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- PDB-5oni: LOW-SALT STRUCTURE OF PROTEIN KINASE CK2 CATALYTIC SUBUNIT (ISOFO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oni
タイトルLOW-SALT STRUCTURE OF PROTEIN KINASE CK2 CATALYTIC SUBUNIT (ISOFORM CK2ALPHA) IN COMPLEX WITH THE INDENOINDOLE-TYPE INHIBITOR 4P
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / protein kinase CK2 / casein kinase 2 / indenoindole-type inhibitors
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of protein catabolic process / rhythmic process / kinase activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9YE / 1,4-BUTANEDIOL / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hochscherf, J. / Lindenblatt, D. / Witulski, B. / Birus, R. / Aichele, D. / Marminon, C. / Bouaziz, Z. / Le Borgne, M. / Jose, J. / Niefind, K.
引用
ジャーナル: Pharmaceuticals (Basel) / 年: 2017
タイトル: Unexpected Binding Mode of a Potent Indeno[1,2-b]indole-Type Inhibitor of Protein Kinase CK2 Revealed by Complex Structures with the Catalytic Subunit CK2 alpha and Its Paralog CK2 alpha '.
著者: Hochscherf, J. / Lindenblatt, D. / Witulski, B. / Birus, R. / Aichele, D. / Marminon, C. / Bouaziz, Z. / Le Borgne, M. / Jose, J. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Pharmaceuticals (Basel) / 年: 2017
タイトル: Development of Pharmacophore Model for Indeno[1,2-b]indoles as Human Protein Kinase CK2 Inhibitors and Database Mining.
著者: Haidar, S. / Bouaziz, Z. / Marminon, C. / Laitinen, T. / Poso, A. / Le Borgne, M. / Jose, J.
#2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit.
著者: Ermakova, I. / Boldyreff, B. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#3: ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. / 年: 2012
タイトル: Indeno[1,2-b]indole derivatives as a novel class of potent human protein kinase CK2 inhibitors.
著者: Hundsdoerfer, C. / Hemmerling, H.J. / Goetz, C. / Totzke, F. / Bednarski, P. / Le Borgne, M. / Jose, J.
#4: ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2012
タイトル: Novel indeno[1,2-b]indoloquinones as inhibitors of the human protein kinase CK2 with antiproliferative activity towards a broad panel of cancer cell lines.
著者: Hundsdoerfer, C. / Hemmerling, H.J. / Hamberger, J. / Le Borgne, M. / Bednarski, P. / Goetz, C. / Totzke, F. / Jose, J.
履歴
登録2017年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,28918
ポリマ－90,4172
非ポリマー1,87216
水5,350297
1
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0758
ポリマ－45,2091
非ポリマー8677
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,21310
ポリマ－45,2091
非ポリマー1,0059
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.453, 128.453, 124.106
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 45208.559 Da / 分子数: 2 / 変異: C-terminal deletion from Ser336 to Gln391 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase

-
非ポリマー , 6種, 313分子

#2: 化合物 ChemComp-9YE / 4-(3-methylbut-2-enoxy)-5-propan-2-yl-7,8-dihydro-6~{H}-indeno[1,2-b]indole-9,10-dione / 4-(3-メチル-2-ブテニルオキシ)-5-イソプロピル-5,6,7,8-テトラヒドロインデノ[1,2-b]インド-ル(以下略)


分子量: 363.450 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H25NO3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-BU1 / 1,4-BUTANEDIOL / 1,4-ブタンジオ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 90 MICROLITER ENZYME STOCK SOLUTION (6 MG/ML IN 500 MM NACL, 25 MM TRIS/HCL, PH 8.5) WAS MIXED WITH 10 MIKROLITER 4P STOCK SOLUTION (10 MM 4P IN DMSO). THIS MIXTURE WAS INCUBATED FOR 30 MIN ...詳細: 90 MICROLITER ENZYME STOCK SOLUTION (6 MG/ML IN 500 MM NACL, 25 MM TRIS/HCL, PH 8.5) WAS MIXED WITH 10 MIKROLITER 4P STOCK SOLUTION (10 MM 4P IN DMSO). THIS MIXTURE WAS INCUBATED FOR 30 MIN AT ROOM TEMPERATURE. THE RESERVOIR SOLUTION OF THE CRYSTALLIZATION EXPERIMENT WAS 25 % (W/V) PEG5000, 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M MES BUFFER, PH 6.5. PRIOR TO EQUILIBRATION THE CRYSTALLIZATION DROP WAS COMPOSED OF 1 MICROLITER RESERVOIR SOLUTION PLUS 1 MICROLITER ENZYME/4P MIXTURE., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→57.041 Å / Num. obs: 70221 / % possible obs: 99.51 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 44.4 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06473 / Rsym value: 0.06473 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2→2.072 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 1.909 / Mean I/σ(I) obs: 0.93 / Num. unique obs: 6881 / CC1/2: 0.437 / Rsym value: 1.909 / % possible all: 98.84

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PVR

2pvr


解像度: 2→57.041 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 22.44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2042 1388 1.98 %
Rwork0.1751 --
obs0.1757 70115 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→57.041 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5634 0 113 297 6044
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075901
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8077991
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1953612
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054811
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051023
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.07160.30321330.30596748X-RAY DIFFRACTION99
2.0716-2.15450.35021090.26166804X-RAY DIFFRACTION100
2.1545-2.25260.27171390.24766808X-RAY DIFFRACTION100
2.2526-2.37140.23181490.20956801X-RAY DIFFRACTION100
2.3714-2.51990.21921450.19476835X-RAY DIFFRACTION100
2.5199-2.71450.24131610.19696825X-RAY DIFFRACTION100
2.7145-2.98770.22211480.19636889X-RAY DIFFRACTION100
2.9877-3.41990.22521170.18996902X-RAY DIFFRACTION99
3.4199-4.30850.18541410.1496928X-RAY DIFFRACTION99
4.3085-57.0640.16551460.14517187X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2495-0.0585-0.07060.1415-0.14360.115-0.047-0.4861-0.17230.3349-0.0986-0.2633-0.05260.39840.00010.4638-0.047-0.10140.46420.05320.458714.1943-42.563327.1368
21.34711.10121.34341.13820.68011.4109-0.04390.0291-0.40950.0373-0.0272-0.01520.3928-0.089-0.00010.4305-0.0106-0.03810.563-0.01870.4515-10.0085-52.360711.8677
30.4337-0.0919-0.3890.34130.380.5159-0.11120.0994-0.25990.2586-0.0812-0.07910.1011-0.2665-0.00010.4199-0.0554-0.03470.36880.04760.5054-4.9853-49.865717.9087
40.58810.1417-0.73540.03420.06261.1008-0.55160.88070.0366-0.51810.2517-0.0349-0.0578-0.0566-0.70710.6928-0.2144-0.15360.76750.1150.4737-2.5797-41.23410.2991
52.25511.139-0.81730.787-0.17370.7506-0.0570.274-0.124-0.1380.1830.09550.1741-0.264-0.00010.4084-0.0641-0.08810.38880.03690.42766.4972-40.17159.7803
61.68310.5565-0.61551.9548-0.57631.3465-0.1220.1407-0.4798-0.32180.0635-0.27360.29410.151600.4838-0.0253-0.02560.4254-0.04580.539824.0039-45.40314.3958
70.87980.404-0.14551.7228-0.08630.8889-0.0110.32920.1723-0.27220.0310.0633-0.34610.1581-00.4576-0.0787-0.05390.43040.04310.429115.568-28.54913.1838
80.7883-0.8052-0.67662.83211.17641.8251-0.0388-0.1337-0.06280.03660.006-0.03730.29480.1267-0.00010.39610.02360.01820.43220.00490.3592-16.5682-66.046144.2176
91.952-0.38770.1751.6424-0.45832.32350.15660.06590.0922-0.1146-0.07180.0967-0.13650.0368-00.35570.04430.02770.3456-0.02860.3419-25.8993-47.394336.1775
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 24 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 25 through 74 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 75 through 108 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 109 through 129 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 130 through 197 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 198 through 280 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 281 through 335 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 2 through 129 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 130 through 335 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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