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- PDB-6qhm: 14-3-3 sigma with RelA/p65 binding site pS281 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qhm
タイトル14-3-3 sigma with RelA/p65 binding site pS281
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • LEU-SEP-GLU
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / 14-3-3 / 14-3-3 sigma / p65 / RelA
機能・相同性
機能・相同性情報


prolactin signaling pathway / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / positive regulation of Schwann cell differentiation / cellular response to peptidoglycan / Regulated proteolysis of p75NTR / ankyrin repeat binding / SUMOylation of immune response proteins ...prolactin signaling pathway / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / positive regulation of Schwann cell differentiation / cellular response to peptidoglycan / Regulated proteolysis of p75NTR / ankyrin repeat binding / SUMOylation of immune response proteins / CLEC7A/inflammasome pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / postsynapse to nucleus signaling pathway / negative regulation of protein sumoylation / Interleukin-1 processing / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / actinin binding / response to UV-B / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / signal transduction involved in regulation of gene expression / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / Regulation of NFE2L2 gene expression / interleukin-1-mediated signaling pathway / NF-kappaB complex / vascular endothelial growth factor signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of amyloid-beta formation / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / response to cobalamin / phosphate ion binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of cell-cell adhesion / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / TRAF6 mediated NF-kB activation / cAMP/PKA signal transduction / The NLRP3 inflammasome / Transcriptional Regulation by VENTX / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / cellular response to interleukin-1 / general transcription initiation factor binding / cellular response to angiotensin / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / phosphoserine residue binding / canonical NF-kappaB signal transduction / hair follicle development / Activation of BAD and translocation to mitochondria / response to amino acid / negative regulation of keratinocyte proliferation / neuropeptide signaling pathway / establishment of skin barrier / NF-kappaB binding / negative regulation of protein localization to plasma membrane / cellular defense response / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / response to cAMP / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of protein localization / response to muscle stretch / antiviral innate immune response / positive regulation of interleukin-12 production / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / CD209 (DC-SIGN) signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to cytokine / positive regulation of cell adhesion / response to interleukin-1 / negative regulation of miRNA transcription / NF-kB is activated and signals survival / peptide binding / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / negative regulation of angiogenesis / liver development / response to progesterone / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of protein export from nucleus / response to ischemia / animal organ morphogenesis / negative regulation of protein kinase activity
類似検索 - 分子機能
Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. ...Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma / Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Wolter, M. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European CommissionH2020 Marie Curie Actions, Grant Agreement 675179 オランダ
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2020
タイトル: Selectivity via Cooperativity: Preferential Stabilization of the p65/14-3-3 Interaction with Semisynthetic Natural Products.
著者: Wolter, M. / de Vink, P. / Neves, J.F. / Srdanovic, S. / Higuchi, Y. / Kato, N. / Wilson, A. / Landrieu, I. / Brunsveld, L. / Ottmann, C.
履歴
登録2019年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: LEU-SEP-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8722
ポリマ－29,8722
非ポリマー00
水6,395355
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: LEU-SEP-GLU

A: 14-3-3 protein sigma
P: LEU-SEP-GLU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7444
ポリマ－59,7444
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area23350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.500, 111.940, 62.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28226.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド LEU-SEP-GLU


分子量: 1645.659 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q04206*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.13 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.095 M HEPES Na pH 7.1, 28% PEG400, 0.19M Calcium chloride, 5% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.03322 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03322 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→62.57 Å / Num. obs: 80102 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rrim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.25→1.27 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.744 / Num. unique obs: 4152 / CC1/2: 0.723 / Rrim(I) all: 0.88 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MHR

3mhr


解像度: 1.25→55.97 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 13.69
Rfactor反射数%反射
Rfree0.16 4076 5.09 %
Rwork0.136 --
obs0.1372 80068 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→55.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1852 0 0 355 2207
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8762726
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.321767
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061298
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006365
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.25-1.26470.22741230.222560X-RAY DIFFRACTION98
1.2647-1.28010.20761370.20282597X-RAY DIFFRACTION100
1.2801-1.29630.20581450.18432573X-RAY DIFFRACTION100
1.2963-1.31340.19251400.18182604X-RAY DIFFRACTION100
1.3134-1.33140.20861530.18332586X-RAY DIFFRACTION100
1.3314-1.35040.21371620.17852570X-RAY DIFFRACTION100
1.3504-1.37060.17341350.16852571X-RAY DIFFRACTION100
1.3706-1.3920.20561400.15952634X-RAY DIFFRACTION100
1.392-1.41480.17731330.14892610X-RAY DIFFRACTION100
1.4148-1.43920.17251480.132594X-RAY DIFFRACTION100
1.4392-1.46540.13441470.11822572X-RAY DIFFRACTION100
1.4654-1.49360.12981430.11492612X-RAY DIFFRACTION100
1.4936-1.52410.13771470.10852617X-RAY DIFFRACTION100
1.5241-1.55720.15581440.112614X-RAY DIFFRACTION100
1.5572-1.59340.11741410.10532568X-RAY DIFFRACTION100
1.5934-1.63330.11691360.10362599X-RAY DIFFRACTION100
1.6333-1.67740.14571310.10482628X-RAY DIFFRACTION100
1.6774-1.72680.14871430.1122626X-RAY DIFFRACTION100
1.7268-1.78250.1361470.1152626X-RAY DIFFRACTION100
1.7825-1.84630.14871360.11772600X-RAY DIFFRACTION100
1.8463-1.92020.1331290.11692645X-RAY DIFFRACTION100
1.9202-2.00760.14431260.12562634X-RAY DIFFRACTION100
2.0076-2.11340.15551200.11872668X-RAY DIFFRACTION100
2.1134-2.24580.14581340.11852654X-RAY DIFFRACTION100
2.2458-2.41920.12591440.12272627X-RAY DIFFRACTION100
2.4192-2.66270.1561530.132653X-RAY DIFFRACTION100
2.6627-3.0480.18161560.14762644X-RAY DIFFRACTION100
3.048-3.840.15421410.13932693X-RAY DIFFRACTION100
3.84-56.02620.19661420.16562813X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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