. However, there is a paucity of information on archaeal virion structures, genome packaging, and determinants of temperature resistance. The rod-shaped virus APBV1 (Aeropyrum pernix bacilliform virus 1) is among the most thermostable viruses known; it infects a hyperthermophile Aeropyrum pernix, which grows optimally at 90 °C. Here we report the structure of APBV1, determined by cryo-electron microscopy at near-atomic resolution. Tight packing of the major virion glycoprotein (VP1) is ensured by extended hydrophobic interfaces, and likely contributes to the extreme thermostability of the helical capsid. The double-stranded DNA is tightly packed in the capsid as a left-handed superhelix and held in place by the interactions with positively charged residues of VP1. The assembly is closed by specific capping structures at either end, which we propose to play a role in DNA packing and delivery.
履歴
登録2017年9月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name / _em_software.version
改定 1.32019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3857
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3857
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major virion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2731
ポリマ－8,2731
非ポリマー00
水00
1
A: Major virion protein
x 135


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,116,836135
ポリマ－1,116,836135
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation134

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要素

#1: タンパク質 Major virion protein


分子量: 8272.858 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス)
参照: UniProt: D4QF72

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Aeropyrum pernix bacilliform virus 1 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Aeropyrum pernix
緩衝液pH: 7 / 詳細: distilled water
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 37037 X / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: K2 Summit / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0158 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFIND3CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9SPRING初期オイラー角割当
10SPRING最終オイラー角割当
12SPRING３次元再構成
13REFMACモデル精密化
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 169316
詳細: Overlapping segments extracted from helical particles
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 94645 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
精密化解像度: 3.7→3.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / ESU R: 0.328
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.27071 --
obs0.27071 43610 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 86.033 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.95 Å22.73 Å20.16 Å2
2---0.7 Å21.59 Å2
3----0.25 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 3528
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0120.0193598
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.023591
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.9841.9864886
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg3.74238232
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg7.0115483
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg31.72621.42998
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg24.64415539
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg15.7311514
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1230.2588
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.0213997
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0060.02749
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it8.2287.8571953
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other8.2267.8461952
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it13.87311.7092429
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other13.87211.7212430
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it11.6549.3961645
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other11.659.41646
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other19.05513.4122458
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined22.82995.9354239
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other22.82895.9394240
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.773 3199 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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