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- PDB-6xwd: 14-3-3 sigma bound to canonical mono-phosphorylated aminopeptidas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xwd
タイトル14-3-3 sigma bound to canonical mono-phosphorylated aminopeptidase N (APN, CD13) binding motif
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Amino peptidase N 38-46
キーワードPROTEIN BINDING / extracellular 14-3-3 Phosphorylation Aminopeptidase N CD13
機能・相同性
機能・相同性情報


alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / metalloaminopeptidase activity ...alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / metalloaminopeptidase activity / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / aminopeptidase activity / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / angiotensin maturation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / peptide binding / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / protein export from nucleus / negative regulation of innate immune response / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / secretory granule membrane / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / metallopeptidase activity / intracellular protein localization / signaling receptor activity / regulation of protein localization / virus receptor activity / positive regulation of cell growth / angiogenesis / cell differentiation / regulation of cell cycle / cadherin binding / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / 14-3-3 domain ...Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / 14-3-3 domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Aminopeptidase N / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.60000193301 Å
データ登録者Kiehstaller, S. / Hennig, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: MMP activation-associated aminopeptidase N reveals a bivalent 14-3-3 binding motif.
著者: Kiehstaller, S. / Ottmann, C. / Hennig, S.
履歴
登録2020年1月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年1月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: Amino peptidase N 38-46
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6897
ポリマ－27,5542
非ポリマー1355
水7,548419
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Amino peptidase N 38-46
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: Amino peptidase N 38-46
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,37714
ポリマ－55,1084
非ポリマー26910
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5450 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area23350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.000, 111.600, 62.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-305-

MG

21A-794-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Amino peptidase N 38-46


分子量: 1010.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15144*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 424分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES pH7.3 0.19 M CaCl2 5% glycerol 28% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.91165 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91165 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45.369 Å / Num. obs: 38136 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 19.9717835273 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 15.06
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 13.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.66 / Num. unique obs: 6243 / CC1/2: 0.879 / Rrim(I) all: 0.784 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3mhr

3mhr


解像度: 1.60000193301→45.3686677903 Å / SU ML: 0.175496899688 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36776067045 / 位相誤差: 19.4543244167
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.196211883185 1907 5.0035420985 %
Rwork0.166056682714 36206 -
obs0.167601021414 38113 99.9868828375 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.4319744705 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.60000193301→45.3686677903 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1902 0 5 419 2326
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005625356540092130
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7776413759362915
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0410118685598323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00468534765003386
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d1.926725595871779
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.60000193301-1.640.2340699591841340.2260214917762554X-RAY DIFFRACTION99.9628114541
1.64-1.68440.2346054270441330.214904647862524X-RAY DIFFRACTION99.9247837533
1.6844-1.73390.2401192613881360.2106490044522578X-RAY DIFFRACTION100
1.7339-1.78990.2822849919651340.2550118476332551X-RAY DIFFRACTION100
1.7899-1.85390.2546393813591350.223528432342550X-RAY DIFFRACTION99.9627699181
1.8539-1.92810.2289076559481350.1872012843482568X-RAY DIFFRACTION100
1.9281-2.01580.217439201891350.1644723576692571X-RAY DIFFRACTION100
2.0158-2.12210.1714394262551350.1571449332392560X-RAY DIFFRACTION100
2.1221-2.25510.2024725416791350.155733972352576X-RAY DIFFRACTION100
2.2551-2.42920.1747749633071360.1604201615172582X-RAY DIFFRACTION100
2.4292-2.67360.216663646561380.1683450092032604X-RAY DIFFRACTION100
2.6736-3.06040.2114611674631360.1720374005972598X-RAY DIFFRACTION100
3.0604-3.85550.1691131467121400.1392482587192652X-RAY DIFFRACTION100
3.8555-45.36866779030.1700924380671450.1535024345992738X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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