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- PDB-6qy9: Human CSNK2A2 bound to a Pyrrolo[2,3-d]pyrimidinyl inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qy9
タイトルHuman CSNK2A2 bound to a Pyrrolo[2,3-d]pyrimidinyl inhibitor
要素Casein kinase II subunit alpha'
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / : / Phosphorylation and nuclear translocation of the CRY:PER:kinase complex / Regulation of CDH1 posttranslational processing and trafficking to plasma membrane / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC ...regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / : / Phosphorylation and nuclear translocation of the CRY:PER:kinase complex / Regulation of CDH1 posttranslational processing and trafficking to plasma membrane / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / negative regulation of apoptotic signaling pathway / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / SPOP-mediated proteasomal degradation of PD-L1(CD274) / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / liver regeneration / acrosomal vesicle / Signal transduction by L1 / cerebral cortex development / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / heterochromatin formation / spermatogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JL2 / Casein kinase II subunit alpha'
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Abdul Azeez, K.R. / Sorrell, F.J. / Krojer, T. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C. / Knapp, S. / Elkins, J.M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human CSNK2A2 bound to a Pyrrolo[2,3-d]pyrimidinyl inhibitor
著者: Abdul Azeez, K.R. / Elkins, J.M.
履歴
登録2019年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4955
ポリマ－39,9331
非ポリマー5624
水5,116284
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area480 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area14830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.579, 59.460, 83.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-643-

HOH

21A-720-

HOH

31A-754-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha' / CK II alpha'


分子量: 39932.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A2, CK2A2 / 詳細 (発現宿主): pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P19784, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-JL2 / 3-[3-[2-[(3,4,5-trimethoxyphenyl)amino]pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-7-yl]phenyl]propanenitrile


分子量: 429.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N5O3
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2 M potassium nitrate

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→82.91 Å / Num. obs: 55567 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique obs: 2404 / % possible all: 85.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OFM

3ofm


解像度: 1.5→46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / SU B: 2.138 / SU ML: 0.037 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.061 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16477 2671 4.8 %RANDOM
Rwork0.12504 ---
obs0.12699 52894 98.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 20.652 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0 Å2-0.72 Å2
2---0.59 Å2-0 Å2
3---0.69 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.5→46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2728 0 38 284 3050
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0142864
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172518
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3991.653880
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0151.6335885
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8335334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.68422.061165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.1315493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3591519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2345
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02565
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1261.9151330
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0831.9131329
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5952.8791666
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5952.8821667
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0022.1911534
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.0022.1911534
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3643.1912215
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.32222.9383375
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.32122.9413376
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.00235381
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free20.7655181
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.89455409
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202 175 -
Rwork0.123 3444 -
obs--87.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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