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- PDB-5oe7: Structure of OTULIN bound to the Met1-linked diubiquitin activity... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oe7
タイトルStructure of OTULIN bound to the Met1-linked diubiquitin activity probe
要素
  • Polyubiquitin-C
  • Ubiquitin thioesterase otulin
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / deubiquitinase complex OTU
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear deubiquitination / LUBAC complex / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of canonical Wnt signaling pathway / 血管新生 / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) ...protein linear deubiquitination / LUBAC complex / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of canonical Wnt signaling pathway / 血管新生 / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / cysteine-type peptidase activity / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / TCF dependent signaling in response to WNT / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR3 signaling / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of FGFR2 signaling / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Termination of translesion DNA synthesis / Hedgehog ligand biogenesis / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase otulin / FAM105 / Peptidase family C101 / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin thioesterase otulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Elliott, P.R. / Komander, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2017
タイトル: A Linear Diubiquitin-Based Probe for Efficient and Selective Detection of the Deubiquitinating Enzyme OTULIN.
著者: Weber, A. / Elliott, P.R. / Pinto-Fernandez, A. / Bonham, S. / Kessler, B.M. / Komander, D. / El Oualid, F. / Krappmann, D.
履歴
登録2017年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin thioesterase otulin
B: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2192
ポリマ－48,2192
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.143, 101.143, 277.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin thioesterase otulin / Deubiquitinating enzyme otulin / OTU domain-containing deubiquitinase with linear linkage ...Deubiquitinating enzyme otulin / OTU domain-containing deubiquitinase with linear linkage specificity / Ubiquitin thioesterase Gumby


分子量: 31726.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OTULIN, FAM105B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96BN8, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 16492.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Contains an N-terminal biotin-Ahx group. DRB is derived from the non-natural amino acid dihyrdoalanine, incorporated via chemical synthesis.
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG48

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 1.9-2.1 M Ammonium sulphate, 100 mM bis-tris / PH範囲: 6.3-6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→54.43 Å / Num. obs: 11908 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.95→3.13 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.769 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.08 Å54.43 Å
Translation6.08 Å54.43 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
Aimless0.5.27データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZNZ

3znz


解像度: 2.95→54.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 63.789 / SU ML: 0.481 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.823 / ESU R Free: 0.485 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 619 5.2 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.227 11286 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 44.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.57 Å21.78 Å20 Å2
2--3.57 Å20 Å2
3----11.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→54.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3077 0 0 0 3077
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0193145
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022799
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1571.9624299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2236432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6255407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.87624.846130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.55615466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0381514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2514
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02615
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.03 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.441 37 -
Rwork0.418 819 -
obs--99.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.40620.2350.4333.30042.12734.3671-0.0368-0.531-0.03790.1764-0.01880.20780.0685-0.24560.05560.1316-0.0240.02230.10410.00920.0165-14.115734.93625.6518
22.4943-0.15370.37151.17170.81715.1234-0.0715-0.13880.03390.30620.1137-0.30630.67270.8678-0.04220.24430.1573-0.03610.2946-0.10920.2195.299627.112619.3173
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A78 - 350
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 146

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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