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- PDB-5m65: Crystal structure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Bra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m65
タイトルCrystal structure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Bradyrhizobium elkanii in complex with adenine
要素Adenosylhomocysteinase
キーワードHYDROLASE / SAHase / SAH / SAM-dependent methylation / nitrogen fixation / symbiotic bacteria / NAD / conformational transition / molecular gate / adenine
機能・相同性
機能・相同性情報


L-homocysteine biosynthetic process / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / L-methionine cycle / one-carbon metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENINE / BROMIDE ION / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bradyrhizobium elkanii (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.945 Å
データ登録者Manszewski, T. / Jaskolski, M.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
National Science Centre2013/10/M/NZ1/00251 ポーランド
引用
ジャーナル: IUCrJ / 年: 2017
タイトル: Crystallographic and SAXS studies ofS-adenosyl-l-homocysteine hydrolase fromBradyrhizobium elkanii.
著者: Manszewski, T. / Szpotkowski, K. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2015
タイトル: An enzyme captured in two conformational states: crystal structure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Bradyrhizobium elkanii.
著者: Manszewski, T. / Singh, K. / Imiolczyk, B. / Jaskolski, M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2012
タイトル: High-resolution structures of complexes of plant S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase (Lupinus luteus).
著者: Brzezinski, K. / Dauter, Z. / Jaskolski, M.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun.
年: 2008
タイトル: Purification, crystallization and preliminary crystallographic studies of plant S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase (Lupinus luteus).
著者: Brzezinski, K. / Bujacz, G. / Jaskolski, M.
#4: ジャーナル: Nat. Struct. Biol. / 年: 1998
タイトル: Structure determination of selenomethionyl S-adenosylhomocysteine hydrolase using data at a single wavelength.
著者: Turner, M.A. / Yuan, C.S. / Borchardt, R.T. / Hershfield, M.S. / Smith, G.D. / Howell, P.L.
履歴
登録2016年10月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Database references
改定 1.22018年8月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_related_exp_data_set
Item: _citation.title / _pdbx_related_exp_data_set.data_reference / _pdbx_related_exp_data_set.data_set_type
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,58815
ポリマ－105,4742
非ポリマー2,11313
水10,269570
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10870 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area33610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.665, 103.051, 90.654
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-713-

HOH

21A-835-

HOH

31A-852-

HOH

41A-863-

HOH

51A-882-

HOH

61B-684-

HOH

71B-851-

HOH

81B-883-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adenosylhomocysteinase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase


分子量: 52737.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bradyrhizobium elkanii (根粒菌) / 遺伝子: ahcY, BeSAHase / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A087WNH6, adenosylhomocysteinase

-
非ポリマー , 6種, 583分子

#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ADE / ADENINE


分子量: 135.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION


分子量: 79.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 570 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.82 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.09 M halogens (iodine, bromide, chloride), 40% Ethylene glycol, 20% PEG 8000, 0.1 M imidazole, 0.1 M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.945→45.87 Å / Num. obs: 69284 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 20.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 10.06
反射 シェル解像度: 1.945→2.06 Å / 冗長度: 4.06 % / Rmerge(I) obs: 0.739 / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / CC1/2: 0.729 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LVC

4lvc


解像度: 1.945→45.866 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2125 1008 1.46 %random
Rwork0.1769 ---
obs0.1775 69240 99.04 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.945→45.866 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7241 0 132 570 7943
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087568
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9810241
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0784551
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521140
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061308
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9448-2.04730.28431390.25469414X-RAY DIFFRACTION97
2.0473-2.17550.27571430.22369694X-RAY DIFFRACTION100
2.1755-2.34350.2791440.20439759X-RAY DIFFRACTION100
2.3435-2.57930.26571440.18859743X-RAY DIFFRACTION100
2.5793-2.95250.21251450.17849776X-RAY DIFFRACTION100
2.9525-3.71960.15651440.1619795X-RAY DIFFRACTION99
3.7196-45.87910.17851490.143410051X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56360.53190.10510.69550.20890.5366-0.08780.659-0.2363-0.09990.4491-0.20940.050.4857-0.00170.224-0.0423-0.00760.6412-0.13330.199924.53210.5687-20.6313
20.47350.27990.20830.2680.03210.35050.01280.5038-0.26290.01490.1387-0.21160.0680.2518-0.12590.1590.0839-0.01970.2707-0.14920.226511.8127-10.2733-6.9252
30.98310.36550.27130.55720.33321.47510.09290.10550.21120.07730.04670.054-0.09870.2289-0.1730.182-0.04090.02940.13480.01990.186120.879521.64461.814
40.90090.0523-0.02520.15470.26380.7840.2859-0.4090.05530.1452-0.1518-0.0755-0.18230.216-0.08290.3547-0.1916-0.03680.32830.00680.174525.58238.045737.0398
51.05720.70140.21630.4997-0.00720.80160.2922-0.23340.14370.1668-0.17340.0177-0.05420.1749-0.07380.2358-0.07860.03130.0632-0.03760.128111.66289.379220.7127
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 230 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 231 through 393 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 394 through 473 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 6 through 230 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 231 through 473 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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