[日本語] English
万見
- PDB-5lu2: Human 14-3-3 sigma complexed with long HSPB6 phosphopeptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lu2
タイトルHuman 14-3-3 sigma complexed with long HSPB6 phosphopeptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Heat shock protein beta-6
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein-peptide complex / intrinsically disordered protein region(s)
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of eye lens / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding ...structural constituent of eye lens / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / Activation of BAD and translocation to mitochondria / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of protein localization / RHO GTPases activate PKNs / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of innate immune response / protein folding chaperone / protein sequestering activity / protein kinase A signaling / protein export from nucleus / positive regulation of cell adhesion / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of angiogenesis / unfolded protein binding / protein localization / regulation of protein localization / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / nuclear speck / cadherin binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma ...Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein beta-6 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sluchanko, N.N. / Beelen, S. / Kulikova, A.A. / Weeks, S.D. / Antson, A.A. / Gusev, N.B. / Strelkov, S.V.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for the Interaction of a Human Small Heat Shock Protein with the 14-3-3 Universal Signaling Regulator.
著者: Sluchanko, N.N. / Beelen, S. / Kulikova, A.A. / Weeks, S.D. / Antson, A.A. / Gusev, N.B. / Strelkov, S.V.
履歴
登録2016年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月15日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: 14-3-3 protein sigma
C: Heat shock protein beta-6
D: Heat shock protein beta-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3744
ポリマ－55,3744
非ポリマー00
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area22180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.060, 78.980, 75.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.470, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Sigma WT adaptor / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26139.461 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock protein beta-6 / HspB6 / Heat shock 20 kDa-like protein p20


分子量: 1547.760 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 11-23 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14558
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.95 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES (pH 7.5), 0.2 M MgCl2 and 30% PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→44 Å / Num. obs: 17880 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 80.39 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 7.11
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.561.8170.880.261100
2.56-2.641.5371.050.363199.8
2.64-2.711.2621.340.445199.9
2.71-2.80.971.720.659199.8
2.8-2.890.8152.080.735199.6
2.89-2.990.7312.530.761199.7
2.99-3.10.6053.170.789199.8
3.1-3.230.4924.30.832199.3
3.23-3.370.3566.050.89199.9
3.37-3.540.2387.720.954199.7
3.54-3.730.1749.480.974199.6
3.73-3.950.12511.850.986199.7
3.95-4.230.09314.060.989199.3
4.23-4.560.07915.560.991198.8
4.56-50.07815.710.992198.6
5-5.590.08314.060.99198.9
5.59-6.460.07315.620.99199.5
6.46-7.910.05419.160.995199.4
7.91-11.180.03622.090.9971100
11.180.04422.410.996195.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
BUSTER-TNT2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IQJ

3iqj


解像度: 2.5→43.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.67 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.653 / SU Rfree Blow DPI: 0.285 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.291
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1040 5.82 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.211 17876 99.6 %-
原子変位パラメータBiso max: 168.74 Å2 / Biso mean: 74.57 Å2 / Biso min: 36.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.1679 Å20 Å20.0114 Å2
2--3.1726 Å20 Å2
3----8.3405 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.37 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→43.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3753 0 0 127 3880
Biso mean---67.16 -
残基数----473
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1396SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes115HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes538HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3806HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion490SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4422SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3806HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5124HARMONIC21.19
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.66
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.03
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 158 5.51 %
Rwork0.247 2712 -
all-2870 -
obs--99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.25930.50060.24522.2302-0.25431.55910.18990.0626-0.3062-0.15560.0026-0.00660.331-0.0101-0.1925-0.2022-0.0048-0.0504-0.10240.0277-0.062830.2243-18.289720.1833
21.3007-0.19820.11382.8095-0.83711.23730.00750.05970.08020.0405-0.0069-0.0277-0.1758-0.0142-0.0006-0.18780.02730.07950.0267-0.0225-0.146831.325919.38120.4848
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* D|* }A2 - 231
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* D|* }D13 - 20
3X-RAY DIFFRACTION2{ B|* C|* }B2 - 231
4X-RAY DIFFRACTION2{ B|* C|* }C13 - 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る