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万見
- PDB-5mp3: Crystal structure of DC8E8 Fab in the complex with a 30-mer tau p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mp3
タイトルCrystal structure of DC8E8 Fab in the complex with a 30-mer tau peptide at pH 6.5
要素
  • ENSMUSG00000076577 protein
  • Igh protein
  • Microtubule-associated protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / Antibody Fab / complex / tau protein
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / axonal transport / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / axonal transport / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / positive regulation of protein localization / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / axonal transport of mitochondrion / axon development / central nervous system neuron development / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / dynactin binding / apolipoprotein binding / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial membrane potential / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / axolemma / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / positive regulation of axon extension / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / supramolecular fiber organization / regulation of cellular response to heat / stress granule assembly / cytoplasmic microtubule organization / regulation of calcium-mediated signaling / axon cytoplasm / immunoglobulin complex, circulating / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / immunoglobulin receptor binding / synapse assembly / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / regulation of autophagy / complement activation, classical pathway / astrocyte activation / antigen binding / response to lead ion / synapse organization / microglial cell activation / Hsp90 protein binding / regulation of synaptic plasticity / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cellular response to reactive oxygen species / SH3 domain binding / microtubule cytoskeleton organization / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / cell-cell signaling / protein-macromolecule adaptor activity / actin binding / single-stranded DNA binding / cellular response to heat / protein-folding chaperone binding / cell body / growth cone / antibacterial humoral response / microtubule binding / double-stranded DNA binding / microtubule / amyloid fibril formation / sequence-specific DNA binding / dendritic spine / learning or memory / blood microparticle / nuclear speck / neuron projection / immune response / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
: / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Microtubule-associated protein Tau / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site ...: / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Microtubule-associated protein Tau / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein / Microtubule-associated protein tau / ENSMUSG00000076577 protein / Igh protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Skrabana, R. / Novak, M. / Cehlar, O. / Kontsekova, E.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of DC8E8 Fab in the complex with a 30-mer tau peptide at pH 6.5
著者: Skrabana, R. / Novak, M.
履歴
登録2016年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月21日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: struct_conn
改定 1.22019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年3月11日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
H: Igh protein
L: ENSMUSG00000076577 protein
A: Igh protein
B: ENSMUSG00000076577 protein
C: Microtubule-associated protein
D: Microtubule-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,0066
ポリマ－102,0066
非ポリマー00
水1,04558
1
H: Igh protein
L: ENSMUSG00000076577 protein
D: Microtubule-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0033
ポリマ－51,0033
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area19360 Å2
手法PISA
2
A: Igh protein
B: ENSMUSG00000076577 protein
C: Microtubule-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0033
ポリマ－51,0033
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.850, 89.890, 83.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.110, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11H
21A
12L
22B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PCAPCAARGARGHA1 - 2201 - 220
21PCAPCAARGARGAC1 - 2201 - 220
12ASPASPGLUGLULB1 - 2181 - 218
22ASPASPGLUGLUBD1 - 2181 - 218

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: 抗体 Igh protein


分子量: 23685.529 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q99LC4
#2: 抗体 ENSMUSG00000076577 protein


分子量: 24172.787 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q52L64
#3: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein


分子量: 3144.622 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP Residues 615-628 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A024R9Y0, UniProt: P10636*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 20% PEG 8000, 0.1 M Na-cacodylate, 0.2 M Mg-acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.815 Å
検出器タイプ: MAR555 FLAT PANEL / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.815 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.912
11-h,-k,l20.088
反射解像度: 2.75→44.94 Å / Num. obs: 23880 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.461 % / Biso Wilson estimate: 46.056 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rrim(I) all: 0.129 / Χ2: 0.958 / Net I/σ(I): 10.98 / Num. measured all: 82638 / Scaling rejects: 12
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.75-2.823.0730.7871.520.598198.9
2.82-2.93.2840.6821.920.665199.8
2.9-2.983.5380.5632.510.771100
2.98-3.073.6790.4023.560.876199.9
3.07-3.183.5510.3164.450.923199.9
3.18-3.293.4250.2345.840.942199.8
3.29-3.413.2030.1597.910.971199.6
3.41-3.553.250.11810.530.98199.9
3.55-3.713.3210.11710.970.982199.5
3.71-3.893.4330.10512.20.987199.9
3.89-4.13.5880.08814.550.9911100
4.1-4.353.5960.06917.940.995199.8
4.35-4.653.650.05821.20.9961100
4.65-5.023.6480.05520.830.9971100
5.02-5.53.5040.05720.30.995199.9
5.5-6.153.5330.07315.910.994199.9
6.15-7.13.5680.07614.210.9941100
7.1-8.73.7780.04123.390.9991100
8.7-12.33.7540.02637.880.9991100
12.3-44.943.6090.02341.330.999197.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0151精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdbid 4OZ4

4oz4
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.75→44.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 10.452 / SU ML: 0.224 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.081
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2495 1136 4.8 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.2014 22740 99.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 165.55 Å2 / Biso mean: 47.15 Å2 / Biso min: 16.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.17 Å2-0 Å2-7.13 Å2
2--37.66 Å20 Å2
3----15.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→44.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6773 0 0 58 6831
Biso mean---37.94 -
残基数----894
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.026960
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.026299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6561.9469473
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.998314601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7445890
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.31524.225258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.057151096
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.421523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.21066
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0217829
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021538
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11H132620.09
12A132620.09
21L137780.08
22B137780.08
LS精密化 シェル解像度: 2.745→2.817 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 74 -
Rwork0.277 1569 -
all-1643 -
obs--92.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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